5. Основные свойства белковых фракций крови и значение их определения для диагностики. Методы исследования. Эмбриоспецифические белки и их значение. Энзимодиагностика.

Альбумины: Пониж ур (Болезни печени и почек, м б Новообразования) Глобулины: Альфа-1-глобулины: Повыш ур (возможна Патология паренхимы печени, Острые воспалит проц, Опухоли) Альфа-2-глобулины: Повыш ур (возможны Забол, связ с вовлечением в патологич проц соединит ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические забол), возможен Цирроз печени) Бета-глобулины: Повышение уровня (возможна Механическая желтуха), Сниже ур (возможны Злокачеств новообразования) Гамма-глобулины: Повыш ур (Хронич активный гепатит, возможен Цирроз печени), Пониж ур (возможны Иммунодефицитные сост)

Энзимодиагностика – определение активности ферментов в биологических жидкостях (плазме крови, моче, секретах пищ тракта) для постановки диагноза заболевания. Ферменты крови, используемые для диагностики болезней, часто продуцируются несколькими органами или тканями, что ограничивает их диагностическую специфичность. Для повышения специфичности энзимологических исследований определяют изоферменты, которые, как правило, органоспецифичны. (осн ферменты – аспатратаминотрансфераза, амилаза, креатинкиназа, щелочная фосфатаза, лдг)

6. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Представления о структуре фибриллярных белков. Коллаген как основной белок соединительной ткани.

В любом жив организме содерж тысячи б, выполн раз­н ф-и. У члка более 50000 индивид б. Эволю­ция отобрала те варианты структур, кот способны поддерживать единст­в конфигурацию активного центра, а этовозможно толь­ко если нативное сост б хар-ся единств стабильной конформацией. Б различ первичн структурой, конформацией, кот полностью завис от аминокислотной последов-сти пептидной цепи, и ф-ми. Б имеет индивид форму (глобуляр­ную, фибриллярную), массу, продолжит-ть жизни в кл; некот б м содержать небелковую часть.

Глобулярным б свойственна сферич (глобулярная) форма, они отлич высокоупорядоченной конформацией и обычно несут в клетке динамические ф-ии., внутрь глобулы собраны гидрофобные ра­дикалы, образующ гидрофобное ядро, а на поверхности экспонированы гид­рофильные остатки, обеспеч хорошую раствор-ть глобулярных б. К глоб. б относ почти все ферменты, at, неко­т гормоны (инсулин) и транспортные б.

Фибриллярные б хар-ся вытянутой нитевидной структурой, они устойчивы, нераствор в воде и разбавленных солевых р-ах. Эти б - основные структурные элементы соединит тк.

По своему составу б раздел на :

Простые белки содержат в своем составе только полипептидные цепи. При гидролизе они дают аминок-ы и не образ никаких др орга­нич или неорганич прод (альбумины, глобулины облад кис­лым характером); протамины, гистоны (облад основным характером).

Сложные белки (холопротеины) состоят из белковой части (апопротеина) и небелковой части (простетическая группа). Простетическая группа - ионы ме­таллов или органич мол, присоедин-ся к б слабыми или ковалентными связями.

Структура фибриллярных белков обладает особенным св-м - в фор­мир-и их пространственной структуры участв, кроме слабых связей, ковалентные непептидные связи, тогда как в глобулярных белках основн вклад, стабилизирующий конформацию мол, вносят слабые взаимод. К фибриллярным бм относятся коллагены, альфа-кератин и эластин.

Самыми распространенными белками организма являются коллагены - се­мейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соедини­тельной ткани и образующих во внеклеточном матриксе полимеры - фибриллы коллагена.

Строение коллагена имеет ряд особенностей.

1. Одну третью часть аминокислот состава представляет глицин одну десятую -пролин, а также гидроксипролин и гидроксилизин.

2. В первичной структуре коллагена постоянно повторяется триплет гли-х-у

3. Последние две аминокислоты включаются в белок не в ходе матричного синтеза, а образуются путем посттрансляционной модификации из имеющихся в пептиде аминокислотных остатков.

4. Аскорбиновая кислота используется как кофактор в р-ции образования коллагена, при отсутствии – цинга.

Структура – три первичные левые спирали образуют правозакрученную тройную суперспиральную молекулу – тропоколлаген. Стабилизируется водородными связями. Структура коллагенов, обусловленная их первичной аминокислотной последовательностью, соответствует их биологической функции – коллагеновые волокна, входящие в состав коллагеновых фибрилл, являются основным белковым компонентом кожи, сухожилий, хрящей и костей.

7. Хромопротеины, важнейшие представители, строение и роль в организме. Типы гемоглобинов и их изменение в процессе онтогенеза. Гемоглобинопатии.

Хромопротеины (от греч. chroma – краска) - сложные белки, состоящие из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента - простетической группы. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы гем), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеины участвуют в таких процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, клеточное дыхание и дыхание всего организма, транспорт кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие.

Хромопротеины являются важнейшими участниками аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной энергии в зеленых растениях и утилизации её до превращений в организме животных и человека.

Гемоглобинопатиями называют врожденные нарушения синтеза нормального гемоглобина, вследствие чего возникают аномальные гемоглобины с измененной белковой частью, с измененными свойствами. Такие гемоглобины могут отличаться от нормального своей растворимостью, сродством к кислороду, устойчивостью к денатурации. Примером является серповидноклеточная анемия.

8. Строение нуклеиновых кислот. Азотистые основания и сахара, входящие в состав ДНК и РНК. Нуклеозиды и нуклеотиды. Адениловые динуклеотиды (НАД, НАДФ, ФАД). Связи, формирующие первичную структуру ДНК и РНК –5`-фосфатный и 3`- гидроксильный концы полинуклеотидных цепей. Вторичная структура ДНК и РНК. Денатурация и ренатурация ДНК

сложн ысокомолекулярн соедин,обеспеч хранение,передачу наследств инфы и реализацию этой инфы.Их структурные компоненты выполн фу-ию кофакторов,аллостерич эффекторов,вход в состав коферментов, приним участие в обмене ве-в и Э.

β-рибоза                 β-дезоксирибоза (C₅H₁₀O₅)                    (C₅H₁₀O₄)

Азотистые основания : пиримидиновые (цитозин,урацил,тимин) и пуриновые (аденин, гуанин)

Структурными единицами нукл кислот явл нуклеотиды,сост из азотист основания,углевода(заним центр место) и фосфорной к-ты. Нуклеозиды- соединения, сост из остатка азотистого основания и углевода — рибозы (рибонуклеозиды) или дезоксирибозы (дезоксирибонуклеозиды):

ДНК — Дезоксирибонуклеиновая к-та. Сахар — дезоксирибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A), пиримидиновые — тимин (T) и цитозин (C).

ДНК часто состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно

НАДФ и НАД: Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ)- участв в реакциях окисл — восстановл. Структура НАДФ служит акцептором водорода при окисл углеводов; в восстановленной форме явл донором водорода при биосинтезе жирных к-т. В хлоропластах растит кл НАДФ восстанавл-ся при световых реакциях фотосинтеза. НАД (никотинамидадениндинуклеотид)- кофермент, присутств во всех живых кл; входит в состав ферментов гр дегидрогеназ, катализирующих окисл-восстановительные реакции.

Во многих окисл-восстанов реакциях НАД или НАДФ присоедин протон и 2 электрона, переносимые от окисляемого субстрата к окисленному коферменту; в обратной реакции водород переносится от восстановл кофермента к субстрату. При этом водород отщепл-ся и присоед-ся к атому углерода амида никотиновой кислоты в 4-м положении: