- •II.Ферменты
- •2.1 Простетические группы и коферменты. Общая характеристика витаминов
- •2.2 Структурная организация ферментов
- •Коферментные функции витаминов
- •2.3. Количественная характеристика (параметры) ферментативных реакций
- •2.4. Общие черты ферментативного и неферментативного катализа и особенности ферментативного катализа
- •2.5. Номенклатура и классификация ферментов
- •2.6. Субстратная специфичность и специфичность действия
- •2.8. Функциональная организация ферментов
- •2.7. Теоретические основы ферментативного катализа
- •2.9. Регуляция ферментативных реакций
- •Регуляция ферментативных реакций количеством фермента
- •Изостерическое или конкурентное ингибирование ферментов
2.5. Номенклатура и классификация ферментов
Номенклатура ферментов.
1. Исторически сложившиеся названия пепсин, трипсин, химотрипсин. С увеличением количества открытых ферментов данный принцип номенклатуры оказался слишком громоздким и от него отказались.
2. Тривиальная номенклатура основана на субстратной специфичности в названии фермента используется название субстрата + - аза (амилаза, уреаза, сахараза и др.). Когда стало известно, что некоторые ферменты катализируют различные превращения одного и того субстрата потребовались новые правила присвоения названий ферментам.
3. Рациональная (рабочая) номенклатура (основана на субстратной специфичности и специфичности действия) в названии фермента используется название субстрата и тип катализируемой реакции: название субстрата + тип катализируемой реакции + - аза (лактатдегидрогеназа, фумаратгидратаза и др.).
4. Систематическая номенклатура основана на субстратной специфичности и специфичности действия – в названии фермента используется название субстрата и развернутая характеристика типа катализируемой реакции с указанием класса фермента (лактат: НАД-оксидоредуктаза, малатгидролиаза и др).
КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ
В соответствии с типом катализируемой реакции все ферменты разделены на 6 классов.
1 класс Оксидоредуктазы ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.
2 класс Трансферазы ферменты, катализирующие межмо-лекулярный перенос различных химических групп.
3 класс Гидролазы ферменты, катализирующие реакции гидролитического распада.
4 класс Лиазы ферменты, катализирующие отщепление от субстратов определенных групп негидролитическим путем с образованием двойной связи или, наоборот, присоединение групп по двойным связям.
5 класс Изомеразы - ферменты, катализирующие реакции изомеризации.
6 класс Лигазы (синтетазы) ферменты, катализирующие соединение двух молекул, сопряженное с расщеплением макроэргической связи в молекуле АТФ или аналогичного нуклеозидтрифосфата.
В свою очередь, классы делятся на подклассы, а те, в свою очередь, на подподклассы. Число подклассов в каждом классе так же, как и число подподклассов в подклассе, варьирует. Подкласс уточняет действие фермента, так как указывает в общих чертах на природу химической группы субстрата, атакуемой ферментом. Подподкласс еще более конкретизирует действие фермента, уточняя природу атакуемой связи субстрата или природу акцептора, который участвует в реакции.
ШИФР ФЕРМЕНТОВ.
Система классификации предусматривает для каждого фермента специальный шифр, состоящий из 4-х кодовых чисел, отражающих номер класса, номер подкласса, номер подподкласса, порядковый номер фермента
1.1.1.1. алкогольдегидрогеназа
1.1.1.27 лактатдегидрогеназа
4.2.1.2. фумаратгидратаза
2.6. Субстратная специфичность и специфичность действия
Субстратная специфичность - способность ферментов воздействовать на один определенный субстрат или группу сходных субстратов, обладающих определенным типом связи. Субстратная специфичность обусловлена комплементарным соответствием активного центра (его составной части - якорного центра) и субстрата.
Существует 3 вида субстратной специфичности абсолютная, стереохимическая и относительная.
Абсолютная субстратная специфичность способность фермента воздействовать только на один субстрат. Например, глюкокиназа воздействует только на глюкозу.
Стереохимическая специфичность способность фермента воздействовать на определенный оптический ( D - или L-) или геометрический ( цис- или транс-) изомер. Например, оксидазы d- или L-аминокислот, действуют соответственно на d- или L-аминокислоты; фумаратгидратаза, действует только на транс-изомер
( фумарат), но не действует на цис-изомер (малеинат).
Относительная (групповая) специфичность способность фермента воздействовать на группу сходных субстратов, имеющих общий тип связей. Например, протеиназы желудочно-кишечного тракта способны воздействовать на различные белки.
Специфичность действия способность ферментов, воздействуя на субстрат, катализировать строго определенную химическую реакцию (лишь одну из всех возможных). Специфичность действия обусловлена у двухкомпонентных ферментов их простетической группой или коферментом.
