102.Незаменимые аминокислоты//

серин, глутамин//

+лейцин, валин//

глутамат, аспарагин//

глицин, аланин//

аспартат, гистидин

***

103. Кроме глицина все аминокислоты входящие в состав белков являются//

Левовращающими изомерами//

Имеют D-конфигурацию//

Оптически неактивны//

+Имеют L-конфигурацию//

Являются L- или D-аминокислотами

***

104.Резервным белком является//

Ферритин//

+Альбумин//

Кератин//

Трипсин//

Амилаза

***

105.Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует//

первичную структуру//

вторичную структуру//

третичную структуру//

+четвертичную структуру//

первичную и вторичную структуру

***

106. Метод аффинной хроматографии основан //

Амфотерности//

Способности к ионизации//

Величине молекулярной массы//

Растворимости//

+Специфическом взаимодействии с лигандами

***

107.Регуляторную функцию выполняет//

Коллаген//

Интерферон//

Альбумин//

Плазмин//

+Инсулин

***

108. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей//

Высаливание//

Ультрацентрифугирование//

Электрофорез//

+Диализ//

Выщелачивание

***

109.Для белков не характерно //

Амфотерность//

+Устойчивость к изменению рН//

Подвижность в электрическом поле//

Термолабильность//

растворимость в воде, растворах кислот и щелочей

***

110. Незаменимая аминокислота//

+Фенилаланин//

Глутамат//

Аланин//

Пролин//

аспартат

***

111. Аминокислотой не является//

Валин//

Лейцин//

Лизин//

+Холин//

Аланин

***

112.Гетероциклическая аминокислота//

Пролин//

+Гистидин//

Лизин//

Фенилаланин//

метионин

***

113. Аминокислоты, содержащие амидную группу//

+аспарагин, глутамин//

метионин, цистеин//

лизин, лейцин//

глутамат, аспартат//

фенилаланин, триптофан

***

114.Денатурированные белки сохраняют//

+ пептидные связи//

водородные связи//

вторичную и третичную структуру//

Гиперхромный эффект//

Хорошую растворимость в воде

***

115. Генетически детерминирована//

+Первичная структура//

Вторичная структура//

Третичная структура//

Четвертичная структура белка//

первичная и вторичная структуры

***

116. Белки с наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи//

Коллаген//

Инсулин//

Эластин//

+Миоглобин//

Кератин

***

117.Фибриллярным белком является//

Миоглобин//

+Кератин//

Гемоглобин//

Трипсин//

Альбумин

***

118.Какие вещества служат для высаливания белков//

+Соли щелочноземельных металлов//

Сахароза//

Кислоты//

Тяжелые металлы//

редкоземельные металлы

***

119. Первый этап выделения белков из ткани//

Экстракция растворителями//

Выделение индивидуальных белков из смеси//

Определение молекулярной массы и проверка гомогенности//

+Гомогенизация//

Осветление экстракта

***

120. Аминокислотой не является//

Валин//

Лейцин//

Лизин//

Аланин//

+бетаин

***

121.Аминокислота содержащая в радикале гидроксильную группу//

Пролин//

Гистидин//

Лизин//

+Серин//

Метионин

***

122.Условно-заменимыми аминокислотами являются//

глутамин, глицин//

лизин, треонин//

аспартат, глутамат//

+тирозин, цистеин//

аспарагин, лейцин//

***

123. Аминокислота, содержащая гуанидиновую группу//

Аспарагин//

Метионин//

лизин, лейцин//

глутамат//

+аргинин

***

124.Небелковым компонентом гликопротеидов являются//

Нуклеотиды//

фосфорная кислота//

гемм//

+углеводы//

липиды

***

125. Белки с четвертичной структурой,

называются//

простыми//

сложными//

глобулярными//

фибриллярными//

+олигомерными

***

126. Строгая последовательность аминокислот в молекуле белка называется//

глобулярная структура//

+первичная структура//

третичная структура//

вторичная структура//

четвертичная структура

***

127.Сократительную функцию выполняет//

Коллаген//

Фибриноген//

Альбумин//

Плазмин//

+Миозин

***

128. Белки с основными свойствами в составе нуклеопротеина//

протамины//

альбумины//

+гистоны//

глобулины//

глютелины

***

129. Гормональную функцию выполняет //

Интерферон//

актин, миозин//

+кальцитонин//

гемоглобин//

альбумин

***

130. К простым белкам относится//

фосвитин//

казеиноген//

вителлин//

каталаза//

+гистон

***

131. Белки, обладающие четвертичной структурой,

называются//

глобулярными//

сложными//

фибриллярными//

простыми//

+олигомерными

***

132. Четвертичную структуру белков может стабилизировать//

дисульфидная связь//

+ионная связь//

амидная связь//

пептидная связь//

сложноэфирная связь

***

133. В изоэлектрической точке белок//

+легко коагулирует//

обладает зарядом//

является катионом//

является анионом//

имеет максимальную подвижность в электрическом поле

***

134.Ферменты ускоряют реакции за счет//

изменения свободной энергии реакции//

изменения константы равновесия//

ингибирования обратной реакции//

+уменьшения энергии активации//

увеличения скорости прямой реакции, без увеличения скорости обратной

***

135.Определение количества фермента основано на зависимости скорости реакции от//

времени инкубации фермент-субстратной смеси//

концентрации субстрата//

+концентрации фермента//

температуры//

рН инкубационной смеси

***

136.Ферменты - биологические катализаторы, которые//

обладают меньшей скоростью действия, чем неорганические катализаторы//

ускоряют реакции независимо от условий среды//

входят в состав конечных продуктов//

могут действовать на любой субстрат//

+обладают большей мощностью действия, чем неорганические катализаторы

***

137.Участок фермента, ответственный и за присоединение субстрата и за катализ//

аллостерический центр//

+активный центр//

субстратный центр//

гидрофобный центр//

каталитический центр

***

138.В образовании фермент-субстратного комплекса не участвуют связи//

Гидрофобные//

+Пептидные//

Ионные//

Водородные//

координационные

***

139.Ферменты в отличие от катализаторов небелковой природы//

не расходуются в процессе реакции//

+обладают высокой специфичностью//

изменяют направление реакции//

расходуются в процессе реакции//

не изменяют направление реакции

***

140.Температурный оптимум для большинства ферментов лежит в пределах//

10-20°С//

+37-40°С//

50-70°С//

70-90°С//

15-35°С

***

141.Температурный оптимум- это температура, при которой фермент//

необратимо инактивируется//

обладает минимальной активностью//

+проявляет максимальную активность//

осаждается

не активен

***

142.Оптимум рН среды для действия пепсина лежит в области//

4,5-5,0//

+1,5-2,5//

10,0//

7,8-8,2//

6,9-7,0

***

143.Оптимум рН среды для действия амилазы слюны лежит в области//

4,5-5,0//

1,5-2,5//

10,0//

7,9-8,2//

+6,9-7,0

***

144.Оптимум рН среды для действия панкреатической липазы лежит в области//

4,5-5,0//

1,5-2,0//

10,0//

+7,9-8,2//

6,9-7,0

***

145. Обеспечивают субстратную специфичность//

набор определенных радикалов в активном центре//

наличие кофермента//

образование специфических связей в ЕЅ-комплексе//

наличие ионов металла//

+комплементарность активного центра фермента субстрату

***

146.Субстратом для уреазы, обладающей абсолютной специфичностью, является//

Сахароза//

Крахмал//

+Мочевина//

Гликоген//

лактат

***

147.Ферменты с абсолютной субстратной специфичностью, действуют//

на близкие по строению субстраты//

при определенном давлении и рН//

+на один субстрат//

на тип связи//

при определенной температуре

***

148.Ферменты с относительной субстратной специфичностью, действуют//

+на субстраты с одним типом связи//

при определенной температуре//

на один субстрат//

при любом рН//

при определенном рН

***

149.Групповой специфичностью обладает//

+Пепсин//

Аргиназа//

Фумараза//

Уреаза//

сахараза

***

150.Групповой специфичностью обладает//

Лактаза//

Аргиназа//

+Амилаза//

Уреаза//

фумараза

***

151.Ферменты со стереоспецифичностью, действуют//

на близкие по строению субстраты//

при определенном давлении//

+на стереоизомеры//

на тип связи//

при определенной температуре

***

152.Молекула активного двухкомпонентного фермента//

+Холофермент//

простетическая группа//

апофермент//

кофактор//

кофермент

***

153.Активный центр однокомпонентного фермента образован//

+функциональными группами аминокислот//

нуклеотидами//

витаминами//

различными металлами//

моносахаридами

***

154.Белковая часть двухкомпонентного фермента//

Холофермент//

простетическая группа//

+апофермент//

кофактор//

кофермент

***

155.Небелковая часть двухкомпонентного фермента называется//

Холофермент//

+Кофермент//

Апофермент//

Нуклеотид//

рецептор

***

156.Ферменты от низкомолекулярных веществ отделяют, используя//

высаливание;//

+диализ//

денатурацию//

электрофорез//

хроматографию

***

157.Ферменты разделяются на классы в соответствии с//

органной принадлежностью//

+типом катализируемой реакции//

структурой кофермента//

активностью//

структурой апофермента

***

158.В основе деления ферментов на классы лежит//

строение фермента//

строение субстрата//

строение апофермента//

строение продуктов реакции//

+тип катализируемой реакции

***

159.Ферменты тканевого дыхания относятся к классу//

Трансферазы//

Гидролазы//

+Оксидоредуктазы//

Лигазы//

изомеразы

***

160.Ферменты пищеварения относят к классу//

+Гидролазы//

Трансферазы//

Оксидоредуктазы//

Изомеразы//

лиазы

***

161.Протеолитические ферменты катализируют реакцию//

гидролиза фосфодиэфирных связей//

гидролиза гликозидных связей//

+гидролиза пептидных связей//

изомеризации//

переноса групп

***

162.Перенос групп от одного соединения к другому осуществляют ферменты класса//

Гидролазы//

+Трансферазы//

Оксидоредуктазы//

Изомеразы//

лиазы

***

163.В гидролизе крахмала участвует//

+Амилаза//

Липаза//

Лактаза//

Сахараза//

мальтаза

***

164.Протеазы относятся к классу//

Трансферазы//

+Гидролазы//

Оксидоредуктазы//

Лигазы//

изомеразы

***

165.Оксидазы относятся к классу//

Гидролазы//

Трансферазы//

+Оксидоредуктазы//

Изомеразы//

лиазы

***

166.Трансаминазы относятся к классу//

+Трансферазы//

Гидролазы//

Оксидоредуктазы//

Лигазы//

изомеразы

***

167.Киназы катализируют//

образование -С—О- связей//

разрыв -С—С- связей//

+перенос фосфата от донорной молекулы к акцепторной//

перенос групп внутри молекулы//

присоединение воды

***

168.Карбоксипептидазы катализируют//

+отщепление С-концевых радикалов от молекул белка//

гидролиз сахарозы//

гидролиз крахмала//

гидролиз липидов//

гидролиз дипептидов

***

169.Флавиновые ферменты//

Однокомпонентные//

+содержат ФМН и ФАД//

содержат гемм//

содержат ионы Са//

содержат НАДФ и НАД

***

170.Аденозинмонофосфат входит в состав//

+Никотинамидадениндинуклеотида//

Флавинмононуклеотида//

Тиаминдифосфата//

Пиридоксальфосфата//

биотина

***

171.Кофермент дегидрогеназ//

+НАД//

ФП//

ТДФ//

Биотин//

ТГФК

***

172.Витамин В₆ является составной частью кофермента:

Никотинамидадениндинуклеотида//

Флавинадениндинуклеотида//

Тиаминпирофосфата//

+Пиридоксальфосфата//

флавинмононуклеотида

***

173.Кофермент аминотрансфераз//

НАД//

+ФП//

ТДФ//

Биотин//

ТГФК

***

174.Кофермент ферментов, переносящих одноуглеродные группы//

НАД//

ФП//

ТДФ//

Биотин//

+ТГФК

***

175.Витамин РР является составной частью кофермента//

+Никотинамидадениндинуклеотида//

Флавинадениндинуклеотида//

Тиаминпирофосфата//

Пиридоксальфосфата//

флавинмононуклеотида

***

176.Кофермент карбоксилаз, участвующий в образовании активной формы СО₂//

НАД//

ФП//

ТДФ//

+Биотин//

ТГФК

***

177.Витамин В₁ является составной частью кофермента//

Никотинамидадениндинуклеотида//

Флавинадениндинуклеотида//

+Тиаминпирофосфата//

Пиридоксальфосфата//

флавинмононуклеотида

***

178.Витамин В₂ является составной частью кофермента//

Никотинамидадениндинуклеотида//

+Флавинадениндинуклеотида//

Тиаминдифосфата//

Пиридоксальфосфата//

биотина

***

179.Конкурентный ингибитор конкурирует с субстратом за связывание в//

каталитическом участке//

домене для связывания кофактора//

регуляторном участке//

+активном центре//

аллостерическом центре

***

180.Действие фермента можно подавить//

Активаторами//

Модификаторами//

+Ингибиторами//

Стабилизаторами//

корепрессорами

***

181.Конкурентный ингибитор//

+связывается с активным центром фермента//

связывается с субстратом//

связывается вне активного центра//

разрушает фермент//

действует на фермент-субстратный комплекс

***

182.Конкурентными ингибиторами ферментов являются//

Коферменты//

+структурные аналоги субстратов//

субстраты//

витамины//

гормоны

***

183.От ингибирующего действия конкурентного ингибитора можно избавиться//

добавив активатор

+повысив концентрацию субстрата

понизив температуру

изменив рН среды

повысив температуру

***

184.Многие лекарства действуют по принципу//

+конкурентного ингибирования//

ретро-ингибирования//

замещения коферментов//

образования апоферментов//

образования холоферментов

***

185.Действуют на один субстрат, катализируют одну и ту же реакцию,

но отличаются по физико-химическим свойствам//

+изоферменты//

протомеры//

коэнзимы//

апоферменты//

холоферменты

***

186.Изоферменты – молекулярные формы фермента, которые//

действуют на разные субстраты//

содержатся в одном органе//

не отличаются по физико-химическим свойствам//

имеют разные коферменты и одинаковые апоферменты//

+имеют одинаковые коферменты и разные апоферменты

***

187.Непереносимость молока связана с отсутствием фермента//

Амилаза//

+Лактаза//

Сахараза//

Мальтаза//

декстриназа

***

188.При заболеваниях печени в крови повышается//

+Аланинаминотрансфераза//

Амилаза//

Уреаза//

Пептидаза//

гексокиназа

***

189.Активность АсАТ (аспартатаминотрансферазы) резко возрастает при//

остром панкреатите//

+инфаркте миокарде//

пиелонефрите//

воспалении легких//

язвенной болезни желудка

***

190.Активность АлАТ (аланинаминотрансферазы) резко возрастает при//

+Гепатите//

Панкреатите//

Пиелонефрите//

воспалении легких //

язвенной болезни желудка

***

191.Для рассасывания послеоперационных рубцов используют//

Стрептокиназу//

Амилазу//

Дезоксирибонуклеазу//

+Гиалуронидазу//

аспарагиназу

***

192.В аппаратах «искусственная почка» используют//

Стрептокиназу//

Трипсин//

+Уреазу//

Гиалуронидазу//

аспарагиназу

***

193.Прозерин, в отличие от зарина (отравляющего вещества)//

ингибирует ацетилхолинэстеразу//

связывается с активным центром//

действует на ферменты с радикалом серина в активном центре//

образует с ферментом ковалентную связ

+является обратимым ингибитором

***

194.При дефекте аргиназы в крови повышается//

Орнитин//

+Аргинин//

Аргининосукцинат//

Мочевина//

цитруллин

***

195.При дефекте ферментов орнитинового цикла в крови понижается//

Орнитин//

Аргинин//

Аргининосукцинат//

+Мочевина//

цитруллин

***

196.Гиперхиломикронемия наблюдается при дефекте//

+липопротеидлипазы//

липазы//

триглицеридлипазы//

диглицеридлипазы //

моноацилглицеридлипазы

***

197.Непереносимость сладких продуктов возникает при дефекте//

Липазы//

Лактазы//

+Сахаразы//

Мальтазы//

гликозидазы

***

198.Меркаптопурин, используемый в противоопухолевой терапии//

ускоряет распад пиримидинов//

ускоряет распад пуринов//

+ингибирует синтез пуринов//

ускоряет распад тимидина//

замедляет синтез дезоксирибонуклеотидов

***

199.Для повышения дофамина при паркинсонизме ингибируют фермент//

Фенилаланинтрансаминазу//

Фенилаланингидроксилазу//

Моноаминооксидазу//

Тирозингидроксилазу//

+диоксифенилаланиндекарбоксилазу

***

200.Аллопуринол, применяющийся для лечения подагры:

+конкурентно ингибирует ксантиноксидазу//

ускоряет синтез пуринов//

активирует ксантиноксидазу//

замедляет синтез пуринов//

приводит к гиперурикемии

***

201.При дефекте ферментов орнитинового цикла может повышаться в крови уровень//

Мочевины//

+NH₃//

Ксантина//

Аргинина//

Креатина

***

202.Для определения уровня глюкозы в крови используют//

Липазу//

Холестеролоксидазу//

Уреазу//

+Глюкозооксидазу//

Сахаразу

***

203.Для определения уровня холестерина в крови используют//

Липазу//

+Холестеролоксидазу//

Уреазу//

Глюкозооксидазу//

сахаразу

***

204.Для определения уровня триацилглицеринов в крови используют//

+Липазу//

Холестеролоксидазу//

Уреазу//

Глюкозооксидазу//

сахаразу

***

205.Для определения уровня мочевины в крови используют//

Липазу//

Холестеролоксидазу//

+Уреазу//

Глюкозооксидазу//

сахаразу

***

206. Тип связи, не участвующий в образовании фермент-субстратного комплекса//

Ионная//

+Ковалентная//

Гидрофобная//

Координационная//

Водородная

***

207. Кривая Михаэлиса-Ментена достигает максимума и не поднимается выше при//

малой концентрации субстрата//

+насыщении активного центра ферментов субстратом//

Нарушении образования фермент-субстратного комплекса//

действии ингибиторов//

дефиците кофакторов

***

208. Температурный оптимум- это температура, при которой//

наблюдается необратимая инактивация//

фермент обладает минимальной активностью//

фермент осаждается//

+фермент проявляет максимальную активность//

фермент не активен

***

209.Небелковая группа ферментов прочно связанная с его белковой частью//

Кофактор//

Кофермент//

Холофермент//

Апофермент//

+Простетическая группа

***

210. Абсолютной специфичностью обладает //

Химотрипсин//

+Аргиназа//

Пепсин//

Липаза//

L-оксидаза

***

211.Компоненты дыхательной цепи относятся к классу//

Лиазы

гидролазы

+оксидоредуктазы

синтетазы

трансферазы

***

212. Ферменты денатурируют при //

0 °С//

+80-100 °С//

20-30 °С//

30-40 °С//

200-300°С

***

213.Коферменты НАД и ФАД/ содержат /

Гидролазы//

Изомеразы//

Лиазы//

Трансферазы//

+Оксидоредуктазы

***

214. Большинство клеточных ферментов проявляют максимальную активность при//

Кислом рН=1.5-2.0//

Щелочном, рН=8.0-9.0//

+Близком к нейтральному//

Только при рН=7.0//

рН не имеет значения в ферментативной активности

***

215.Болезнь, которая проявляется дерматитом, диареей и деменцией есть следствием дефицита витамина//

В₂//

В₁//

РР//

+В₆//

В₁₂

***

216.Замена какой аминокислоты в цепи гемоглобина на валин приводит к серповидно-клеточной анемии//

Триптофан//

Валин//

Аргинин//

+глутаминовой кислоты//

гистидин

***