Лактатдегидрогеназаның және пепсиннің кеңістіктік құрылымы, қасиеттер, атқаратын қызметі.

Организмдегі тізбекте лактатдегидрогеназа ферментiнiң екi формасы бар: бірі қаңқалы бұлшықеттерге тән болса, екіншісі жүрек бұлшық еттеріне тән.Сонымен бiрге басқа организмдарда бұл ферменттiң 5 формалары табылған; әрбiр мұндай (тетрамер ) форма екi түрлердiң 4 белокты суббiрлiктерiнен құрастырылған. Изоферменттер электрофорез арқылы бөлiне алады.

Лдг немесе лактатдегидрогеназа —  сүт қышқылын түзуші және глюкозаның тотығуын процессіне қатысатын фермент.(сүт қышқылының тұзы) Лактат — тыныс алу жолдарытың торшаларындағы пайда болады. Лдг адам барлық органдарында болады, көбінесе қаңқа бұлшық еттерінде, жүрек бұлшықеттерінде, бауырда, бүйректе көп болады. Көбiнесе ауалы зат алмасуы бар оргондар мен тыныс алу жолдарында (жүрек, ми, бүйрек)кездесетін изоферменттер — Лдг1 және Лдг2 ферменттері. анаэробтық зат алмасуы бар оргондарда (бауыр, қаңқа бұлшық еттер) — Лдг4 және Лдг5 изоферменттері басым болады. Сау адамның қан сарысуларында Лдгтiң барлық бес изоферменттерi үнемi кездеседі. Лдг изоферменттердiң белсендiлiгiнiң қатынасы тураланып отырады: Лдг5 Лдг4 Лдг3 Лдг1 Лдг2. Бір органның бұзылуы қан сарысуының изоферменттiк спектрiн өзгертедi

Қарын сөлінің кұрамындағы фермент - пепсиннің әсерінен нәруыздар ыдырайды. Қарын сөлінің құрамындағы тұз кышқылы ферменттердің белсенділігін арттырады және микробтарды, бактерияларды залалсыздандырады. Пепсин - түзілуінде қош иісті немесе дикарбонды аминқышқылдары қатысатын, пептидтер мен ақуыздарыыдырауы басымырақ байланыстары бойынша жүретін, қышқылды ортада катализдейтін (ерітетін), судан түз ажырату жынысына жататын, протеолизистікферменттердің жалпы атауы. Пепсин асқазан сөлінде пепсиногеннен түзіледі жоне тағам ақуыздарын корытуға катысады.Қазіргі кезде лактатдегидрогеназаның (ЛДГ) 5 изоферменттері зерттелген.

Олардың қысқаша белгілері: ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 және ЛДГ5. Бұл изоферменттер өгеруін іске асырады:сүт және пирожүзім қышқылдарының өзгеруін іске асырады .Бірақ, олар амин қышқылдық құрамымен, температураға деген тұрақтылығымен және т.б. ажыратылады.

Изоферменттердің организмдегі деңгейі оның күйі анықтайды. Әр түрліауруларда (жүрек, бауыр, бүйрек және т.б.) изоферменттердің қандағы деңгейінің көтерілетіндігін байқауға болады. Бұл көрсеткішті ауруды айыру үшін қолданады.

Проферменттер (лат. рro - бұрынырақ, алдында және ферменттер) ферменттердің активсіз түрі. Мысалы, қарын шырынының ферменті пепсин пепсиноген, ұйқы безінің ферменті трипсин трипсиноген, ұйқы безінің ферменті трипсин трипсиноген және т.б. активсіз түінде болады. Соның арқасында клеткалардың және тканьдердің өздігінен бүлінушілікке ұшырауы болдырылмайды. Профермент трипсиноген энтерокиназа ферментінің әсерімен активтендіріліп трипсин активтенгтүріне айналатындығын XX ғасырдың басында И.П.Павлов дәлеледеді. Пепсиногеннің активтеніп песинге айналу қарын сөліндег» тұз қышқылының әсерімен өтеді.

Активтену кезінде профермент молекуласынан пептидтік байланыстарды үзе отырып бір немесе бірнеше пептидтер бөлініп шығады. Соның нәтижесінде ферменттің тиісті конформациясы қалыптасып, оның активтік орталығы ашылыды.

Мультиферменттер жүйесі (лат.multum- көп жәнеферменттер) әр түрлі ферменттердің көптеген санынан құралған жиынтықтар. Мыс. Тыныс алу тізбегіндегі электрондарды тасымалдаушы цитохромдар, май қышқылдарының биосинтезіне, немесе ацетил КоА ның митохондрияда СО₂ және Н₂О ға дейін тотығуына қатысатын ферменттер жатады.

Қорыта айтқанда организмдегі ферменттердің активтігі аулан түрлі факторларға байланысты Оларға температура, рН, активаторлар мен ингибиторлар, түрлі кофакторлар жатады Сонымен қатар субстрат пен фермент концентрациясының, метаболизм процесінде пайда болатын заттардың, металдардың да маңызы зор.