Флавиновые ферменты (флавопротеины)

1. Флавопротеины содержат очень прочно, связанный нуклеотид – флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН – нуклеотид, который состоит из 6,7-диметилизоаллоксазина, спирта рибитола и остатка фосфорной кислоты. ФАД – ФМН + аденозинмонофосфат.

2. Окисленный флавиновый нуклеотид принимает один электрон (атом водорода) с образованием семихинона (полухинона), или два электрона (атома водорода) с образованием ФМНН₂ или ФАДН₂.

3. Присоединение электронов (атомов водорода) происходит к 1 и 10 атомам азота 6,7-диметилизоаллоксазина.

4. Поскольку флавопротеины участвуют в одно- или двуэлектронном транспорте, они являются посредниками между реакциями, в которых передаются два электрона (дегидрирование), и реакциями, в которых принимается только один электрон (например, восстановление хинона в гидрохинон).

5. ФАД-зависимые дегидрогензы являются первичными акцепторами электронов и окисляют сукцинат или ацил-КоА; ФМН-зависимая дегидрогеназа входит в состав НАДН-дегидрогеназы и окисляет НАДН.

Убихинон (кофермент Q). Название убихинон произошло из-за его повсеместного распространения в биологических системах.

1. Кофермент Q – хиноновое производное с длинным изопреноидным хвостом. Число изопреновых единиц в коферменте Q зависит от вида живых организмов. У млекопитающих его наиболее распространенная форма содержит 10 изопреновых единиц и обозначается как Q₁₀. Изопреновый хвост обусловливает высокую степень неполярности кофермента Q, которая способствует его быстрой диффузии в липидном бислое внутренней мембраны митохондрий. Поэтому убихинон выполняет роль посредника в переносе восстановительных эквивалентов между другими менее подвижными переносчиками электронов в мембране.

2. Убихинон может присоединять один или два электрона и превращаться в семихинон радикал (QH^·) или убихинол (QH₂), соответственно.

3. Поскольку убихинон переносит электроны и протоны, он выполняет важную роль в сопряжении потока электронов и протонов.

4. После кофермента Q следует одноэлектронный перенос, в котором участвует система цитохромов.

Цитохромы

1. Различают 5 типов цитохромов: b, с, с₁, а и а₃. Указанные цитохромы отличаются по структуре и свойствам. Все цитохромы - белки, у которых простетической группой является гем. Гем – комплекс тетрапиррольного порфирина и железа.

2. Простетической группой цитохромов b, с₁ и с является железосодержащий протопорфирин IX, который также служит простетической группой в миоглобине, гемоглобине и каталазе.

Гем b

3. Гем цитохромов с и с₁, в отличие от цитохрома в, ковалентно связан с белковой частью за счет образования тиоэфирных связей между сульфгидрильными группами остатков цистеина и винильных радикалов гема.

4. Цитохромы а и в являются интегральными белками внутренней мембраны митохондрий, цитохром с является растворимым протеином который связан силами электростатического взаимодействия с наружной стороной внутренней мембраны митохондрий.

5. Перенос электронов цитохромами осуществляется за счет изменения валентности атома Fe (Fe³⁺ ↔ Fe²⁺).

Железо-серные (FeS) белки. FeS-белки содержат атомы Fe, которые не входят в состав гема (негемовое железо). Внутри железо-серных белков находятся FeS кластеры (центры). Известно несколько типов FeS кластеров. FeS кластеры содержат один или несколько атомов железа, связанных с SH-группами остатков цистеина или неорганическим кислотолабильным сульфидным ионом.

Перенос электронов в FeS кластерах осуществляется за счет изменения валентности железа Fe²⁺ ↔ Fe³⁺.