1.1. Физико-химические свойства

Казеин присутствует в молоке в коллоидной форме. Плотность казеина находится в пределах 1300…1450 кг/м³.

Очищенный казеин, выделенный из молока кислотным способом, представляет собой аморфный порошок или гранулы белого цвета, без запаха и вкуса, практически нерастворимый в воде и спирте, растворимый в слабых растворах щелочей, солей щелочных и щелочноземельных металлов и минеральных кислот. В нормальном состоянии казеин обладает амфотерными свойствами. Его можно разделить на фракции, которые несколько различаются по составу и свойствам. К настоящему времени выделено семь основных фракций. Казеин содержит 19 из 20 присутствующих в молоке аминокислот.

В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп, которые обусловливают его заряд, характер взаимодействия с водой (гидрофильные свойства) и способность вступать в химические реакции. Гидрофобные фракции казеина, чувствительные к кальцию, расположены в центральной части субмицеллы. Гидрофильные фракции обращены наружу, при этом дипольные молекулы воды и находящиеся в ней ионы образуют гидратную оболочку, которая и обеспечивает устойчивость коллоидного раствора. Кроме того, одноименный заряд частиц казеина препятствует их агломерации. Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеина являются β- и γ-карбоксильные группы аспаргиновой и глутаминовой кислот, а также гидроксильные группы фосфорной кислоты и карбоксильные группы сиаоловой кислоты гликомакропептидов казеина.

Носителями положительных зарядов и основных свойств являются ε-аминогруппы лизина, гуанидиновые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего молока 6,6-6,7 казеин на поверхности мицелл имеет отрицательный заряд. Равенство положительных и отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой среде при рН 4,6-4,7 (табл. 2). При этом силы межмолекулярного притяжения (силы Ван-дер-Ваальса) начинают играть существенную роль в агломерации частиц казеина, которые, соединяясь, образуют пространственную структуру по всему объему молока.

Таблица 2. Свойства основных белков молока

Белок и предлагаемое сокращение	Содержание в обезжиренном молоке		Молекулярная масса, Да	Изоэлектрическая точка, рН
	% от общего количества	г/100 мл
Казеин (Кн):	78...85	2,6...3,4
αs1- Казеин (αs1-Кн)	34...43	1,2...1,5	22 068....23 724	4,44...4,76
αs2 - Казеин (αs2-Кн)	9...11	0,3...0,4	25 230	-
β - Казеин (β - Кн)	26...31	0,9...1,1	23 944...24 023	4,83...5,07
κ - Казеин (κ -Кн)	6...11	0,2...0,4	19 007...19 039	5,45...5,77
Сывороточные белки:	15...22	0,4...0,7
β - Лактоглобулин (β -Лг)	7...12	0,2...0,4	18 205...19 007	5,13
α - Лактальбумин (α-Ла)	2...5	0,06...0,17	14 147...14 175	4,2...4,5
Альбумин сыворотки крови (СА)	1,1	0,04	66 267	4,7...4,9
Иммуноглобулин G1 (Ig G1)	0,9...1,7	0,03...0,06	153 000...163 000	5,5...6,8
Иммуноглобулин G2 (Ig G2)	0,2...0,7	0,005...0,01	146 000... 154 000	7,5...8,3
Иммуноглобулин A (Ig A)	0,2...0,7	0,005...0,01	385 000...417 000	-
Иммуноглобулин М (Ig M)	0,1...0,7	0,005...0,01	960 000...1 000 000	-

1 Да = 1 у.е. – это углеродная единица (равна 1/12 часть массы изотопа углерода ¹²C), которую в честь Джона Дальтона называют дальтоном и обозначают Da (Да); 1 Da = 1,6605410^–27 кг. Массы больших молекул, например белков, в биохимии принято обозначать в дальтонах.

Изоэлектрическая точка (ИЭТ) является величиной рН раствора амфотерного электролита, при которой его суммарный заряд равен нулю. При этом концентрации положительно и отрицательно заряженных форм аминокислот или числа ионизированных кислотных и основных групп (что характерно для макромолекул белков) становятся одинаковы. Амфотерное соединение - вещество, способное, в зависимости от условий, проявлять либо основные, либо кислотные свойства. Белки относятся к соединениям этого типа.

Интересным следствием, позволяющим выделять белки молока, и, в частности, казеин, является то, что в ИЭТ белки крайне не устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Это объясняется тем, что в ИЭТ происходит нейтрализация отрицательного заряда мицелл казеина и их агрегатирование с образованием сгустка значительно облегчается.

Следует помнить, что ИЭТ не зависит от концентрации белка, но сильно зависит от присутствия в растворе иных ионов.

Как уже отмечалось, казеин принадлежит к фосфопротеидам, то есть он в своем составе содержит фосфорную кислоту (органический фосфор), присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина (рис. 1).

Рис. 1. Казеин

Полярные группы и пептидные группировки главных цепей казеина связывают значительное количество воды – до 3,7 г на 1 г белка. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, величины заряда молекул, рН среды, концентрации в ней солей и других факторов.

Способность казеина связывать воду имеет большое практическое значение. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость мицелл белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке. В процессе высокотемпературной тепловой обработки молока происходит взаимодействие денатурированного β-лактоглобулина с казеиновыми мицеллами, в результате чего гидрофильные свойства казеина усиливаются. От интенсивности этого взаимодействия зависят структурно-механические свойства кислотного и кислотно-сычужного сгустков, образующихся при выработке кисломолочных продуктов и сыра. Гидрофильные свойства казеина и продуктов его распада также определяют водосвязывающую и влагоудерживающую способность сырной массы при созревании сыра.

В свежем молоке казеин проявляет явно выраженные кислые свойства. Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и гидроксильные группы фосфорной кислоты легко взаимодействуют с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Mg²⁺), образуя казеинаты. При йодировании тирозина, входящего в состав белка, образуется йодказеин, который в наше время стали широко применять в молочной и хлебопекарной промышленности для ликвидации йодной недостаточности населения.