- •Осмос, осмотическое давление. Биологическое значение осмоса. Понятие об изотонических, гипертонических и гипотонических растворах.
- •Буферные растворы и буферная емкость. Буферные системы живого организма и их значение.
- •Аминокислотный состав белков.
- •Превращение аминокислот в тканях.
- •Классификация аминокислот, их строение и номенклатура. Образование пептидной связи. Качественные реакции аминокислот .
- •10. Переваривание белков в пищеварительном тракте.
- •11. Характеристика сложных белков. Нахождение и роль в организме животных.
- •13. Конечный обмен белков. Орнитиновый цикл.
- •14. Ферменты их роль в организме. Механизм и условия действия ферментов
- •19. Нуклеопротеиды. Обмен нуклеиновых кислот.
- •20. Состав и структура рнк. Виды рнк и их функции
- •21. Биосинтез белка. Стадии биосинтеза белка.
- •24. Цикл трикарбоновых кислот и синтез атф.
- •25. Тканевое дыхание. Дыхательная цепь.
- •27. Ферменты углеводного обмена, их характеристика.
- •28. Липиды и их классификация. Структура липидов, их свойства и функции.
- •29. Обмен жиров. Превращение жиров в пищеварительном тракте.
- •30. Промежуточный обмен липидов.
Аминокислотный состав белков.
Из аминокислот при помощи белоксинтезирующего аппарата клетки синтезируются белки со специфичной структурой.
Белки формируют структуры четырех типов:
Первичная структура – линейная.
Вторичная структура – двойная спираль за счет непрочных, но многочисленных водородных связей.
Третичная структура – Пространственное расположение в определенную структуру за счет 4 видов связи:
Водородные;
Ионные (солеобразующие);
Дисульфидные мостики;
Гидрофобные. (я бы не стал этот пункт учить)
Четвертичная структура – Формируется за счет объединения нескольких третичных структур.
При образовании четвертичной структуры помимо электростатических взаимодействий огромную роль имеют гидрофобные аминокислоты, в частности лейцин.
При построении пространственной структуры белка радикалы заряженных аминокислот (лизин, аргинин, гистидин) в основном располагаются на поверхности белка, участвуя, таким образом, в электростатических взаимодействиях. Полярные же OH-группы (серин, треонин, тирозин) располагаются как внутри белка, так и на поверхности и участвуют в образовании водородных связей. Что же касается гидрофобных радикалов аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин), то они расположены в глубине белковой молекулы, где они стабилизируются за счет вандервальсовых взаимодействий (притягиваются и отталкиваются друг от друга до достижения оптимального растояния между молекулами).
По составу белки можно разделить на простые и сложные:
Простые белки состоят только из аминокислотных остатков, и к ним относятся альбумины и глобулины. Альбумины в воде хорошо растворяются, а глобулины – только в разбавленных растворах нейтральных солей. Молекулярный вес альбуминов меньше, чем глобулинов.
Сложные белки помимо аминокислот содержат еще другие соединения небелкового характера (простетические группы). В зависимости от химической природы простетических групп сложные белки делят на гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды и т.д.
Превращение аминокислот в тканях.
Аминокислоты - основной источник азота для организма млекопитающих. Они являются связующим звеном между процессами синтеза и распада азотсодержащих веществ, в первую очередь белков. В клетках постоянно поддерживается определенный стационарный уровень аминокислот - фонд (пул) свободных аминокислот. Этот фонд обновляется за счет поступления аминокислот и используется для синтеза биологически важных химических компонентов клетки. Пути поступления свободных аминокислот, образующих аминокислотный фонд в клетке: 1. Транспорт аминокислот из внеклеточной жидкости - транспортируются аминокислоты, которые всасываются в кишечнике после гидролиза пищевых белков. 2. Синтез заменимых аминокислот - в клетке из промежуточных продуктов окисления глюкозы и цикла лимонной кислоты могут синтезироваться аминокислоты.
К заменимым аминокислотам относятся: аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, пролин, глицин, серин.
Внутриклеточный гидролиз белков - это основной путь поступления аминокислот. Гидролитическое расщеп–ление тканевых белков катализируют лизосомальные протеазы. При голодании, онкологических и инфекцион–ных заболеваниях этот процесс усиливается. Т. Е : когда не хватает аминокислот, организм разрушает свои структуры клетки для восполнения этого запаса
Пути использования аминокислотного фонда: 1) Синтез белков и пептидов - это основной путь потребления аминокислот - 75-80% аминокислот клетки идет на их синтез. 2) Синтез небелковых азотсодержащих соединений: - пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов; - порфиринов; - холина; - креатина; - меланина; - некоторых витаминов и коферментов (НАД, КоА, фолиевая кислота); - биогенных аминов (гистамин, серотонин); - гормонов (адреналин, тироксин, трийодтиронин); - медиаторов (норадреналин, ацетилхолин, ГАМК). 3) Синтез глюкозы с использованием углеродных скелетов гликогенных аминокислот (глюконеогенез). 4) Синтез липидов с использованием ацетильных остатков углеродных скелетов кетогенных аминокислот. 5) Окисление до конечных продуктов обмена (СО2, Н2О, NH3) - это один из путей обеспечения клетки энергией - до 10% общих энергетических потребностей. Все аминокислоты, которые не используются в синтезе белков и других физиологически важных cоединений, подвергаются расщеплению. Существую общие и специфические пути метаболизма аминокислот. К общим путям катаболизма аминокислот относятся: 1. Трансаминирование;
2. Дезаминирование;
3. Декарбоксилирование.
