Вопрос 3
Ферментативный катализ – каталитические реакции, протекающие с участием ферментов – биологических катализаторов белковой природы. Ферментативный катализ имеет две характерные особенности:
1. Высокая активность, на несколько порядков превышающая активность неорганических катализаторов, что объясняется очень значительным снижением энергии активации процесса ферментами.
2. Высокая специфичность. Например, амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы, молекула которой составлена из глюкозного и фруктозного фрагментов.
Специфичность действия ферментов:
Субстратная (по отношению к субстрату)
- абсолютная
( Е действует на 1 субстрат)
Сахароза +Н2О -> α-глю + β-фру
-относительная (групповая)
(Е действует на сходные по строению субстраты)
-стереоспецифичность
(Е действует только на 1 стереоизомер)
При увеличении температуры разрываются гидрофобные связи в ферменте и изменяется его активность.
При изменении pH меняется знак и величина заряда моногенных групп остатков АК.
При проведении ферментативной реакции в условиях избытка субстрата скорость реакции будет зависеть от концентрации фермента. Графическая зависимость такой реакции имеет вид прямой линии.
Km =(k-1 + k2)/k1 характеризует степень связывания фермента с субстратом
Чем меньше Km, тем больше сродство фермента с субстратом
Уравнение Михаэлиса- Ментен:
Вопрос 4
Кофакторы ферментов.
Многим ферментам для эффективной работы требуются те или иные небелковые компоненты, называемые кофакторами. Кофакторы — это вещества, присутствие которых совершенно необходимо для проявления каталитической активности ферментов, хотя сами они в отличие от ферментов сохраняют стабильность при довольно высоких температурах.
Роль кофакторов могут играть различные вещества — от простых неорганических ионов до сложных органических молекул; в одних случаях они остаются неизменными в конце реакции, в других — регенерируют в результате того или иного последующего процесса. Кофакторы подразделяются на три типа: неорганические ионы, простетические группы и коферменты.
две функции коферментов: непосредственное участие в каталитическом превращении субстрата, активирование и перенос молекулы субстрата или ее части от одного фермента к другому.
Витамины участвуют в осуществлении обеих этих функций коферментов. Они входят в состав ферментных систем, катализирующих различные типы химических реакций: переноса атомов водорода (электронов); переноса химических групп; синтеза, изомеризации и расщепления углеродных связей.
Вопрос 5
Ингибиторы – вещества, которые уменьшают активность ферментов и замедляют хими ческие реакции. Различают обратимое и необратимое ингибирование:
Если ингибитор связывается с молекулой фермента слабыми связями (Е+И ↔ ЕИ) то такой ингибитор легко удаляется и активность фермента восстанавливается;
Если ингибитор связывается с молекулой фермента прочными ковалентными связями (Е+И→ ЕИ), то наступает необратимое подавление активности фермента
В качестве ингибиторов ферментов по конкурентному механизму в медицинской практике используют вещества, называемые антиметаболитами. Эти соединения, будучи структурными аналогами природных субстратов, вызывают конкурентное ингибирование ферментов, с одной стороны, и, с другой - могут использоваться этими же ферментами в качестве псевдосубстратов, что приводит к синтезу аномальных продуктов.
В качестве лекарственных препаратов используют следующие антиметаболиты: сульфаниламидные препараты (аналоги парааминобензойной кислоты), применяемые для лечения инфекционных заболеваний, аналоги нуклеотидов для лечения онкологических заболеваний