2. Актомиозиновый механизм развития механического усилия.

3. Инициация трансляции.

Инициация — узнавание рибосомой стартового кодона и начало синтеза. Процесс инициации обеспечивается специальными белками — факторами инициации , сокращённо IF; эукариотические инициаторные факторы обозначают eIF. Механизмы инициации трансляции у про- и эукариот существенно отличаются: прокариотические рибосомы потенциально способны находить стартовый AUG и инициировать синтез на на любых участках мРНК. У эукариот существуют два механизма нахождения рибосомой стартового AUG. Наиболее распространён, так называемый сканирующий механизм, при котором рибосома, двигаясь вдоль молекулы мРНК от её 5'-конца «сканирует» один кодон за другим, пока не наткнётся на инициаторный AUG. Для привлечения рибосомы к 5'-концу мРНК требуется специальная структура, кэп — 7-метилгуанин, прикреплённый к 5'-концевому нуклеотиду мРНК.

№ 3

1. Сверхспирализация. Днк–топоизомеразы.

Сверхспирализация ДНК — явление пере- или недоскручивания топологически замкнутых цепей ДНК, в результате которого ось двойной спирали ДНК сама закручивается в спираль более высокого порядка.

ДНК-топоизомераза II является жизненно важным ферментом любого эукариотического организма. ДНК-топоизомеразы II функционируют в виде димеров, осуществляя ATP-зависимое расщепление обеих цепей ДНК с последующим переносом цепей через разрыв и его лигированием. Кроме релаксации суперскрученных молекул ДНК она может осуществлять образование или развязывание узлов, а также образование или разделение катенанов (кольцевых замкнутых ДНК, сцепленных друг с другом). Реакции развязывания узлов и разделения катенанов являются прерогативой именно ДНК-топоизомеразы II и не выполняются ДНК-топоизомеразами I . Топоизомеразы типа II в ходе своей работы рвут одновременно обе нити двойной спирали ДНК и проводят сквозь разрыв другой двунитевой сегмент. В ходе такой реакции порядок зацепления , Lk , а следовательно и число сверхвитков , должно изменяться на 2. Поэтому из определенного топоизомера топоизомераза типа II может сделать лишь топоизомеры , отличающиеся от исходного на четное число сверхвитков. Почти для всех реакций, катализируемых топоизомеразами типа II, необходим сопряженный гидролиз АТР. Именно он делает возможной реакцию сверхспирализации кольцевой замкнутой ДНК, при которой происходит увеличение ее свободной энергии.

2.Белки, молекулярная организация и функции.

Принято выделять четыре уровня структурной организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура. Рассмотрим особенности каждого из этих уровней. Первичной структурой белка называют последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи. Эту структуру формируют пептидные связи между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот.

В эритроцитах здоровых взрослых людей присутствует гемоглобин А (Hb А) . В крови некоторых людей содержится аномальный (изменённый) гемоглобин - гемоглобин (Hb S). Единственное отличие первичной структуры Hb S от Hb A - замена гидрофильного остатка глутаминовой кислоты на гидрофобный остаток валина в концевом участке их β-цепей: HbA, HbS

Как известно, основная функция гемоглобина -транспорт кислорода к тканям. В условиях пониженного парциального давления О2 снижается растворимость гемоглобина S в воде и его способность связывать и переносить кислород. Эритроциты принимают при этом серповидную форму, быстро разрушаются, вследствие чего развивается малокровие (серповидно-клеточная анемия] .

Вторичная структура белка представляет собой способ свёртывания полипептидной цепи в спиральную или иную конформацию. При этом образуются водородные связи между СО-и NH-группами пептидного остова одной цепи или смежных полипептидных цепей.

Третичная структура белка - это распределение в пространстве всех атомов белковой молекулы, или иначе говоря, пространственная упаковка спирализованной полипептидной цепи. Основную роль в образовании третичной структуры белка играют водородные, ионные, гидрофобные и дисульфидные связи, которые образуются в результате взаимодействия между радикалами аминокислот.

В организме глобулярные белки выполняют динамические функции (транспортную, ферментативную, регуляторную, защитную). К глобулярным белкам относятся:

Фибриллярные белки в организме выполняют главным образом структурную функцию, обеспечивают механическую прочность тканей.

Четвертичная структура белка - размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка. Белки, обладающие четвертичной структурой, называют также олигомерными белками, а полипептидные цепи, входящие в их состав, - субъединицами или протомерами.

Функции: -каталитическая (ферментативная) Ускорение химических реакций в организме Пепсин, трипсин, каталаза, цитохромоксидаза; -транспортная Транспорт (перенос) химических соединений в организме Гемоглобин, альбумин, трансферрин

Структурная пластическая Обеспечение прочности и эластичности тканей Коллаген, эластин, кератин

Сократительная Укорочение саркомеров мышцы (сокращение) Актин, миозин

Гормональная (регуляторная) Регуляция обмена веществ в клетках и тканях инсулин, соматотропин, глюкагон, кортикотрспин

Защитная Защита организма от повреждающих факторов Интерфероны, иммуноглобулины

Энергетическая Высвобождение энергии за счёт распада аминокислот Белки пищи и тканей