3.2. Иммуноглобулины.

Основная функция специфического иммунного ответа - это специфическое распознавание чужеродных антигенов. В распознавании участвуют молекулы двух разных типов - антигенраспознающие рецепторы T-клеток и B-клеток. Антигенраспознающие рецепторы T- и B-клеток происходят, вероятно, от общего филогенетического предшественника и принадлежат к иммуноглобулиновому суперсемейству. Структурное разнообразие, благодаря которому эти молекулы способны распознавать множество самых разных антигенов, возникает в результате многочисленных генных рекомбинаций.

Основная структурная единица B-клеточного антигенраспознающего рецептора состоит из двух одинаковых тяжелых и двух одинаковых легких полипептидных цепей, соединенных вместе дисульфидными связями, которые составляют иммуноглобулиновую молекулу, структурно связанную с плазматической мембраной B-клеток.

Секретируемые в кровоток B-клетками измененные формы этого рецептора обычно называютантителами.

Таким образом, одни иммуноглобулины функционируют в составе антигенраспознающих рецепторов; другие - присутствуют в плазме крови или лимфе как свободные молекулы антитела).

Для осуществления синтеза иммуноглобулинов B-клеткам необходим контакт с антигеном и вызванное этим контактом созревание B-клеток в антителообразующие клетки (АОК). К антителообразующим клеткам относятся, в частности, плазматические клетки. (Так первоначально гистологи назвали антителообразующие клетки, выделяемые в крови и тканях).

Мембраносвязанные иммуноглобулины незрелых B-клеток (предшественников B-клеток) имеют ту же самую антигенраспознающую специфичность, что и антитела, образуемые зрелыми АОК.

Каждый иммуноглобулин выполняет две функции. Одна область его молекулы предназначена для связывания с антигеном, другая - осуществляет эффекторные функции. К ним относится связывание иммуноглобулина с тканями организма, различными клетками иммунной системы , определенными фагоцитарными клетками и первым компонентом комплемента (C1q) при активации этой системы по классическому пути.

Иммуноглобулины всех классов характеризуются общим планом строения. Молекулы иммуноглобулинов состоит из двух тяжелых (H) и двух легких цепей (L). Каждая легкая цепь соединена с тяжелой цепью нековалентными связями, а также одной ковалентной - дисульфидной связью. Дисульфидным мостиком связаны между собой и тяжелые цепи (рис. 24). Как легкие, так и тяжелые цепи идентичны. Как видно из рисунка, строение молекулы можно схематично представить в виде буквы Y, где амино- (N-концевые) участки четырех цепей расположены наверху, а карбоксильные (C-концевые) участки тяжелых цепей - внизу. Часть молекулы, включающая в себя дисульфидные связи между тяжелыми цепями, где соединяются три плеча Y, называется шарнирным участком молекулы (hinge region). Незащищенный шарнирный участок отличается высоким содержанием пролина, имеет протяженную структуру и доступен для протеолитических ферментов.

У человека, как и у большинства позвоночных, легкие цепи существуют в двух различных изотипических формах, обозначенных как каппа-цепь и лямбда-цепь. Обе легкие

цепи в одной молекуле иммуноглобулина относятся к одному изотипу. От типа тяжелых цепей зависит принадлежность молекулы Ig к тому или иному классу иммуноглобулинов.