Тиролиберин: Тиротропин-высвобождающий гормон (trh)

( Тиролиберин , протилерин , Thyrotrophin-Releasing Hormone , Thyroliberin , TRH )

Gene: [03^/TRH] thyrotropin-releasing hormone

Тиролиберин ( ТРГ )- нейтральный трипептид, состоящий из пироглутаминовой кислоты, гистидина и пролинамида . Он не имеет видовой специфичности; химическое метилирование гистидинового остатка в третьем положении приводит к восьмикратному повышению активности ТРГ. Этот гормон стимулирует секрецию ТТГ и увеличивает уровень cAMP уже на первой минуте  Продолжительное воздействие ТРГ на клетки  приводит к их десенситизации.

Основная функция этого синтезируемого в гипоталамусе гормона заключается в стимулировании высвобождения тиротропина из передней доли гипофиза . Кроме того, тиролиберин может участвовать в рилизинге пролактина , вазопрессина , ростового гормона , кортикотропина и соматостатина . Этот пептидный гормон может также снижать уровень кальция в крови и тормозить секрецию панкреатических ферментов . Хотя протирелин не воздействует непосредственно на опиоидные рецепторы , он может функционировать как антагонист опиоидной активности. Данные указывают на возможную цитопротекторную роль TRH в онкообразовании ( Tache Y. et al., 1993 ), а также в качестве средства для выявления субклинической формы гипертиреоидизма ( Duntas L. et al., 1993 ). Наряду с паратироидным гормоном и кортикотропином, TRH стимулирует рост Т-лимфоцитов человека, локально воздействуя на IGF

1.1.4. Белки.

1.1.5.Гликопротеины.

Класс под названием гликопротеины или, более корректно,  гликоконъюгаты – это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них варьирует от 1 до 85% по массе.

Выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между этими подклассами имеются существенные отличия:

Гликопротеины	Протеогликаны
доля углеводов 15-20%, не содержат уроновых кислот, углеводные цепи содержат не более 15 звеньев, углевод имеет нерегулярное строение.	доля углеводов 80-85%, имеются уроновые кислоты, углеводные цепи крайне велики, углевод имеет регулярное строение.

Гликопротеины

Для собственно гликопротеинов характерно низкое содержание углеводов. Они присоединены либо N-гликозидной связью к амидному азоту аспарагина, либо О-гликозидной связью к гидроксигруппе остатка серина, треонина, гидроксилизина. Углевод имеет нерегулярное строение и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, их аминопроизводные, N-ацетилнейраминовую кислоту.

Способ присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются:

1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.

2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).

Схема строения белка-рецептора

3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.

4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.

5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.

6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na⁺,К⁺-АТФаза.