5. Глутамин
28. Гидрофобные боковые радикалы аминокислотных остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле:
1. преимущественно на поверхности молекулы
2. внутри молекулы, образуя гидрофобные области
3. небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы
29. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию α-спирали, так как пролин:
1. способствует электростатическому отталкиванию аминокислотных остатков
2. атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг связи С—N
3. имеет большой размер радикала
4. в пептидной связи, образуемой пролином, нет атома водорода
30. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:
1. водородная
2. пептидная
3. дисульфидная
4. гидрофобная
31. При участии радикалов аминокислот не формируется структура белков:
1. первичная
2. вторичная
3. третичная
4. четвертичная
32. На скорость гель-фильтрации белков влияет:
1. заряд
2. форма молекулы
3. молекулярная масса
4. растворимость белка
33. Спектрофотометрический метод количественного определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при:
1. 280 нм
2. 190 нм
3. 210 нм
34. Белкам не характерна функция:
1. структурная
2. каталитическая
3. регуляторная
4. генетическая
5.рецепторная
35. Денатурацию белков вызывает:
1. деградация первичной структуры
2. агрегация белковых глобул
3. изменение пространственной структуры
36. Гемоглобин взрослого человека состоит из четырех субъединиц:
1. 2α,2γ
2. 2α, 2β
3. 2β, 2δ
4. 2β, 2γ
37. Молекулярная масса гемоглобина (кДа):
1. 110
2. 500
3. 14,5
4. 68
5. 35
38. В образовании дисульфидной связи в третичной структуре белка участвует аминокислота:
1. пролин
2. лизин
3. триптофан
4. цистеин
5. Аргинин
39. β-структура белков выглядит как:
1. туго закрученная спираль
2. зигзагообразно вытянутые нити белка
3. бесформенный клубок
40. Наиболее информативным методом изучения пространственной структуры белковых молекул является:
1. инфракрасная спектроскопия
2. ядерный магнитный резонанс
3. рентгеноструктурный анализ
4. круговой дихроизм
Ферменты
41. Установить соответствие: 1-д, 2-а, 3-в, 4-б, 5-г
ферменты
1. протеиназа
2. цитохром С
3. протеинкиназа
4. каталаза
5. α-амилаза
катализируемая реакция
а) переносит электроны
б) расщепляет Н2О2
в) фосфорилирует белок
г) гидролизует 1,4-гликозидные связи
д) гидролизует пептидные связи
42. Абсолютной специфичностью обладает:
1. протеиназа
2. липаза
3. уреаза
4. глюкозооксидаза
43. В состав простых ферментов входят:
1. аминокислоты
2. аминокислоты и углеводы
3. липиды
4. углеводы
5. аминокислоты и небелковые компоненты
44. Сходными чертами между ферментами и неферментативными катализаторами являются:
1. катализ только энергетически возможных реакций
2. взаимодействие с одним из компонентов реакционной среды
3. неизменность направления реакции
4. обратимость каталитической реакции
5. прямая пропорциональная зависимость скорости реакции от температуры
45. На скорость ферментативной реакции влияет:
1. концентрация фермента
2. молекулярная масса фермента
3. молекулярная масса субстрата
4. молекулярная гетерогенность фермента
46. В активный центр сложного фермента могут входить:
1. аминокислотные остатки
2. аминокислотные остатки, ассоциированные с небелковыми веществами
3. небелковые органические вещества
4. металлы
5. углеводы
47. На принадлежность фермента к определенному классу указывает:
1. конформация фермента
2. тип кофермента
3. тип химической реакции, катализируемой данным ферментом
4. строение активного центра фермента
48. Установите соответствие: 1-в, 2-а, 3-д, 4-б, 5-е, 6-г
класс фермента по классификации
1.
2.
3.
4.
5.
6.
ферменты
а) трансферазы
б) лиазы
в) оксидоредуктазы
г) лигазы
д) гидролазы
е) изомеразы
49. Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции:
1. максимальная
2. 1/2 максимальной
3. 1/5 максимальной
4. 1/10 максимальной
50. Конкурентными ингибиторами ферментов являются: