Соединения гемоглобина
В процессе переноса кислорода гемоглобин превращается в оксигемоглобин (HbO2). Для того чтобы специально подчеркнуть, что при этом соединении валентность железа не меняется, реакцию связывания кислорода с гемоглобином называют не окислением, а оксигенацией. Противоположный процесс именуют дезоксигенацией. В том случае, когда необходимо акцентировать внимание на том, что гемоглобин не связан с кислородом, широко употребляют термин дезоксигемоглобин.
Гем может подвергаться не только оксигенации, но и истинному окислению, например, при соприкосновении с сильнодействующими окислителями (перманганат калия, бертолетова соль, анилин). При этом железо становится из двухвалентного трехвалентным. В результате истинного окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и в итоге перестает быть его переносчиком. Окисленный гем называется гематином или метгемом, а вся полипептидная молекула в целом – метгемоглобином (НbОН). В крови человека метгемоглобин содержится в незначительных количествах, но при некоторых заболеваниях и отравлениях определенными ядами, а также после введения в организм лекарств его содержание возрастает. Опасность таких состояний заключается в том, что окисленный гемоглобин не способен переносить кислород к тканям.
В отличие от капилляров легких в капиллярах тканей кислорода меньше, его парциальное давление ниже и здесь оксигемоглобин распадается на гемоглобин и кислород. Гемоглобин, отдавший кислород, называют восстановленным или редуцированным гемоглобином (Нb).
По мере того как кровь проходит через ткани и отдает O2, она попутно вбирает в себя конечный продукт окислительных обменных процессов в клетках – СO2. Реакция связывания гемоглобина с СO2 сложнее, чем присоединение O2. Это объясняется прежде всего ролью СO2 в создании кислотно-щелочного равновесия в организме. Механизмы, обеспечивающие транспорт газа, призваны также поддерживать и это равновесие. Гемоглобин, связанный с СO2, называют карбогемоглобином или карбаминогемоглобином.
Гемоглобин особенно легко соединяется с угарным газом – оксидом углерода (II) – CO. В этом случае закономерности его реакции те же, что и для кислорода, но химическое сродство CO к гемоглобину почти в 300 раз выше, чем к O2 . Это означает, что достаточно в воздухе оказаться небольшому количеству СО, чтобы произошло образование значительного числа связанных молекул гемоглобина. Образовавшееся соединение и блокированный угарным газом гемоглобин уже не могут служить переносчиком кислорода. Так, при концентраций СО в воздухе, равной 0,1 %, около 80 % гемоглобина крови оказывается связанными не с кислородом, а с угарным газом. В результате в организме возникают тяжелые последствия кислородного голодания (рвота, головная боль, потеря сознания).
Слабые отравления угарным газом являются процессом обратимым: СО2 постепенно отщепляется и выводится при дыхании свежим воздухом. Использование искусственного дыхания чистым кислородом ускоряет примерно в 20 раз эту реакцию. При концентрации СО2, равной 1 %, через несколько минут наступает гибель организма. Во время взаимодействия гемоглобина с оксидом углерода (II) происходит образование карбоксигемоглобина, не способного к переносу O2 . В нормальных условиях на долю НbСО2 приходится лишь 1 % общего количества гемоглобина крови, у курильщиков его содержание достигает 3 %, а после глубокой затяжки – 10 %.
В скелетных и сердечной мышцах животных различных классов и видов находится мышечный гемоглобин – миоглобин. По своей биохимической характеристике миоглобин близок к гемоглобину крови. Сходство выражается в наличии одной и той же простетической группы, одинакового количества железа, в способности вступать в обратимые соединения с O2 и СO2. Однако кислород-связывающие свойства миоглобина значительно отличаются от таковых гемоглобина. В связи с меньшей, чем у гемоглобина, плотностью у него резко возрастает сродство к кислороду. Поэтому миоглобин исключительно приспособлен к депонированию O2. Это имеет большое значение для снабжения кислородом мышц, особенно производящих ритмические сокращения в течение длительных периодов времени: мышцах конечностей, в жевательных мышцах, сердечной мышце. При деятельности всех этих мышц в фазе сокращения происходит пережатие капилляров, так что кровоток через ткань в эту фазу фактически прекращается. Именно в этот момент миоглобин служит важным источником кислорода, так как он «запасает» O2 при расслаблении и отдает его во время сокращения мышц. Благодаря высокому сродству к кислороду полунасыщение им миоглобина происходит в обычных условиях быстрее чем за 0,1 с.