Различают 2 группы: простые и сложные (конъюгированные).

1. Простые белки (альбумин, кератин и др.) состоят только из аминокислот и делятся на:

а) фибриллярные белки имеют палочкообразную вытянутую форму, нерастворимы в воде и физически прочные (отношение длины молекулы к диаметру больше 10); они выполняют структурные и защитные функции;

б) глобулярные белки представляют собой компактные сферические молекулы, водорастворимы (отношение длины молекулы к диаметру не превышает 4); глобулярные белки выполняют динамические функции (ферменты, иммуноглобулины и транспортные белки гемоглобин и альбумины).

2. Сложные (конъюгированные) белки состоят из простого белка комбинированного с небелковым компонентом. Небелковая часть называется простетической группой (или конъюгированной группой). Белок без простетической группы называется апопротеином. Белковая часть с простетической группой называется холопротеином. Простетическая группа играет ключевую роль в функционировании белка.

Пищевая ценность белков определяется наличием незаменимых аминокислот. Согласно этой классификации белки делятся на 3 группы:

1. Полноценные белки – содержат 10 незаменимых аминокислот в необходимых пропорциях для обеспечения нормального роста (например, яичный белок, казеин молока).

2. Частично полноценные белки. Эти белки содержат сниженное количество одной или более незаменимых аминокислот и могут обеспечивать только умеренный рост (например, белок пшеницы и риса содержат недостаточное количество лизина, триптофана). Известно правило, что скорость синтеза белка зависит от незаменимой аминокислоты, концентрация которой наименьшая.

3. Неполноценные белки. Эти белки не содержат одну или более незаменимых аминокислот. Не могут обеспечить нормальный рост организма (например, желатин не содержит аминокислоту триптофан).

Аминокислоты являются структурной единицей белков. Аминокислоты содержат аминогруппу (-NH₂), карбоксильную группу (-СООН), атом водорода и боковую цепь, связанную с α-углеродным атомом. Одна из 20 аминокислот, пролин, является, иминокислотой (-NH-), остальные 19 являются α-аминокислотами.

В природе выявлено около 300 аминокислот. Из них 20 являются стандартными (протеиногенными) аминокислотами, которые обнаружены в структуре белков, полученных из различных организмов – животных, растений и микроорганизмов. Это - результат универсальной природы генетического кода, обеспечивающей включение 20 аминокислот при биосинтезе белков.

Классификация протеиногенных аминокислот по строению радикала: 1) алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин; 2) ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан; 3) алифатические, содержащие гидроксильную группу (серин, треонин); 4) алифатические, содержащие сульфгидрильную группу (цистеин); 5) основные (лизин, аргинин, гистидин); 6) кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты); 7) алифатические, содержащие карбоксамидную группу (аспарагин, глутамин).

Аминокислотные остатки в полипептидной цепи имеют сокращенные названия: аланин (ала, А), глицин (гли, G), валин (вал, V), лейцин (лей, L), изолейцин (иле, I), аспарагиновая кислота (асп, D), глутаминовая кислота (глу, E), серин (сер, S), треонин (тре, Т), цистеин (цис, С), метионин (мет, М), аргинин (арг, R), лизин (лиз, K), гистидин (гис, Н), пролин (про, P), фенилаланин (фен, F), тирозин (тир, Y), триптофан (три, W), аспарагин (асн, N), глутамин (глн, Q).

Существует несколько специальных классификаций аминокислот, основанные на структуре и химической природе, заменимости, путях метаболизма и т.д.