- •2.1 Связи, определяющие и стабилизирующие структуру биополимеров.
- •2.1.1 Ковалентная (химическая) связь
- •2.1.2 Ионные или электростатические взаимодействия.
- •2.1.3 Водородная связь.
- •2.1.4 Гидрофобные взаимодействия
- •2.2 Белки
- •2.2.1 Уровни структурной организации белковых молекул
- •2.2.1.1. Первичная структура белков
- •2.2.1.2. Вторичная структура белков
- •2.2.1.3 Надвторичная или супервторичная структура белков.
- •2.2.1.4 Третичная структура белков
- •2.2.1.5 Четвертичная структура белков
2.2.1.5 Четвертичная структура белков
В клетке достаточно часто встречаются белки, состоящие не из одной, а из нескольких структурных единиц. Такие белки называются олигомерными белками.
Отдельные структурные единицы олигомерного белка называют субъединицами.
Олигомерный белок может содержать две, три, четыре или более субъединиц. Иногда встречаются олигомеры, состоящие из 12 субъединиц и имеющие молекулярную массу до 1 000 000 килодальтон.
Субъединицы могут быть одинаковыми или разными.
Взаимное расположение субъединиц, т.е. способ их совместной укладки и упаковки с образованием нативной конформации олигомерного белка и называют четвертичной структурой.
Наиболее изученным олигомерным белком является человеческий гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц, двух α- (по 141 остатку в каждой) и двух β-субъединиц. (по 146 остатков в каждой).
Рис.2. Строение гемоглобина (а); его субъединицы (б) и структура гема (в).
Субъединицы уложены приблизительно в виде тетраэдра, с каждой субъединицей связана одна молекула гема.
Третичная структура каждой субъединицы гемоглобина имеет много общего с третичной структурой миоглобина (Рис. 12).
Такое сходство связано с тем, что обе молекулы выполняют сходную функцию: связывание и транспорт кислорода. Модель молекулы гемоглобина.
