Типы аллостерических эффекторов:

1) гомотропные – истинный субстрат фермента, который при связывании в аллостерическом центре не подвергается каталитическому превращению и влияет на каталитическую активность активного центра.

2) гетеротропные – не похожи по структуре на субстрат.

3.26. Ковалентная модификация активности ферментов:

а) обратимая – путем фосфорилирования / дефосфорилирования ферментов. Часто используется в регуляции метаболизма, механизм сам регулируется определенными гормонами при их связывании со специфическими рецепторами.

Модифицирующие (конвертирующие) ферменты – катализируют фосфорилирование (протеинкиназа) и дефосфорилирование (протеинфосфатаза), в результате могут изменяться один или оба следующих показателя: а) кинетические характеристики (Vm, Km) или б) регуляторные характеристики.

Протеинканизы:

а) катализируют перенос фосфата от АТФ на ОН-группу фермента с образованием фосфоэфирной связи (например, на радикалы серина, треонина, тирозина)

б) активируются под действием вторичных посредников цитозоля (цАМФ, цГМФ, ДАГ, Са²⁺) в результате действия на клетку гормона

Протеинфосфатазы:

катализируют гидролиз фосфоэфирной связи и превращают фермент в его дефосфорилированную форму

б) необратимая – путем частичного протеолиза:

1) осуществляется по одной (или нескольким) определенной пептидной связи

2) в результате протеолиза фермент активируется

3) часто активируется по каскадному механизму.

Значение для регуляции обмена веществ в организме:

1) образование и инактивация ферментов, гормонов и других БАВ, контроль активности основных биорегуляторов (пепсиноген  пепсин, ПОМК  АКТГ, проинсулин  инсулин)

2) образование ферментов, участвующих в свертывании крови и фибринолизе

3) активация системы комплемента

4) активация ренин-ангиотензинной и калликреин-кининовой систем   

5) является одним из важнейших механизмов репродукции

6) один из основных механизмов посттрансляционной модификации — процессинга белков.

5