4. Углеводы и их биологическая роль.

Углеводы – вещества с общей формулой C_n(H₂O)_m, т.е. соединения углерода и воды. В животной клетке их содержание не превышает 1-2, иногда 5% (в печени, в мышцах), а в растительной достигает 90% от массы сухого вещества (семена, клубни картофеля).

В живых клетках углеводы могут быть представлены моносахаридами, олигосахаридам и полисахаридами.

Моносахариды (простые сахара) – представляют собой либо альдегидоспирты, либо кетоспирты. В зависимости от длины углеродного скелета (количества атомов углерода) моносахариды разделяют на триозы (С₃), тетрозы (С₄), пентозы (С₅), гексозы (С₆), гептозы (С₇). Наиболее важное значение имеют: среди пентоз рибоза и дезоксирибоза, среди гексоз – глюкоза, галактоза, фруктоза.

Олигосахариды содержат обычно от 2 до 10 моносахаридов, соединенных между собой гликозидными связями – соединение атомов углерода соседних молекул через кислород. Наиболее важные – это дисахариды:

- мальтоза (солодовый сахар) = глюкоза + глюкоза;

- лактоза (молочный сахар) = галактоза + глюкоза;

-сахароза (тростниковый, или свекловичный сахар) = глюкоза + фруктоза.

Дисахариды тоже хорошо растворяются в воде и имеют сладкий вкус. Олигосахариды входят в состав цитоплазматической мембраны.

Полисахариды – это высокомолекулярные соединения, состоящие из большого числа мономеров – простых сахаров и их производных.

Все полисахариды не растворимы в воде, не имеют сладкого вкуса. Некоторые из них способны ослизняться и набухать.

Наиболее важные – целлюлоза, крахмал, гликоген, хитин, мономерами которых являются остатки глюкозы.

Функции углеводов :

1. энергетическая: при окислении 1 г глюкозы высвобождается 17,6 кДж энергии;

2. запасающая: крахмал (в растительных клетках) и гликоген (в клетках грибов и животных);

3. строительная:

а) целлюлоза образует клеточные стенки у растений и некоторых протист, хитин – у грибов, муреин – у бактерий;

б) хитин образует наружные покровы у членистоногих;

в) гликопротеины входят в состав костей, сухожилий, хрящей и связок.

5) защитная: защита внешними покровами клеток растений и грибов, тела беспозвоночных;

6) рецепторная: олигосахариды служат рецепторами, обеспечивая взаимодействие клеток;

4. моносахариды являются основой для синтеза полисахаридов, нуклеиновых кислот и других веществ.

5. Белки, их строение, свойства и функции. Ферменты как биологические катализаторы.

Из всех органических веществ ведущая роль принадлежит белкам. На долю белков в клетке приходится 10-12% от общей массы. Белки – это нерегулярные гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – относительно низкомолекулярные амфотерные соединения, в состав которых кроме углерода, кислорода и водорода входит азот. Амфотерность аминокислот проявляется в способности карбоксильной группы (-СООН) отдавать Н⁺, функционируя как кислота, а аминной группы – (-NH₂) – принимать протон, проявляя свойства оснований, благодаря чему в клетке играют роль буферных систем.

Большинство аминокислот – нейтральные: содержат одну амино- и одну карбоксильную группу. Основные аминокислоты содержат более одной аминогруппы, а кислые – более одной карбоксильной группы.

В живых организмах встречается около 200 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков – это белокобразующие (основные, протеиногенные) аминокислоты (табл. 2), которые в зависимости от свойств радикала делят на три группы:

1. неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);

2. полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);

3. полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин – положительно заряженные; аспарагиновая и глутаминовая кислоты – отрицательно).

Таблица 2.

ДВАДЦАТЬ АМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ БЕЛКА.

Сокращенное название	Аминокислота	Сокращенное название	Аминокислота
Ала	Аланин	Лей	Лейцин
Арг	Аргинин	Лиз	Лизин
Асн	Аспарагин	Мет	Метионин
Асп	Аспарагиновая кислота	Про	Пролин
Вал	Валин	Сер	Серин
Гис	Гистидин	Тир	Тирозин
Гли	Глицин	Тре	Треонин
Глн	Глутамин	Три	Триптофан
Глу	Глутаминовая кислота	Фен	Фенилаланин
Иле	Изолейцин	Цис	Цистеин

Боковые цепи аминокислот (радикалы) бывают гидрофобными или гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства. Эти свойства радикалов играют определяющую роль в формировании пространственной структуры (конформации) белка.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (СО-NH), образуя дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды (до 10 аминокислот). Если таким образом соединяются 11 - 50 аминокислот, то образуется полипептид. Пептиды и олигопептиды играют в организме важную роль:

- олигопептиды: гормоны (окситоцин, вазопрессин), антибиотики (грамицидин S); некоторые очень токсичные ядовитые вещества (аманитин грибов);

- полипептиды: брадикинин (пептид боли); некоторые опиаты («естественные наркотики» человека) выполняющие функцию обезболивания (принятие наркотиков нарушает опиатную систему организма, поэтому наркома испытывает сильную боль – «ломку», которая в норме снимается опиатами); гомоны (инсулин, АКТГ и др.); антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин).

Белки образованы значительно большим количеством мономеров – от 51 до нескольких тысяч с относительной молекулярной массой свыше 6000. Молекулы различных белков отличаются друг от друга молекулярной массой, числом, составом и последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи. Именно это объясняет огромное разнообразие белков; их количество у всех видов живых организмов составляет 10¹⁰ – 10¹².

Соединяясь друг с другом пептидной связью, аминокислоты образуют цепочку, которая называется первичной структурой белка. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией (последовательностью нуклеотидов ДНК). От первичной структуры зависят окончательная конформация и биологические свойства белка. Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке, или изменение расположения аминокислотных остатков обычно приводит к изменению структуры белка и к снижению, или утрате его биологической активности.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация, альфа-спираль) или между двумя полипептидными цепями (складчатые, бета-слои). Степень спирализации от 11 до 100%. На этом уровне биологически активными являются белки тканей с низким уровнем обменных процессов: кератин – структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов, рогового слоя кожи позвоночных, фибрин крови, гиалин (спиральная структура); фиброин шелка (складчатая структура). Фибриллярные белки могут образовываться в результате скручивания нескольких спиралей вместе (3 у коллагена, 7 у кератина) или связывания боковыми цепями складчатых структур.

Третичная структура глобулярная) – характерна для большинства белков – трехмерное образование шаровидной формы, в которое складываются спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи. Третичная структура стабилизируется ионными и водородными связями, ковалентными дисульфидными связями между атомами S, гидрофобными взаимодействиями (гидрофобные боковые участки скрыты внутри глобулы, а гидрофильные выставлены наружу).

Четвертичная структура – результат объединения за счет гидрофобных взаимодействий, при помощи водородных и ионных связей нескольких полипептидных цепей. Молекула глобулярного белка гемоглобина состоит из четырех (2 альфа - и 2 бета -) отдельных полипептидных субъединиц (протомеров) и небелковой части (простетической группы) – гема. Только благодаря такому строению гемоглобин может выполнять свою транспортную функцию.

По химическому составу белки разделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны, глутелины, проламины). Сложные в своем составе помимо аминокислот (белковая часть) содержат небелковую часть - нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды) металлы (металлопротеиды), фосфор (фосфопротеиды).

Белки обладают свойством обратимо изменять свою структуру в ответ на действие физических (высокая температура, облучение, высокое давление и т.д.) и химических (спирт, ацетон, кислоты, щелочи и др.) факторов, которое лежит в основе раздражимости, и происходит путем денатурации и ренатурации:

- денатурация – процесс нарушения естественной (нативной) структуры белка; может быть обратимым, при условии сохранения первичной структуры.

- ренатурация – процесс самопроизвольного восстановления структуры белка при возвращении нормальных условий среды.

Функции белков:

1. структурная:

а) входят в состав биологических мембран, образуют цитоскелет клеток;

б) главный компонент опорных структур организма (коллаген кожи, хрящей, сухожилий; эластин кожи; кератин волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев);

в) паутинные нити пауков;

2) ферментативная (каталитическая): более 2000 ферментов катализируют все биохимические реакции в клетке(супероксиддисмутаза нейтрализует свободные радикалы, амилаза расщепляет крахмал до глюкозы, цитохромы участвуют в фотосинтезе );

3) транспортная: связывают и переносят специфические молекулы, ионы (гемоглобин переносит кислород; альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины ионы металлов и гормоны; мембранные мелки принимают участие в транспорте веществ в клетку и из не);

4) защитная: защищают организм от вторжения других организмов и от повреждений (антитела блокируют чужеродные антигены, фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотерь);

5) сократительная: обеспечивают движение (актин и миозин мышечного волокна, тубулин ресничек и жгутиков);

6) регуляторная: участвуют в регуляции обменных процессов в клетке и в организме (инсулин регулирует углеводный обмен, гистоны – генную активность и др.);

7) рецепторная: мембранные белки (интегральные) под действием факторов среды способны изменять свою конформацию и передавать, таким образом, информацию в клетку (фитохром, регулирующий фотопериодическую реакцию у растений; родопсин в сетчатке глаза);

8) энергетическая: при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

Ферменты как биологические катализаторы.

Ферменты – специфические белки, присутствующие во всех клетках и играющие роль биологических катализаторов. Для биохимических реакций в живых клетках необходимы определенные условия (температура, давление, рН). Но даже при их наличии скорость реакций все равно остается очень медленной, если в ней не участвуют ферменты. Ферменты ускоряют ход реакции без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации, т.е. в их присутствии требуется значительно меньше энергии для придания реакционной способности молекулам. С участием ферментов совершаются прямо или косвенно все процессы в живом организме. Поэтому нарушение синтеза ферментов или недостаточная их активность нередко ведут к возникновению тяжелых болезней (сахарный диабет, фенилкетонурия, галактоземия и др.).

Ферменты обычно состоят из нескольких полипептидных цепей и имеют четвертичную структуру. В состав, кроме белковой части – апофермента – может входить и небелковая часть – кофактор (неорганическое вещество; Zn²⁺, Mg²⁺) или кофермент (низкомолекулярное органическое вещество; витамины, убихинон – Q₁₀). Витамины являются предшественниками или составными частями многих коферментов: пантотеновая кислота – составная часть кофермента А, никотиновая кислота – предшественник НАД и НАДФ и т.д.

Теория активного центра.

Для ферментов характерна высокая степень специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи), что обеспечивает тонкую регуляцию всех жизненно важных процессов (фотосинтез, дыхание, пищеварение и др.), протекающих в клетке и организме. Так, фермент уреаза катализирует расщепление только мочевины, не оказывая каталитического воздействия на структурно-родственные соединения. Такая специфичность обусловлена наличием одного или нескольких активных центров.

Активный центр фермента – участок, в котором происходит тесный контакт между молекулами фермента и субстрата - вещества, на которое он действует. Активным центром может быть:

- функциональная группа (ОН-группа серина);

- отдельная аминокислота;

- сочетание 3-12 аминокислотных остатков, расположенных в определенном порядке.

Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты ы силу идеального соответствия их пространственных структур (как ключ и замок). Вокруг крупной молекулы фермента возникает сильное электрическое поле, которое ориентирует молекулы субстрата определенным образом и деформирует их. В результате химические связи ослабляются, и катализируемая реакция происходит с меньшей начальной затратой энергии, а, следовательно, с большей скоростью (одна молекула каталазы за 1 минуту может расщепить более 5 млн. молекул пероксида водорода, который возникает при окислении в организме различных соединений). На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр может принимать новые молекулы.

Некоторые ферменты, кроме активного центра имеют один или несколько регуляторных центров, с которыми могут связываться модуляторы – молекулы, регулирующие активность фермента. Молекулы веществ, снижающие или блокирующие активность фермента, называют ингибиторами. Скорость ферментативных реакций зависит от ряда факторов: природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, реакции среды, наличия ингибиторов и т.д. Влияние температуры на скорость ферментативных реакций можно проиллюстрировать следующим примером: при температурах, близких к нулю скорость биохимических реакций замедляется до минимума (при трансплантации для сохранения донорских органов; быстрое замораживание предохраняет пищевые продукты от разложения, предотвращая рост и размножение микроорганизмов, инактивируя их пищеварительные ферменты).