2. Розклад амінокислот за карбоксильною групою:

Декарбоксилювання амінокислот.

Декарбоксилювання амінокислот здійснюється порівняно легко в тканинах тварин і рослин, але особливо широко воно представлене у мікроорганізмів.

Процес декарбоксилювання амінокислот з утворенням амінів у тканинах людини і вищих тварин має обмежене значення, але оскільки він зумовлює утворення речовин, що мають високу фізіологічну активність (тому ці речовини називають біогенними амінами) його значення велике.

У тканинах людини і вищих тварин деякі амінокислоти – гістидин, тирозин, триптофан та інші – декарбоксилюються, перетворюючись в аміни за участю декарбоксилази. З цих амінокислот утворюються гістамін, тирамін, триптамін, а також адреналін і норадреналін — катехоламінові гормони, нейрогуморальний агент серотонін.

У всіх випадках процес йде за однією і тією ж схемою:

Простетичною групою декарбоксилаз L-амінокислот служить піридоксальфосфат. Виділені і вивчені декарбоксилази аспарагінової і глутамінової кислот, валіну, лізину, аргініну, гістидину, тирозину, триптофану і ряду інших амінокислот.

У сечі здорової людини виявлено близько 40 різних біогенних амінів, більшість яких є біологічно активними речовинами.

При декарбоксилюванні гістидину утворюється гістамін:

Він викликає посилення діяльності залоз внутрішньої секреції і знижує кров'яний тиск.

При декарбоксилюванні тирозину і триптофану утворюються відповідно тирамін і триптамин:

Останній легко переходить в 5-окситриптамін (серотонін) — сполука, що має багатогранну фізіологічну дію, зокрема, має відношення до виникнення больових відчуттів при запальних процесах.

Декарбоксилювання лізину і аргініну супроводжується утворенням кадаверину і агматину:

Не лише аміни і диаміни є продуктами декарбоксилювання амінокислот. При декарбоксилюванні глутамінової кислоти утворюється -аміномасляна кислота:

Вона накопичується у мозковій тканині і є нейрогуморальним інгібітором. Аналогічно цьому з аспарагінової кислоти утворюється β-аланін:

Він бере участь в синтезі пантотенової кислоти.

Утворення кінцевих продуктів білкового обміну.

В результаті розпаду амінокислот утворюються С0₂, NH₃, аміни, кетокислоти і у ряді випадків ще досить складні речовини, що відносяться до тих або інших класів органічних сполук. Всі вони, за винятком С0₂ і NH₃, піддаються врешті-решт подальшій деструкції.

Аміни шляхом окислювального дезамінування перетворюються на карбонові кислоти:

Аналогічно йде реакція окислювального дезамінування диамінів за допомогою диаміноксидази.

Кетокислоти і карбонові кислоти, що виникають в результаті розпаду амінокислот, поступово окислюються, утворюючи С0₂ і Н₂0.

Внаслідок процесів переамінування і дезамінування амінокислот утворюються переважно такі -кетокислоти, як піровиноградна і -кетоглутарова.

Шляхи перетворення кожної з 20 амінокислот дещо різні, але фрагменти вуглецевого кістяка всіх амінокислот включаються в цикл трикарбонових кислот:

Шляхи введення вуглецевих кістяків амінокислот у цикл трикарбонових кислот

Включення продуктів розщеплення амінокислот у цикл трикарбонових кислот відбувається в основному через ацетил-КоА. Цим шляхом вступає в цикл 13 амінокислот; 5 з них перетворюються в ацетил-КоА через піровиноградну кислоту; 5 – через ацетоацетил-КоА. Інші амінокислоти перетворюються на сполуки, які є проміжними в циклі трикарбонових кислот.

Наприклад, такі амінокислоти, як аргінін, гістидин, глутамін, пролін, через ряд хімічних перетворень утворюють глутамат, який внаслідок реакції трансамінування утворює -кетоглутарову кислоту.

В циклі трикарбонових кислот відбувається аеробне окислення ацетильного залишку до СО₂ і Н₂О з виділенням енергії, що використовується організмом для біосинтетичних процесів.

Так само у С0₂, NH₃ і Н₂0 перетворюються всі інші органічні речовини, що є продуктами розпаду амінокислот в організмі.

Таким чином, кінцевими продуктами розпаду амінокислот є Н₂0, С0₂ і NH₃. Вода поступає до загального метаболічного фонду, оксид вуглецю (IV) безперешкодно виводиться з організму і тільки аміак піддається специфічним перетворенням.

Для людини та тварин вільний аміак є сильно токсичною речовиною, особливо для центральної нервової системи, тому концентрація аміаку в крові і тканинах суворо контролюється. Аміак відразу зв’язується з утворенням нетоксичних для організму сполук.

Лише, у деяких мешканців гідросфери (медична п'явка, краби, річковий рак, беззубка, каракатиця і ін.) NH₃ безпосередньо або у вигляді солей амонію виводиться в навколишнє середовище.

У переважної більшості рослинних і тваринних видів аміак перетворюється в нешкідливі для біологічних форм азотисті сполуки. До їх числа належать аспарагін, глутамін і сечовина. У багатьох тварин, особливо хребетних, остання служить для виведення знешкоджуваного аміаку.

[1]. Один із шляхів швидкого знешкодження аміаку є приєднання його до глутамінової, а інколи до аспарагінової кислоти, внаслідок чого утворюються аміди — аспарагін і глутамін

Вважають, що аспарагінова і глутамінова кислоти здійснюють первинне зв’язування NH₃ у момент його утворення в клітині.

Взаємодія аміаку з цими кислотами прискорюється специфічними ферментами. Обидва ферменти — аспарагінсинтетаза і глутамінсинтетаза — належать до класу лігаз, зокрема до підкласу лігаз, що прискорюють реакції утворення С—N-зв’язків, і серед них — до підпідкласу кислотоаміачних лігаз (амідосинтетази).

Оскільки необхідною умовою дії лігаз є пов’язаний з реакцією синтезу процес розпаду АТФ, то рівняння реакції біосинтезу аспарагіну має такий вигляд:

Аналогічно йде реакція біосинтезу глутаміну за участю глутамінсинтетази (L-глутамат:аміак-лігаза):

Реакції утворення аспарагіну і глутаміну особливо широко представлені у рослин. Проте і у тварин ці аміди виникають не настільки рідко. У тканинах ссавців синтез аспарагіну йде з глутаміну, амідна група якого переноситься на -карбоксильну групу аспарагінової кислоти за участю глутамінзалежної аспарагінсинтетази пов’язаний з розпадом АТФ до АМФ і пірофосфату.

Амідування аспарагінової і глутамінової кислот може відбуватися і в тому випадку, якщо вони знаходяться в зв'язаному стані, наприклад, у складі білкової молекули. Як відомо, радикали амінокислот, що входять у поліпептидний ланцюг білка, вільні і за ними легко здійснюються ті або інші хімічні реакції. Однією з таких реакцій є амідування білків:

Отже, не лише вільні аспарагінова і глутамінова кислоти, але і білки організму можуть бути акцепторами NH₃. Тим самим забезпечується негайне зв’язування аміаку в будь-якому місці, де він виникає в результаті обміну речовин.

[2]. Більшість організмів здатні використовувати аміак, що утворюється внаслідок катаболізму амінокислот, для синтезу нових амінокислот. Це відбувається за рахунок реакції, яка каталізується глутаматдегідрогеназою.

[3]. Аміногрупи амінокислот використовуються також для біосинтезу пуринових і піримідинових основ нуклеїнових кислот.

[4]. Деяка частина утвореного аміаку залишається невикористаною і в кінці виводиться із організму тварин у формі сечовини, сечової кислоти або у вільному вигляді. Організм ссавців і людини виводить аміак амінокислот в основному у вигляді сечовини. Процес утворення сечовини складається з ряду ферментативних реакцій, що утворюють цикл сечовини.