- •3. Ферментативный катализ_______________
- •3. Ферментативный катализ.
- •3.1 .Строение ферментов.
- •3.2. Механизм действия ферментов.
- •3.3. Специфичность ферментов.
- •3.4. Изоферменты.
- •3.5.3. Зависимость скорости ферментативной реакции
- •3.5. Кинетика ферментативного катализа.
- •3.5.1. Зависимость скорости ферментативной реакции
- •3.5.2. Зависимость скорости ферментативной реакции
- •3.5.4. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН.
- •3.6. Ингибиторы ферментов.
- •3.7. Активаторы ферментов.
- •3.8. Регуляция скорости ферментативных реакций.
- •3.9. Классификация и индексация ферментов.
- •IV класс - лиазы – ферменты, катализирующие расщепление химических связей без присоединения воды:
- •V класс - изомеразы - ферменты, катализирующие изомерные превращения, т.Е. Перенос отдельных химических групп в пределах одной молекулы:
- •3.10. Номенклатура ферментов.
3.3. Специфичность ферментов.
Различают два вида специфичности ферментов: специфичность действия и субстратная специфичность.
Специфичность действия – это способность фермента катализировать только строго определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в разные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент. Например, широко распространенный в клетках глюкозо-6-фосфат (производное глюкозы) подвергается различным превращениям:
Глюкоза
+ фосфорная кислота
Глюкозо-6-фосфат
Глюкозо-1-фосфат
Фруктозо-6-фосфат
Отщепление от этого субстрата фосфорной кислоты происходит под действием фермента фосфатазы. При этом фосфатаза катализирует только реакцию отщепления фосфорной кислоты, никакие другие превращения глюкозо-6-фосфата этот фермент не ускоряет. Другое возможное превращение глюкозо-6-фосфата осуществляется с участием фермента мутазы. В этом случае глюкозо-6-фосфат переходит в глюкозо-1-фосфат. Еще один фермент – изомераза вызывает превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат.
Таким образом, каждый фермент катализирует только одну из всех возможных реакций, в которые может ступать субстрат. Специфичность действия определяется в основном особенностями строения каталитического участка активного центра фермента.
Субстратная специфичность – способность фермента действовать только на определенные субстраты.
Различают две разновидности субстратной специфичности: абсолютную и относительную.
Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует превращения только одного субстрата. На другие вещества, даже очень близкие по строению к этому субстрату, фермент не действует. Примером фермента с абсолютной субстратной специфичностью является аргиназа – фермент, отщепляющий от аминокислоты аргинина мочевину. Аргинин – единственный субстрат аргиназы.
Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращения нескольких похожих по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химических группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пепсин расщепляет пептидные связи в белках любого строения.
Субстратная специфичность обусловлена, главным образом, структурой адсорбционного участка активного центра фермента.
3.4. Изоферменты.
Изоферменты (изоэнзимы) – различные молекулярные формы фермента, катализирующие одну и ту же химическую реакцию. Обычно между изоферментами одного и того же фермента имеются различия в первичной структуре, т.е. у изоферментов может быть различный набор и последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Но эти различия, как правило, не затрагивают структуру каталитического участка активного центра, и поэтому изоферменты одного и того же фермента ускоряют одну и ту же химическую реакцию. Различия в аминокислотном составе молекул изоферментов вне каталитического участка приводят к изменениям их физико-химических свойств и субстратной специфичности.
