1.Витамины, расворимые в жирах:

Витамин A (антиксерофталический).

Витамин D (антирахитический).

Витамин E (витамин размножения).

Витамин K (антигеморрагический)

2.Витамины, расворимые в воде:

Витамин В1 (антиневритный).

Витамин В2 (рибофлавин).

Витамин PP (антипеллагрический).

Витамин В6 (антидермитный).

Пантотен (антидерматитный фактор).

Биотит (витамин Н, фактор роста для грибков, дрожжей и бактерий, антисеборейный).

Инозит. Парааминобензойная кислота (фактор роста бактерий и фактор пигментации).

Фолиевая кислота (антианемический витамин, витамин роста для цыплят и бактерий).

Витамин В12 (антианемический витамин).

Витамин В15 (пангамовая кислота).

Витамин С (антискорбутный).

Витамин Р (витамин проницаемости).

Поступая с пищей, витамины усваиваются (ассимилируются) организмом, образуя различные производные соединения (эфирные, амидные, нуклеотидные и др.) которые в свою очередь, могут соединяться с белками. Наряду с ассимиляцией, в организме непрерывно идут процессы разложения (диссимиляции). Витамины, причем продукты распада (а иногда и мало измененные молекулы витаминов) выделяются во внешнюю среду.

Болезни, которые возникают вследствие отсутствия в пище тех или иных витаминов, стали называтьсяавитаминозами. Если болезнь возникает вследствие отсутствия нескольких витаминов, ее называютполивитаминозом. Однако типичные по своей клинической картине авитаминозы в настоящее время встречаются довольно редко. Чаще приходится иметь дело с относительным недостатком какого-либо витамина; такое заболевание называется гиповитаминозом. Если правильно и своевременно поставлен диагноз, то авитаминозы и особенно гиповитаминозы легко излечить введением в организм соответствующих витаминов.

Чрезмерное введение в организм некоторых витаминов может вызвать заболевание, называемоегипервитаминозом.

В настоящее время многие изменения в обмене веществ при авитаминозе рассматривают как следствие нарушения ферментативных систем.

В Витамин А: химическая природа и биохимический механизм действия.

Всасывается только 1/6 часть потребленных каротиноидов. После всасывания некоторые каротиноиды в печени и кишечнике превращаются в ретинол, при этом из β-каротина образуется 2 молекулы витамина А.

Строение β-каротина

Строение

Ретиноиды представляют собой ароматическое кольцо с метильными заместителями и изопреновой цепью. В организме спиртовая группа ретинола окисляется в свои активные формы: альдегидную (ретиналь) или карбоксильную (ретиноевая кислота) группы.

Биохимические функции

1. Антиоксидантная функция. Благодаря наличию двойных связей в изопреновой цепи витамин осуществляет нейтрализацию свободных кислородных радикалов, особенно существенно эта функция проявляется у каротиноидов.

2. Регуляция экспрессии генов. Ретиноевая кислота стимулирует экспрессию генов многих рецепторов к факторам роста. Иными словами, повышает чувствительность клеток к ростовым стимулам. Благодаря этому она:

- регулирует нормальный рост и дифференцировку клеток эмбриона и молодого организма,

- регулирует деление и дифференцировку быстро делящихся тканей – хряща, костной ткани, сперматогенного эпителия, плаценты, эпителия кожи, слизистых, иммунной системы.

Участие ретиноевой кислоты в дифференцировке, делении и росте клеток

3. Участие в фотохимическом акте зрения. Ретиналь в комплексе с белком опсином формирует зрительный пигмент родопсин, который находится в клетках сетчатки глаза, отвечающих за черно-белое сумеречное зрение ("палочки"). Максимум спектра поглощения родопсина находится в области 500 нм.

При попадании кванта света на молекулу родопсина последний распадается на опсин и полностью транс-ретиналь. При этом в мембране генерируется электрический сигнал, идущий в зрительный центр головного мозга. В дальнейшем под влиянием ферментов алло-транс-ретиналь превращается в 11-цис-ретиналь и связывается с опсином, образуя родопсин.

В Водный обмен. Минеральный обмен. Микроэлементы.

Вода является важной составной частью любой клетки, жидкой основы крови и лимфы. У человека содержание воды в разных тканях неодинаково. Так, в жировой ткани ее около 10 %, в костях — 20, в почках — 83, головном мозге — 85, в крови —90%, что в среднем составляет 70 % массы тела. Вода в организме выполняет ряд важных функций. В ней растворено много химических веществ, она активно участвует в процессах обмена, с ней выделяются продукты обмена из организма. Вода обладает большой теплоемкостью и теплопроводностью, что способствует процессам терморегуляции. Основная масса воды содержится внутри клеток, в плазме крови и межклеточном пространстве.

Взрослый человек в обычных условиях употребляет около 2,5 л воды в сутки. Кроме того, в организме образуется около 300 мл метаболической воды, как одного из конечных продуктов энергообмена. В соответствии с потребностями человек в течение суток теряет около 1,5 л воды в виде мочи, 0,9 л путем испарения через легкие и кожу (без потоотделения) и приблизительно 0,1 л с калом. Таким образом обмен воды в обычных условиях не превышает 5 % массы тела в сутки. Повышение температуры тела и высококалорийная пища способствуют выделению воды через кожу и легкие, увеличивают ее потребление.

Регуляция водного обмена в основном контролируется гормонами гипоталамуса, гипофиза и надпочечников.

Минеральные вещества поступают в организм с продуктами питания и водой. Потребность организма в минеральных солях различная. В основную группу входит семь элементов: кальций, фосфор, натрий, сера, калий, хлор и магний. Это так называемые макроэлементы. Они необходимы для формирования скелета (кальций, фосфор) и для осмотического давления биологических жидкостей (натрий). Эти ионы влияют на физико-химическое состояние белков, нормальное функционирование возбудительных структур (К+, Na+, Ca2+, Mg2+, Сl-), мышечное сокращение (Са2+, Mg2+ ), аккумулирование энергии (Р5+).

Однако организму необходимо еще 15 элементов, общее количество которых составляет менее 0,01 % массы тела. Они называются микроэлементами. Среди них следует выделить железо (составная часть гемоглобина и тканевых цитохромов); кобальт (компонент цианокобаламина); медь (компонент цитохромоксидазы); цинк (фактор потенцирующего действия инсулина на проницаемость мембраны клетки для глюкозы); молибден (компонент ксантиноксидазы); марганец (активатор некоторых ферментных систем); кремний (регулятор синтеза коллагена костной ткани); фтор (участвует в синтезе костных структур и прочности зубной эмали); йод (составная часть тиреоидных гормонов), а также никель, ванадий, олово, мышьяк, селен и др. В большинстве случаев — это составная часть ферментов, гормонов, витаминов или катализаторы их действия на ферментные процессы.

Специфическая роль ряда неорганических ионов в жизнедеятельности организма в первую очередь зависит от их свойств: заряда, размера, способности образовывать химические связи, реактивности в отношении к воде.

В Водорастворимые витамины B₁и В₂: химическая структура и биохимический механизм действия.

Витамин В1 (тиамин, антиневритный)

Строение

В составе тиамина определяется пиримидиновое кольцо, соединенное с тиазоловым кольцом. Коферментной формой витамина является тиаминдифосфат.

Строение витамина В₁

Метаболизм

Всасывается в тонком кишечнике в виде свободного тиамина. Витамин фосфорилируется непосредственно в клетке-мишени. Примерно 50% всего В₁ находится в мышцах, около 40% – в печени. Единовременно в организме содержится не более 30 суточных доз витамина.

Биохимические функции

1. Входит в состав тиаминдифосфата (ТДФ), который является коферментом:

- фермента транскетолазы пентозофосфатного пути, в котором образуется рибоза, необходимая для синтеза нуклеиновых кислот ДНК и РНК, и НАДФН, используемый в реакциях синтеза веществ.

- ферментов пируватдегидрогеназы и α-кетоглутаратдегидрогеназы, которые участвуют в энергетическом обмене.

Строение тиаминдифосфата

2. Входит в нервной ткани в состав тиаминтрифосфата, участвующего в передаче нервного импульса.

3. Другие производные витамина являются ингибиторами моноаминооксидазы, что способствует пролонгированному действию катехоламинов в ЦНС.

Витамин В2 (рибофлавин, витамин роста)

Строение

В состав рибофлавина входит флавин – изоаллоксазиновое кольцо с заместителями (азотистое основание) и спирт рибитол.

Строение витамина В₂

Коферментные формы витамина дополнительно содержат либо только фосфорную кислоту – флавинмононуклеотид (ФМН), либо фосфорную кислоту, дополнительно связанную с АМФ – флавинадениндинуклеотид.

Строение окисленных форм ФАД и ФМН

Метаболизм

В кишечнике рибофлавин освобождается из состава пищевых ФМН и ФАД, и диффундирует в кровь. В слизистой кишечника и других тканях вновь образуется ФМН и ФАД.

Биохимические функции

Кофермент оксидоредуктаз – обеспечивает перенос 2 атомов водорода в окислительно-восстановительных реакциях.

Витамин содержат:

1. Дегидрогеназы энергетического обмена – пируватдегидрогеназа (окисление пировиноградной кислоты), α- кетоглутаратдегидрогеназа и сукцинатдегидрогеназа (цикл трикарбоновых кислот), ацил-КоА-дегидрогеназа (окисление жирных кислот), митохондриальная α-глицеролфосфатдегидрогеназа (челночная система).

2. Оксидазы, окисляющие субстраты с участием молекулярного кислорода.

В Водорастворимые витамины В₃ и В₅: химическая структура и биохимический механизм действия.

Витамин В3 (PP, ниацин, антипеллагрический)

Строение

Витамин существует в виде никотиновой кислоты или никотинамида.

Две формы витамина РР

Его коферментными формами являются никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и фосфорилированная по рибозе форма – никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ).

Строение окисленных форм НАД и НАДФ

Биохимические функции

Перенос гидрид-ионов Н^– (атом водорода и электрон) в окислительно-восстановительных реакциях

Благодаря переносу гидрид-иона витамин обеспечивает следующие задачи:

1. Метаболизм белков, жиров и углеводов. Так как НАД и НАДФ служат коферментами большинства дегидрогеназ, то они участвуют в реакциях

- при синтезе и окислении жирных кислот,

- при синтезе холестерола,

- обмена глутаминовой кислоты и других аминокислот,

- обмена углеводов: пентозофосфатный путь, гликолиз,

- окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты,

- цикла трикарбоновых кислот.

2. НАДН выполняет регулирующую функцию, поскольку является ингибитором некоторых реакций окисления, например, в цикле трикарбоновых кислот.

3. Защита наследственной информации – НАД является субстратом поли-АДФ-рибозилирования в процессе сшивки хромосомных разрывов и репарации ДНК, что замедляет некробиоз и апоптоз клеток.

4. Защита от свободных радикалов – НАДФН является необходимым компонентом антиоксидантной системы клетки.

5. НАДФН участвует в реакциях ресинтеза тетрагидрофолиевой кислоты из дигидрофолиевой, например после синтеза тимидилмонофосфата.

Витамин В5 (пантотеновая кислота)

Строение

Витамин существует только в виде пантотеновой кислоты, в ее составе находится β-аланин и пантоевая кислота (2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляная).

Строение пантотеновой кислоты

Его коферментными формами являются кофермент А (коэнзим А, HS-КоА) и 4-фосфопантетеин.

Строение коферментной формы витамина В₅ - коэнзима А

Биохимические функции

Коферментная форма витамина коэнзим А не связан с каким-либо ферментом прочно, он перемещается между разными ферментами, обеспечивая перенос ацильных (в том числе ацетильных) групп:

- в реакциях энергетического окисления глюкозы и радикалов аминокислот, например, в работе ферментов пируватдегидрогеназы, α-кетоглутаратдегидрогеназы в цикле трикарбоновых кислот),

- как переносчик ацильных групп при окислении жирных кислот и в реакциях синтеза жирных кислот

- в реакциях синтеза ацетилхолина и гликозаминогликанов, образования гиппуровой кислоты и желчных кислот.

В Водорастворимые витамины В₆ и С: химическая структура, биохимический механизм действия.

Витамин В6 (пиридоксин, антидерматитный)

Строение

Витамин существует в виде пиридоксина.

Строение пиридоксина

Его коферментными формами являются пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат.

Строение коферментных форм витамина В₆

Биохимические функции

1. Является коферментом фосфорилазы гликогена (50% всего витамина находится в мышцах), участвует в синтезе гема, сфинголипидов.

2. Наиболее известная функция пиридоксиновых коферментов – перенос аминогрупп и карбоксильных групп в реакциях метаболизма аминокислот:

- кофермент декарбоксилаз, участвующих в синтезе биогенных аминов из аминокислот – серотонина, гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК), гистамина,

- кофермент аминотрансфераз, переносящих аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами (механизм реакции).

Схема реакции трансаминирования

Витамин С (аскорбиновая кислота, антицинготный)

Витамин является производным глюкозы.

Биохимические функции

Участие в окислительных процессах в качестве кофермента гидроксилаз.

Реакция с участием аскорбиновой кислоты

1. Реакции гидроксилирования:

- пролина и лизина в их гидроксиформы при "созревании" коллагена,

- при синтезе гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата,

- при синтезе гормонов надпочечников (кортикостероидов и катехоламинов) и тиреоидных гормонов,

- при синтезе биогенного амина нейромедиатора серотонина,

- при синтезе карнитина (витаминоподобное вещество В_т), необходимого для окисления жирных кислот.

2. Восстановление иона железа Fe³⁺ в ион Fe²⁺ в кишечнике (улучшение всасывания) и в крови (высвобождение из связи с трансферрином).

3. Участие в иммунных реакциях:

- повышает продукцию защитных белков нейтрофилов,

- высокие дозы витамина стимулируют бактерицидную активность и миграцию нейтрофилов. Видимо, именно данная функция повышает потребность организма в аскорбиновой кислоте при простудных и инфекционных заболеваниях до 1,0-1,5 г.

4. Антиоксидантная роль:

- сбережение витамина Е,

- лимитирование свободнорадикальных реакций в делящихся тканях,

- ограничивает воспаление,

- снижает окисление липопротеинов в плазме крови и, таким образом, оказывает антиатерогенный эффект.

5. Активация фермента гексокиназы ("ловушки глюкозы"), обеспечивающего метаболизм глюкозы в клетке (реакция).

В Вторичная структура белков. Элементы (конформации) вторичной структуры: а-спираль, β-структуры и β-изгиб. Силы, удерживающие полипептидную цепь, в указанных конформациях. Надвторичная структура белков.

Вторичная структура белков - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова. При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спираль и β-структура.

α-Спираль

В данном типе структуры пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

В образовании водородных связей участвуют практически все атомы кислорода и водорода пептидных групп. В результате α-спираль "стягивается" множеством водородных связей. Несмотря на то, что данные связи относят к разряду слабых, их количество обеспечивает максимально возможную стабильность α-спирали. Так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) α-спиралей уменьшается, а их гидрофобность увеличивается.

α-Спиральная структура - наиболее устойчивая конформация пептидного остова, отвечающая минимуму свободной энергии. В результате образования α-спиралей полипептидная цепь укорачивается, но если создать условия для разрыва водородных связей, полипептидная цепь вновь удлинится.

Радикалы аминокислот находятся на наружной стороне α-спирали и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерных для вторичной структуры, но некоторые из них могут нарушать формирование α-спирали. К ним относят:

- пролин. Его атом азота входит в состав жёсткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг -N-CH- связи. Кроме того, у атома азота пролита, образующего пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода. В результате пролин не способен образовать водородную связь в данном месте пептидного остова, и ?-спиральная структура нарушается. Обычно в этом месте пептидной цепи возникает петля или изгиб;

- участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания;

- участки с близко расположенными объёмными радикалами, механически нарушающими формирование α-спирали, например метионин, триптофан.

β-Структура

β-Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями, β-Структура образует фигуру, подобную листу, сложенному "гармошкой", - β-складчатый слой. Когда водородные связи образуются между атомами пептидного остова различных полипептидных цепей, их называют межцепочечными связями. Водородные связи, возникающие между линейными участками внутри одной полипептидной цепи, называют внутрицепочечными. В β-структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи.

Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная β-структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного β-складчатого слоя.

В отличие от β-спиралей, разрыв водородных связей, формирующих β-структуры, не вызывает удлинения данных участков полипептидных цепей.

Как α-спираль, так и β-структуры обнаружены в глобулярных и фибриллярных белках.

Нерегулярные вторичные структуры

В белках отмечают области с нерегулярной вторичной структурой, которые часто называют беспорядочными клубками. Они представлены петлеобразными и кольцеобразными структурами, имеющими меньшую регулярность укладки, чем описанные выше α-спиралъ и β-структура. Однако и они не так сильно варьируют от одной молекулы белка к другой. В каждом индивидуальном белке они имеют свою фиксированную конформацию, определяемую аминокислотным составом данного участка цепи и окружающих его участков.

Термином "беспорядочный клубок" также часто называют денатурированный белок, образовавшийся после разрыва слабых внутримолекулярных связей и потерявший свою упорядоченную структуру.

В Высокоэнергетические биомолекулы. АТФ, её структура и свойства. Макроэргические связи. Роль АТФ в энергетическом обмене.

АТФ представляет собой нуклеотидфосфат, состоящий из азотистого основания (аденина), пентозы (рибозы) и трех молекул фосфорной кислоты. Две концевые молекулы фосфорной кислоты образуют макроэргические, богатые энергией связи. В клетке АТФ содержится, главным образом, в виде комплекса с ионами магния. Аденозинтрифосфйт в процессе дыхания образуется из аденозиндифосфата и остатка неорганической фосфорной кислоты (Ф_н) с использованием энергии, освобождающейся при окислении различных органических веществ: АДФ + Ф_н -> АТФ + Н₂0.

Макроэргические соединения фосфатных производных в живых организмах можно разделить на несколько типов. АТФ является производной аденилового кислоты, к фосфатного остатка которой присоединены две молекулы неорганического фосфата в виде пирофос-фату. В молекуле АТФ имеются два макроэргические связи, а в молекуле АДФ - только один. В результате синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования (см. ниже) до АДФ добавляется еще одна связь, т.е. энергия окисления субстрата трансформируется в энергию пиро-фосфатных связей в молекуле АТФ. Установлено, что в живом организме большинство процессов, сопровождающихся высвобождением свободной энергии, связанные в основном с одним и тем же процессом, а именно - с синтезом АТФ. 

Синтез АТФ происходит в клетках всех организмов в процессе фосфорилирования, т.е. присоединения неорганического фосфата к АДФ. Энергия для фосфорилирования АДФ образуется в ходе энергетического обмена. Энергетический обмен, или диссимиляция, представляет собой совокупность реакции расщепления органических веществ, сопровождающихся выделением энергии. В зависимости от среды обитания диссимиляция может протекать в два или три этапа. У большинства живых организмов – аэробов, живущих в кислородной среде, - в ходе диссимиляции осуществляется три этапа: подготовительный, бескислородный, кислородный. У анаэробов, обитающих в среде лишенной кислорода, или у аэробов при его недостатке, диссимиляция протекает лишьв два первых этапа с образованием промежуточных органических соединений, еще богатых энергией.

Первый этап – подготовительный – заключается в ферментативном расщеплении сложных органических соединении на более простые (белков на аминокислоты; полисахаридов на моносахариды; нуклеиновых кислот на нуклеотиды). Внутриклеточное расщепление органических веществ происходит под действием гидролитических ферментов лизосом. Высвобождающаяся при этом энергия рассеивается в виде теплоты, а образующиеся малые органические молекулы могут подвергнутся дальнейшему расщеплению и использоваться клеткой как «строительный материал» для синтеза собственных органических соединений.

Второй этап – неполное окисление – осуществляется непосредственно в цитоплазме клетки, в присутствии кислорода не нуждается и заключается в дальнейшем расщеплении органических субстратов. Главным источником энергии в клетке является глюкоза. Бескислородное, неполное расщепление глюкозы, называют гликолизом.

Третий этап – полное окисление – протекает при обязательном участие кислорода. В его результате молекула глюкозы расщепляется до неорганического диоксида углерода, а высвободившаяся при этом энергия частично расходуется на синтез АТФ.

Г Глобулярные белки: аминокислотный состав, структура. Конформация и функции глобулярных белков на примере инсулина и рибонуклеазы А.

В отличие от нерастворимых фибриллярных белков растворимые белки имеют почти сферическую (глобулярную) форму. Глобулярным белкам свойственна высокоупорядоченная пространственная структура (конформация), которая способствует выполнению специфических биологических функций. В данном разделе разбираются особенности строения глобулярных белков на примере небольшого белка инсулина.

Инсулин: первичная структура

Под первичной структурой понимают аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Инсулинбыл первым белком, строение которого было установлено полностью еще в начале 50-х годов. Молекулафункционально активного инсулина состоит их двух полипептидных цепей (А- и В-цепи), соединенных дисульфидными мостиками (на схеме А-цепь окрашена в светло-коричневый цвет, B-цепь — в темно-коричневый, дисульфидные мостики — в желтый). Дополнительный дисульфидный мостик локализован в пределах А-цепи. В поджелудочной железе, где происходит биосинтез инсулина, вначале синтезируется белок-предшественник — проинсулин, в котором С-концевой аминокислотный остаток В-цепи связан c Ν-концевым остатком А-цепи 33-членным фрагментом (на схеме не окрашен). После образования в проинсулине правильно замкнутых дисульфидных мостиков С-пептид отщепляется протеолитическими ферментами (см. с. 162).

Вторичная структура

Вторичными структурами называются участки полипептидной цепи с упорядоченной конформацией, стабилизированной водородными связями (см. с. 74). В большинстве глобулярных белков присутствуют одновременно как α-спирали, так и β-складчатые листы. Кроме того, имеются участки с неупорядоченной структурой. Распространенным структурным элементом глобулярных белков является β-петля.

В молекуле инсулина участки, имеющие форму α-спирали, составляют 57%, 6% приходится на β-складчатую структуру, 10% построено в виде β-петли, оставшиеся 27% не имеют упорядоченной структуры.

Третичная структура

Трехмерные функционально активные конформации белков носят название третичной структуры. Третичную структуру белков исследуют главным образом методом кристаллографии. Этот трудоемкий метод основан на дифракции рентгеновских лучей на хорошо сформированных белковых кристаллах.

Анализ третичной структуры инсулина показал, что в Α-цепи имеются два коротких участка, а в В-цепи — один длинный участок, построенные в виде α-спирали. При этом N-конец А-цепи и С-конец В-цепи располагаются в непосредственной близости друг от друга. Единственная структура типа складчатого листа образуется в

Четвертичная структура

Белковые молекулы часто образуют симметрично построенные комплексы, стабилизированные за счет нековалентныч взаимодействий. Такие комплексы называются олигомерами, а составные единицы комплексов (от 2 до 12) - субъединицами или мономерами. Инсулин также образует четвертичные структуры. В крови инсулин присутствует частично в виде димера. Димер имеет ось симметрии второго порядка. Кроме того, в поджелудочной железе в качестве запасной формы содержится гексамер инсулина (из 6 мономеров), стабилизированный ионами Zn². В образовании двух комплексов с катионом Zn²⁺принимают участие остатки гистидина в положении B-10 всех шести субъединиц. На схеме 2 показано, что каждый октаэдрический комплекс включает один катион Zn²⁺, три остатка гистидина и три молекулы воды.

Г Гликолиз. Анаэробный гликолиз, его стадии, основные реакции, ферменты и энергетическое значение.

Анаэробным гликолизом называют процесс расщепления глюкозы с образованием в качестве конечного продукта лактата. Этот процесс протекает без использования кислорода и поэтому не зависит от работы митохондриальной дыхательной цепи. АТФ образуется за счёт реакций субстратного фосфорилирования. Суммарное уравнение процесса:

С₆Н₁₂0₆ + 2 Н₃Р0₄ + 2 АДФ = 2 С₃Н₆О₃ + 2 АТФ + 2 Н₂O.