Биологическая роль реакции трансаминирования

• Превращение любой аминокислоты в глутамат-далее-окислительное дезаминирование

• Путь синтеза заменимых аминокислот, но в этом случае реакция трансиминирования идет в обратном направлении

• Трансаминирование связывает между собой белковый и углеводный обмены (из пирувата можно получить глюкозу)

• Глюкозо-аланиновый цикл активируется при голодании, когда источниками энергии выступают аминокислоты, а именно аланин мыщц.

<Скелетные мышцы>распад белков <кровь>

аминокислоты(аланин) <печень>трансаминирование

пируватглюконеогенезглюкоза<кровь>

(рисунок не надо,он для большей понятности,не более!!!)

Клинико-диагностическое значение

АЛТ и АСТ содержатся только в клетках различных органов и попадают в кровь только при повреждении или разрушении клеток. Повышенный уровень АЛТ и АСТ указывает на наличие заболевания того или иного органа(печень,сердце,меньше-скелетные мышцы)

АСТ-сердечная мышца, АЛТ-печень

3.Буферные системы тканей и крови. Роль в поддержании кислотно-основного равновесия в организме.

Задача: Биохимический анализ крови:

общий билирубин – 46 мкмоль/л (N < 20,5 мкмоль/л)

непрямой билирубин – 18,7 мкмоль/л (N < 17,1 мкмоль/л)

прямой билирубин – 27,3 мкмоль/л (N< 5,1 мкмоль/л)

щелочная фосфатаза – 324 Ед/л (N < 180 Ед/л)

Анализ мочи:

цвет – темно-коричневый

билирубин +++

Анализ кала:

цвет «глинистый» (ахоличный)

стеркобилин – 100 мг/% (N 200 - 600 мг/%)

Ваше заключение.

Билет № 6

1.Белки, уровни структурной организации. Типы связей, стабилизирующих структуру белковой молекулы. Понятие о нативной конформации. Биологическая роль белков.

Структурная организация

Первичная -линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи(пептидные связи)

Вторичная- пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.

1.альфа-спираль: пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка.

• Водородные связи ориентированны вдоль оси спирали

• Водородные связи слабые, но их количество делает альфа-структуру прочной

• Так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) альфа-спиралей уменьшается, а их гидрофобность увеличивается.

• Радикалы, на наружной поверхности альфа-спиралей, направлены от пептидного остова. Они не участвуют в образовании водородных связей, но некоторые из них могут нарушать формирование альфа-спиралей.

• пролин

• участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания;

• участки с близко расположенными объёмными радикалами, механически нарушающими формирование альфа-спирали, например метионин, триптофан.

2.Аммиак: пути образования, механизм токсического действия, пути обезвреживания. Орнитиновый цикл мочевинообразования: биологическое значение и химическая сущность процесса, источники атомов мочевины, органная и внутриклеточная локализация ферментов цикла. Взаимосвязь орнитинового и цитратного циклов Кребса.