6.Ферменттер, құрылысы, қасиеттері, нанотехнологияда қолдануы

Ферменттердің жалпы сипаттамасы. Ферменттер – клеткаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қа­тысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализаторлар. Фермент немесе энзим (лат. fermentum – ашу; грек. en – ішінде, zim – ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін­де анықталған зат.Ферменттердің қасиеттері.Ферменттер өз әсерін өте аз мөлшерде катализаторға ұқсас жүргізеді. Фермент өзінің әсер етуші заты – субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді: S + E → S·E → EP → E + P

Ферменттердің ка­та­ли­здік ерекшелігіне келесі қа­си­ет­тері жатқызылады: а) Фермент өздігінен жаңа ре­ак­ция жүргізбейді. Ол тек тер­модинамикалық мүмкін реакци­яны ғана жүргізеді. Реакция барысында активтендіру энергиясы төмендейді. 2-суретте көрсетіл­гендей, реак­ци­я­ның үлкен кедергі энергиясын сатылап бөліп, төмендету және активтендіру энергиясын жоғарлату арқылы реакция жылдамдығын жоғарлатады. б) Фермент басталған реакцияның бағытын өз бетінше өзгерте алмайды. Ол бір ғана реакция өнімі түзілуі бағытында жұмыс істейді. Мысалы, глюкокиназа глюкозадан тек глюкоза-6-фосфат түзілуін жүргізеді. в) Фермент қатысатын реакция қайтымды болса, ол реакцияны екі бағытта да жүргізе алады. Мысалы, көмірсулардың гликолиздік ыдырауына қатысатын фосфогексо-изомераза, альдолаза, фосфоглицерат-киназа, фосфоглицератлидаза және т.б.

 

2-сурет. Ферменттік реакциядағы энергия өзгерістері

г) Фермент реакцияға өте аз мөлшерде қатысады. Ферменттің бір молекуласы 1 минутта 1000-нан млн-ға дейін субстрат молекуласына әсер ете алады. Бұл көрсеткіш карбоангидраза ферментінде 36 млн-ға дейін жетеді. д) Фермент реакция өткен соң өзінің бастапқы қалпына қайта келеді. Сондықтан ол субстраттың жаңа молекуласына әсер етуге қашанда дайын болады. е) Ферменттік реакцияның жоғарғы белсенділігі оның реакцияны бейорганикалық катализаторлардан да жоғары жылдамдықта жүргізе алатын­дығында. Мысалы, ақуыздың амин қышқылдарына дейінгі гидролиздік ыдырауын бейорганикалық катализатор (күшті қышқыл, сілті қатысуында) жоғары температурада (Т=100°С) бірнеше сағатта жүргізсе, ферменттер төменгі температурада (Т=30-40°С) бірнеше минутта жүргізеді. ж) Арнайы субстраттық ерекшелігінің өте жоғары дәрежелілігі. Фермент реакциялық қоспадан реакция өнімін беретін субстратты таңдай алады және тек сонымен ғана реакцияға түседі. з) Ферменттік реакцияны реттеуге болатындығы. Бұл фермент молекуласындағы белсенді орталыққа, субстрат пен фермент мөлшеріне, ортаның факторларына (рН, Т, қысым) байланысты. Сондықтан клеткаларда мыңдаған реакциялар белгілі бір ретпен және қажет­тілігіне сәйкес жүреді. Ферменттердің құрылымдық ұйымы. Химиялық құрылысы бойынша ферменттер протеин (жай ақуыздар) және протеид (күрделі ақуыздар) деп бөлінеді. Протеин ферменттерінің белсенділігі сол ақуыздың құрылымына байланысты. Протеид ферменттерінің белсенділігі ақуызсыз табиғаттағы топ – кофакторға байланысты. Күрделі құрылыстағы фермент – фермент-протеид, қос компонентті немесе холофермент, оның ақуыздық бөлігі – ақуыздық компонент, немесе феррон (алып жүруші), немесе апофермент, қосымша топ – простетикалық топ, немесе агон (белсенді топ), немесе кофермент (кофактор) деп аталады. Простетикалық топтың ерекшелігі – апоферментпен мықты байланысады және ажыратылмайды. Белсенді орталық – фермент молекуласының полипептидтік тізбегі құрамындағы белгілі бір амин қышқылдарының ерекше жинақталған түрлері. Белсенді орталықтың құрамында негі­зінен серин, тирозин, гистидин, триптофан, аргинин, цистеин, аспарагин және глутамин қышқылдары кездеседі. Бұл амин қышқылдарының радикалдары күрделі ферменттердегі кофермент тәріздес қызмет атқа­рады. Ферменттің белсенді орталығы ақуыздағы полипептид тізбегінің әртүрлі бөліктерінде орналасады. Белсенді орталықтың құралуы ақуыз молекуласының ү.р.қ. (үшінші реттік құрылымы) және т.р.қ. (төртінші реттік құрылымының) конформациялық деңгейлері қалыптасқанда өтеді.

3-сур. 2. Ферменттің қызметтік құрылымының схемасы:

1 - аллостерлік эффектор, 2 -аллостерлік орталық, 3 - кофермент, 4 - катализдік орталық, 5 - якорлық орталық, 6 – субстрат. Катализ жүруі үшін қызметші топтар қатаң түрде субстрат молекуласының реакция жүретін бөлігіндегі топтарына сәйкес келуі қажет. Белсендіорталық қызметі әртүрлі екі бөлімнен тұрады: жанастырушы (якорлық) және катализдік орталықтар. Жанастырушы орталық – фермент молекуласындағы катализдік реакцияға түсетін затты (субстратты) байланыстыруға жауап беретін бөлім. Бекіту үдерісі лизин қалдығындағы екінші амин тобы, немесе глутамин қышқылындағы екінші карбоксил тобы, немесе цистеин қалдығындағы сульфгидрилдік топтардың әсерлесуі арқылы өтеді. Жанастырушы орталықтың қызметі – субстрат молекуласын ферментке мықты бекіту және оның құрамындағы реакцияға қатысатын топтарды белсенді орталыққа қатаң түр­де тура әкелу. Катализдік орталық.Белсенді орталықтың катализдік бөлімінде субстраттың химиялық өзгерісі өтеді, реакция өнімі түзіледі. Катализдік орталықтың қызметі химиялық құрылысына байланысты әртүрлі. Бір компонентті ферменттерде олар полипептидтік тізбектегі сол орталыққа жиналған амин қышқылдары радикалдарының қызметші топтарына байланысты, қос компонетті ферменттерде бұл кофакторға, оның табиғатына байланысты жүреді. Аллостерлік орталық. Фермент молекуласы, әдетте, ырықсыз күйде болады. Клетка ішінде кездесетін кез келген кіші молекулалы заттар (дәрумендер, олардың туындылары, металл иондары және т. б.) фермент молекуласының белгілі бір бөлігіне әсер еткенде ол күшейеді. Ырықтандырушы заттар – аллостерлік эффектор, ал олар әсер ететін ақуыздағы полипептидтік бөлім – аллостерлік орталық. Аллостерлік орталық ақуыздың катализдік қызметін атқаратын ү.р.қ. және т.р.қ. денгейлерінің қалыптасуын қамтамасыз етеді.