Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Консервування.doc
Скачиваний:
5
Добавлен:
01.05.2025
Размер:
132 Кб
Скачать
☆

Механізми денатурації

Практично кожна помітна зміна зовнішніх умов, наприклад, нагрівання чи обробка білка кислотою призводить до послідовного порушення четвертинної, третинної і вторинної структур білка. Зазвичай денатурація викликається підвищенням температури, впливом сильних кислот та лугів, солей тяжких металів, деяких розчинників (спирт), радіації і ін.

Денатурація часто призводить до того, що в коллоїдному розчині білкових молекул відбувається процес агрегації часточок білка в більш великі. Візуально це виглядає, наприклад, як утворення «білка» при смаженні яєць.

Ренатурація

Ренатурація (висалювання) — процес, зворотній денатурації, за якого білки повертають свою природну структуру. Треба відмітити: не всі білки здатні денатурувати, у більшості білків денатурація необратима.

Вплив умов середовища на процеси денатурації

Більшість білків денатурують при 60-80 ° С, однак зустрічаються білки і термостабільні, наприклад, α-лактоглобулін молока і α-амілази деяких бактерій. Підвищена стійкість білків до нагрівання часто обумовлюється наявністю в їх складі великої кількості дисульфідних зв'язків. Однак ступінь денатуруючих впливів температури на білки залежить і від їх вологості, реакції і сольового складу середовища, присутності небілкових сполук. Наприклад, температура денатурації білків сої та соняшнику істотно знижується в присутності кислот жирного ряду, в кислому і вологому середовищі, але підвищується в присутності сахарози і крохмалю.

Регулюванням властивостей білків досягається також стійкість до агрегації. Як правило віддалення рН білковмісної системи від ізоелектричної точки підвищує стійкість до агрегації, і навпаки, зближення рН системи з ізоелектричною точкою білків знижує температуру коагуляції. Так, глобулін риби, який має ізоелектричну точку при рН 6,0 у слабо кислому середовищі (рН 6,5) денатурує при 50˚С у нейтральному (рН 7,0) — при 80˚С. Міофібрилярні білки риби та крилю, а також соєві білки, модифіковані янтарним ангідридом у інтервалі харчових величин рН, коагулюють при температурі в середньому на 20…35˚с вище, ніж не модифіковані.

Ступінь гідратації значною мірою впливає на денатураційні зміни білка. Вода до певної міри підвищує рухомість білкових ланцюгів і реакційну активність гідрофільних та гідрофобних груп. Тому більш гідратовані білки денатурують швидше, ніж сухі. Білки з видаленою вологою, тобто висушені, характеризуються широким інтервалом термостабільності, у тому числі відносно до температур, близьких до 100˚С.

Оскільки значна кількість білковмісних продуктів зберігається в замороженому вигляді, принципово цікаво знати вплив низьких температур на денатурацію.

Заморожування в реальних білкових системах, якими є більшість харчових продуктів, проходить нерівномірно. Спочатку замерзають рідини з меншою концентрацією розчинних сухих речовин, що зсуває колоїдну рівновагу. Двофазні білкові системи, тобто білкові гелі другого роду, до яких належать усі рибо- та м’ясопродукти, замерзають таким чином, що між тканинні рідини замерзають першими. Виморожування розчинника приводить до підвищення концентрації сухих речовин, наслідком чого є висолювання білків, тобто їх часткова денатурація. Заморожування виконує роль водовіднімного агента. За рахунок цього заморожені гідратовані білки властивостями відрізняються від нативних. Речовини, що понижують температуру замерзання, отримали назву кріопротекторів, до яких слід віднести сахарозу, сіль, гліцерин. Глибина денатурації заморожених білкових продуктів підвищується зі збільшенням термінів зберігання.