-Глобулины.

Трансферрин – связывает и транспортирует железо в различные ткани, регулирует концентрацию. М.М. 90 кД, концентрация – 2 – 3 г/л, синтезируется в печени и в макрофагальной системе. Имеет 2 активных центра, связывает 2 атома железа. Связывает и переносит Zn, Cu и витамин D.

Трансферрин предотвращает избыточное накопление Fe³⁺ в тканях и потерю его с мочой.

Уменьшение содержания трансферрина отмечается при гепатитах, опухолях, нефротическом синдроме. Повышение содержания связано с усиленным распадом эритроцитов.

Гемопексин – связавает гем и предотвращает его выведение почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью, где железо освобождается и используется для образования гема. М.М. 57 кД, концентрация 50 – 100 мг/100мл.

Концентрация уменьшается при гемолизе, болезнях печени и почек. Концентрация увеличивается при воспалении.

Ферменты крови.

Ферменты крови делят на 3 группы:

1. Секреторные, плазмоспецифические или собственно сывороточные или собственные ферменты крови. Синтезируются где-то, чаще в печени, но поступают в кровоток и там выполняют функцию.

Относятся белки – ферменты свертывающей, антисвертывающей, кининовой, ренинангиотензиновой систем.

К этой группе относятся лецитин-холестеринацилтрансфераза (ЛХАТ), липопротеидлипаза, холинэстераза.

Диагностическое значение определения активности ферментов этой группы невелико. Снижение их активности указывает на повреждение продуцирующего эти ферменты органа – чаще всего печени.

2. Экскреторные

К этой группе относятся ферменты поджелудочной железы, желудка. Относятся трипсин, химотрипсин.

3. Тканевые (клеточные), индикаторные ферменты. Попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции.

Активность этих ферментов определяют с целью выявления поврежденного органа. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь и их активность в сыворотке резко возрастает, что является индикатором степени и глубины повреждения тканей.

Начальные стадии повреждений, на которых целостность клеток еще не нарушена, но проницаемость клеточных мембран уже увеличелась, сопровождается выходом в кровь растворимых ферментов цитозоля (альдолаза, аланинаминотрансфераза, лактатдегидрогеназа, гексокиназа, пируваткиназа).

При более глубоких повреждениях, когда происходит разрушение клеток вплоть до некроза, в плазме крови появляются ферменты, связанные с клеточными органеллами – митохондриями, лизосомами.

Активность ферментов определяют с целью энзимодиагностики.

Ферментные тесты обладают определенной информативностью:

1. Показывают наличие патологии.

2. Показывают на локализацию процесса.

3. Определяют глубину повреждения клеток.

4. Позволяют решить вопрос о лечении, его эффективности. Необходимо сочетание с другими методами диагностики.

В клинике с целью диагностики определяют:

1. Креатинкиназу (фосфокреатинкиназу). Отностися к фосфотрансферазам, катализирует реакцию переноса остатка фосфорной кислоты на креатин с образованием креатин-фосфата. Играет важную роль в поддержании соотношения АТФ/АДФ в клетке. Специфична для мышечной ткани. Среди различных типов мышц активность креатинкиназы распределяется следующим образом: поперечнополосатые мышцы > сердечные мышцы > мышцы беременной матки > мышцы матки > гладкие мышцы.

Креатинкиназа представлена несколькими изоферментами, обладающими тканевой специфичностью. Молекула фермента состоит из 2 типов полипептидных цепей: М и В. Образует 3 изофермента: I тип (ВВ) – мозг, II тип (МВ) – сердце, III тип (ММ) – скелетная мускулатура.

У больных инфарктом миокарда активность креатинкиназы в сыворотке возрастает уже через 3-4 часа после начала заболевания, максимальная активность фермента отмечается к концу первых суток, в 5 0 20 раз (возможно до 100 раз).

У больных прогрессирующей мышечной дистрофией активность креатинкиназы возрастает в 50 раз, в мышцах появляются МВ и ВВ изоформы, отсутствующие у здоровых людей.

Различные заболевания центральной нервной системы – шизофрения, маниакально-депрессивный синдром, синдромы, вызываемые психотропными средствами сопровождаются возрастанием в крови активности креатинкиназы.

Повышение активности кратковременное, что обусловлено высокой активностью фермента и вызывает выработку антител и выведение из организма.

Для диагностики повреждения миокарда определяют активность аспартатаминотрансферазы. Активность фермента повышается у 98% больных. Повышение активности коррелирует с величиной очага поражения: повышение в 25-30 раз – крупный инфаркт, в 50-60 раз – трансмуральный инфаркт. Повышение активности фермента отмечается через 5 – 6 часов, максимум – через 15 – 20 часов.

Для диагностики инфаркта определяют изоверменты лактатдегидрогеназы: ЛДГ₁ и ЛДГ₂. Активность ферментов повышается через 1 – 2 суток после возникновения инфаркта. Повышение в 25 – 30 раз. Активность снижается в период исчезновения ресорбционекротического синдрома.

Повышение активности фермента позволяет дифференцировать стенокардию и инфаркт. При стенокардии активность фермента повышается редко и незначительно. Повторный инфаркт приводит к повышению активности фермента. При первичном инфаркте выбрасываются белки, на которые образуются АТ, которые могут стать причиной болевых синдромов (синдром Дреслера) и этим отличаются от вторичного инфаркта. При синдроме Дреслера активность фермента не повышена.

С целью диагностики заболеваний печени определяют активность аланинаминотрансферазы. Активность повышается за 1 – 1,5 недели до появления желтухи. Выявляют гепатит любой этимологии. Через 1 – 3 дня после появления желтухи активность АлТ увеличивается в 10 – 20 раз, четкой корреляции между повышением активности и величиной очага поражения нет. Нормализация АлТ – признак клинического выздоровления.

При заболеваниях печени незначительно повышается активность АсТ, возвращение к норме идет постепенно, но активность фермента может расти и на фоне лечения, т.е. в кровоток может проникать митохондриальный фермент, т.е. лечение неэффективно. Активность фермента характеризует выраженность цитолитического синдрома, т.е. повышение проницаемости мембран гепатоцитов.

Щелочная фосфотаза – катализирует гидролиз сложноэфирных связей в моноэфирах фосфорной кислоты и органических соединений. Активность фермента повышается у больных с механической желтухой, циррозе. Щелочная фосфотаза характеризует развитие внутрипеченочного холестаза – нарушение оттока по печеночным капиллярам.

Активность щелочной фосфатазы повышается у больных саркоидозом, туберкулезом, амилоидозом, лимфогрануломатозом.

При заболевании печени определяют изоферменты лактатдегидрогеназы, о заболевании судят по ЛДГ₅, где есть связь между активностью фермента и величиной очага поражения, активность повышается одновременно с появлением желтухи.

Альдолаза – первый определенный в клинике фермент. Фермент гликолиза, активируется при злокачесвенных новообразованиях в печени.

Сорбитолдегидрогеназа – органоспецифичен для печени. В норме в крови не определяется, наличие свидетельствует о патологии.

Алкагольдегидрогеназа – окисляет этиловый спирт. С помощью этого фермента пытались дифференцировать алкогольный гепатит от других видов гепатита. Уровень АДГ не соответствует выраженности процесса.

-глутамилтрансфераза – переносит остаток глу. Активность растет при алкогольном гепатите в 20 – 30 раз.