Lecture / Presentation 2 / Лекция. МБ Дифтерии

Особенностью дифтерийных бактерий является их хороший рост на кровяных и сывороточных средах, содержащих такие концентрации теллурита калия, которые подавляют рост других видов бактерий. Это связано с тем, что С. diphtheriae восстанавливает теллурит калия до металлического теллура, который, откладываясь в микробных клетках, придает колониям характерный темносерый или черный цвет. Применение таких сред повышает процент высеваемости дифтерийных бактерий.

Биохимические свойства

С. diphtheriae ферментирует глюкозу, мальтозу, галактозу с образованием кислоты без газа, но не ферментируют (как правило) сахарозу, имеют цистиназу, не имеют уреазы и не образуют индола.

По этим признакам они отличаются от тех коринеформных бактерий (дифтероидов), которые чаще других встречаются на слизистой оболочке глаза (С. xerosus) и

носоглотки (С. pseudodiphtheriticum) и от других дифтероидов

Три основных варианта (биотипа) дифтерийной палочки:

gravis, intermedius и mitis.

Они различаются по морфологическим, культуральным, биохимическим и другим свойствам.

Антигенная структура коринебактерии очень гетерогенна и мозаична.

У возбудителей дифтерии всех трех типов обнаружено несколько десятков соматических антигенов, по которым их делят на серотипы.

В России принята серологическая классификация, по которой различают 11 серотипов дифтерийных бактерий, из них 7 основных (1- 7) и 4 дополнительных, редко встречающихся серотипов (8-11). Шесть серотипов (1,2,3,4,5,7) относятся к типу gravis, а пять (6,8,9,10,11) — к

типу mitis.

Недостатком метода серотипирования является то, что многие штаммы, особенно нетоксигенные, обладают спонтанной агглютинацией или полиагглютинабельностью.

Фаготипирование С. diphtheriae

Для дифференциации дифтерийных бактерий предложены различные схемы фаготипирования.

По схеме М. Д. Крыловой с помощью набора из 9 фагов (А, В, С, D, F, G, Н, I, К) удается типировать большинство токсигенных и нетоксигенных штаммов типа gravis.

С учетом чувствительности к указанным фагам, а также культуральных, антигенных свойств и способности синтезировать корицины (бактериоцины) выделены 3 самостоятельные группы коринебактерии типа gravis (I—III). В каждой из них имеются подгруппы токсигенных и их нетоксигенных аналогов возбудителей дифтерии.

Резистентность

устойчива к низким температурам,

быстро погибает при высокой температуре: при 60 °С — в течение 15-20 мин, при кипячении — через 2-3 мин.

Все дезинфицирующие вещества (лизол, фенол, хлорамин и др.) в обычно применяемой концентрации уничтожают ее за 5-10 мин.

Хорошо переносит высушивание и может долго сохранять жизнеспособность в высохшей слизи, слюне, в частичках пыли.

В мелкодисперсном аэрозоле дифтерийные бактерии сохраняют жизнеспособность в течение

24-48 ч.

Факторы патогенности:

Факторов адгезии, колонизации и инвазии.

Структуры, ответственные за адгезию, не идентифицированы, однако без них дифтерийная палочка не смогла бы колонизировать клетки. Их роль выполняют какие-то компоненты клеточной стенки возбудителя. Инвазивные свойства возбудителя связаны с гиалуронидазой, нейраминидазой и протеазой.

Токсический гликолипид, содержащийся в клеточной стенке. Он представляет собой 6,6'-диэфир трегалозы, содержащий коринемиколовую кислоту (С32Н640з) и коринемиколиновую кислоту (Сз2Н620з) в эквимолярных отношениях (трегалозо-6,6'-дикоринемиколат). Гликолипид оказывает разрушающее действие на клетки ткани в месте размножения возбудителя.

Экзотоксин, обусловливающий патогенность возбудителя и характер патогенеза заболевания.

Нетоксигенные варианты С. diphtheriae дифтерии не вызывают.

Дифтерийный экзотоксин

синтезируется в виде неактивного предшественника — единой полипептидной цепи с м. м. 61 кД.

Его активация осуществляется собственной бактериальной протеазой, которая разрезает полипептид на два связанные между собой дисульфидными связями пептида: А (м. м. 21 кД) и

В (м. м. 39 кД).

Пептид В выполняет акцепторную функцию — он распознает рецептор, связывается с ним и формирует трансмембранный канал, через который проникает в клетку пептид А и реализует биологическую активность токсина.

Пептид А представляет собой фермент АДФ-рибозилтрансферазу, который обеспечивает перенос аденозиндифосфатрибозы из НАД на один из аминокислотных остатков (гистидина) белкового фактора элонгации EF-2.

В результате модификации EF-2 утрачивает свою активность, и это приводит к подавлению синтеза белка рибосомами на стадии транслокации.