3. Физико-химические свойства белков. Качественные реакции на белки.

Для белков спецефичны некоторые реакции, которые используются для их распознования:

-способность белков свертываться при кипячении и выпадать в осадок

-реакции осаждения белков специальными белковыми осадителями(танин, соли тяжелых металлов)

-реакции окрашивания, которые обусловлены наличием определенных химических группировок, входящих в состав радикалов аминокислот

-высокий молекулярный вес 16000-1000000

-низкая скорость диффузии белка

-белковый заряд молекулы

4. Количественные методы определения аминокислот.

Взаимодействие аминокислотс азотистой кислотой

Аминокислоты взаимодействуют с азотистой кислотой с выделением азота. Эту реакцию используют для количественного определения аминокислот.

РЕАКЦИЯ С ФОРМАЛЬДЕГИДОМ

При взаимодействии -аминокислот с формальдегидом образуются относительно устойчивые карбиноламины – N-метилольные производные, содержащие свободную карбоксильную группу, которую затем титруют щелочью:

Эта реакция лежит в основе количественного определения -аминокислот методом формального титрования (метод Сёренсена).

5.Первичная структура белков. В чем разница между первичной и вторичной структурами белков.

Первичная структура-последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Она определяет индивидуальное белка, его биологическую функцию. Замена одной аминокислоты может привести к серьёзным заболеваниям. Первичная структура образуется за счет пептидных связей

Вторичная структура-ориентация в пространстве аминокислотных остатков, соединенных в полипептидную цепь. Вторичная структура образуется за счет водородных связей.

6. Какие типы химических связей встречаются в белковой молекуле и какова их роль в структуре белков.

Взаимодействия:

-Сильное (ковалентное): пептидные и дисульфидные. Пептидные связи образуются между карбоновой группой одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты, путем отщепления молекулы воды.

Дисульфидные наблюдаются у серосодержащих аминокислот:

-Слабое взаимодействие: ионные, водородные, гидрофобные

Дисульфидные связи составляют первичную структуру белковой молекулы. Различие R-группы аминокислот ведет к появлению в структуре белковой молекулы химические связи различной прочности: ионные, водородные, гидрофобные.

Водородные связи – возникают, когда атом водорода расположен между двумя электроотрицательными атомами.

Гидровобные связи возникают в результате стремления неполярных радикалов аминокислот избежать соприкосновения с водой.

Если ионные и водородные связи возникают в результате дипольных взаимодействий полярных атомов или заряженных групп двух или более полярных молекул, то гидрофобные взаимодействия связывают неполярные (гидрофобные) части одной или нескольких молекул в водных растворах.

Ионные, водородные связи и гидрофобные взаимодействия определяют и стабилизируют специфическую пространственную структуру молекулы каждого белка.