19Все ферменты – белки, имеющие, как и другие белки, первичную, вторичную, третичную и часто четвертичную структуру.

Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Молекулы ферментов, представляющие собой простые белки, целиком построены из полипептидных цепей и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Примером ферментов такого рода являются гидролитические ферменты пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим и др. Большинство природных ферментов относится к сложным белкам, содержащих в составе своей молекулы помимо полипептидных цепей небелковый компонент. Как белковая часть такого сложного фермента (апофермента), так и небелковый компонент его молекулы (кофермент) в отдельности лишены ферментативной активности. Только соединившись вместе и образовав так называемый холофермент (полный фермент), они приобретают свойства, характерные для биокатализаторов. В роли коферментов могут выступать различные соединения. Так, ряд коферментов является производными витаминов. По химическому строению многие коферменты представляют собой нуклеотиды, некоторые – органические производные фосфорной кислоты или пептиды и их производные (например, фолиевая кислота, глутатион, КоА). Таким образом, между ферментами, нуклеотидами и витаминами существует определенная функциональная связь.

ИЗОФЕРМЕНТЫ ферменты, катализирующие идентичные р-ции, но отличающиеся друг от друга строением и каталитич. св-вами. К И. относят только те формы ферментов, появление к-рых связано с генетически детерминир. различиями в первичной структуре пептидной цепи.Более широкое понятие - множественные формы ферментов - включает как И., так и те формы ферментов, к-рые обладают св-вами И., но образуются в результате посттрансляц. модификаций. Последние могут осуществляться, напр., в результате гликозилирования, фосфорилирования, аденилирования, амидирования и деамидирования остатков глутаминовой и аспарагиновой к-т пептидной цепи, а также путем частичногопротеолиза последней с образованием более низкомол. Продуктов

И. различаются по своим св-вам (оптимуму рН, активации ионами, по сродству к субстратам, ингибиторам, активаторам, кофакторам), то характер их распределения отражает регуляторные механизмы, контролирующие метаболизм. Так, напр., лактатдегидрогеназа представлена в организме человека иживотных пятью формами, каждая из к-рых представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц двух типов (a и b) в разных соотношениях. В сердце и печени представлена в осн. форма a4, а в мышцах - b4. Первая ингибируется избытком пировиноградной к-ты и поэтому преобладает в органах с аэробным типом метаболизма, вторая не ингибируется избытком этой к-ты и преобладает в мышцах с высоким уровнемгликолиза.

Напр., инфаркт миокарда сопровождается резким увеличением активности двух форм лактатдегидрогеназ - a4 и b4, причем эта аномалия сохраняется длит. время и может служить показателем течения болезни. Разл. формы гепатита сопровождаются изменениями спектров аспартатаминотрансферазы, малатдегидрогеназы, щелочной фосфатазы и нек-рых др. ферментов. При диагностике ряда онкологич. заболеваний данные по анализу спектра И. являются важным подтверждением диагноза и используются для прогноза метастазирования.

преферменты, зимогены, неактивные предшественники ферментовобразующиеся в процессе их биосинтеза. Превращаются в активные ферменты в результате реакции т. н. ограниченного Протеолиза: после расщепления обычно одной пептидной связи в молекуле П. происходит частичное изменение её структуры, которое приводит к окончательному формированию активного центра (См. Активные центры) фермента. В виде П. синтезируются многие Протеолитические ферменты животных и бактерий (типичные П. — пепсиноген, трипсиноген, Протромбин), а также фосфолипаза. Биологическое значение П. заключается в предотвращении преждевременного проявления ферментативной активности внутри клеток и тканей, в которых осуществляется биосинтез ферментов.

Мультиферментные комплексы это надмолекулярные образования которые включают, несколько ферментов и коферментов. Они катализируют последовательные этапы реакции преобразования одного субстрата. Примером мультиферментовявляются реакции окисли тельного декарбоксилирования αкетокислот (пирувата и αкетоглутарата) под влиянием пи руватдегидрогеназы и αкетоглутаратдегидрогеназы. Напримерпируватдегидрогеназный комплекс включает 3 фермента и использует 5 коферментов

Биологическое значение мультиферментных комплексов состоит в том, что благодаря их существованию облегчается перенос реагирующих веществ между отдельными ферментами и коферментами, что ускоряет протекание реакций. Мультиферментные комплексы, как правило, формируются на мембранах путем самосборки.