2.4. Сократимость

Сердечная мышца состоит из рабочих кардиомиоцитов цилиндрической формы, которые состоят из миофибрилл, Z линий, саркомеров, сарколеммы, саркоплазмы и саркоплазматического ретикулума (рис. 2.11.). Каждая из миофибрилл имеет повторяющиеся участки- саркомеры, которые состоят из филаментов. Это филаменты двух типов- толстые филаменты содержат преимущественно миозин и тонкие содержат преимущественно актин. Саркомеры отделяются один от другого Z линиями. Саркомеры соединяются в миофибрилле конец в конец. Повторяющиеся саркомеры создают поперечную исчерченность сердечной мышце, т.е. сердечная мышца нами видится как поперечно-полосатая.

Рис. 2.11. Сердечная мышца (электронная микрофотография).

Тонкие филаменты (нити). Тонкие нити (рис. 2.12 А) состоят из актина, тропомиозина и тропонина. Тропонин это гетеротример, состоящий из тропонина Т (который связан с одной молекулой тропомиозина), тропонина С (который связывает Са²⁺) и тропонина I (от анг. inhibition), который связывает актин и ингибирует сокращение. Таким образом, каждый гетеротример тропонина взаимодействует с одной молекулой тропомиозина, которые взаимодействуют с семью мономерами актина. Тропониновый комплекс также прямо взаимодействует с нитями актина. Согласованное взаимодействие между тропонином, тропомиозином и актином приводит к актин-миозиновому взаимодействию, которое регулируется изменением [Ca ²⁺]_i.

Толстые нити. Подобно тонким нитям, толстые нити являются полимерами белков (рис. 2.12 Б). Толстые нити являются биполярным образованием, состоящим из молекул миозина-II. Каждая молекула миозина-II состоит из двух головок тяжелых цепей миозина, двух регуляторных легких цепей и двух основных легких цепей. Тяжелые цепи имеют три участка: головку, шарнирную часть и хвостовую часть. Легкая цепь регулирует АТФазную активность миозина. Активность легкой цепи миозина регулируется фосфорилированием Са²⁺-зависимых и Са²⁺-независимых киназ. Сокращение миофибрилл объясняется теорией “скольжения” нитей актина и миозина относительно друг друга.

Потенциал действия запускает мышечное сокращение, деполяризуя Т трубочки – инвагинации клеточной мембраны, через которые в клетку начинает поступать Са²⁺ (рис. 2.14.). Достигая саркоплазматического ретикулума, ионы Са²⁺ связываются с рианодиновыми рецепторами, что вызывает еще большее освобождение Са²⁺ в саркоплазму. Са²⁺ диффундирует к миофибриллам, где связывается с Са-связывающим белком – тропонином (рис. 2.13.). После активации актиновых филаментов ионами кальция, головки поперечных мостиков, расположенных на миозине, немедленно прикрепляются к активным местам на актине и происходит одно “гребковое” движение. Затем эти движения ритмически повторяются, нити актина скользят между нитями миозина и мышца укорачивается. После сокращения свободные ионы Са²⁺ активно закачиваются обратно в саркоплазматический ретикулум и мышца расслабляется.

Одним из важных различий между скелетной и сердечной мышцами является то, что для нормального сокращения сердечной мышцы необходимо поступление внеклеточного кальция. В скелетной мышце весь запас Са²⁺ находится в саркоплазматическом ретикулуме. В то время как в сердечной мышце этого недостаточно, сначала в клетку через Т-трубочки поступает внеклеточный Са²⁺, а затем он запускает высвобождение еще большего количества Са²⁺ из саркоплазматического ретикулума. Именно поэтому блокаторы Са²⁺ каналов могут изменить сократимость сердечной мышцы, но не обладают столь выраженным влиянием на скелетную мускулатуру.