21. Регуляция активноси Са/СаМ-киназы II.

Регулируется кальций 2 кальмодулиновым комплексом

22. Общие принципы фототрансдукции. Молекулярные механизмы передачи и прекращения передачи сигнала.

Под действием рас подобныхбелков, активность связана с адаптарными белками.

23. Типы рецепторов, сопряженных с ферментативной активностью.тирозин-протеин-киназной активностью

С гуанилад циклазной активностью, с серотонин-трионин-киназной активностью, с

24. Активация рецепторов с собственной тирозинкиназной активностью.

Активируется внеклеточными лигандами

25. Понятие сигнального каскада. Его необходимость для передачи сигнала и механизмы его формирования.

Каскад вторичных месенджеров,

26. МАР-киназные каскады.

Активируется рас подобными мономерными белками, далее переносится в ядро и фосфорилирует факторы трансдукции.

27. Каскады, запускаемые PI3-киназой.

Адапторные белки, фи3 киназа, активная киназа, выживаемость клеток

28. Рецепторы, сопряженные с цитоплазматическими тирозинкиназами.

Инсулиновый рецептор, лиф рецепторы,

29. Особенности строения миоцита поперечнополосатой мышцы.

Толстые и тонкие филименты образуют периодический рисунок вдоль каждой миофибриллы. Каждый саркомер включает: цистерну саркоплазматического ретикулума, поперечную тубулу, цистерну саркоплазматического ретикулума. Темная поласа миозин – а диск, светлые тонкие – актиновые – и диск.

30. Характеристика белковых компонентов саркомера.

.

31. связь миофибрилл между собой. Костамер.

альфа-актинин – актин-связывающий белок, который соединяет актиновые филаменты в области Z-диска

миомезин – сшивает соседние миозиновые филаменты в области М-линии, собирая их в гексагональную упаковку

титин – очень большой гибкий белок тянется параллельно толстым и тонким филаментам и соединяет толстые филаменты с Z-диском. Титиновые филаменты очень эластичны, и, по-видимому, действуют как пружины, центрируя толстые филаменты между Z-дисками.

небулин – удлиненный нерастяжимый белок, связанный с Z-диском и ориентированный параллельно актиновым филаментам.

С-белок – миозин-связывающий белок, образует полосы по обе стороны от М-линии толстых филаментов.

промежуточные филаменты – расположены между Z-дисками соседних миофибрилл. Предполагается, что они удерживают саркомеры в определенных пространственных отношениях между собой и соединяют миофибриллы с плазматической мембраной мышечной клетки

32. Молекулярная организация тонких и толстых филаментов.

Тонкий филамент – актиновый – состоит из одного полипептида представляетсобой двойную спираль, имеется участок связывания миозина, к этим участкам прикрепленны белки тропомиозина и тропонина.

Толстые филаменты – миозиновые – состоит из головки, шейки и хвостпа, состоит из 2больших и 4 меньших полипептидов. На каждой головке 2 актиных центра связывания – для актина и атф.

33. Цикл работы поперечных мостиков.

Свободная головка миозина связывает АТФ и гидролизует его. Этот процесс обратим, так как энергия гидролиза АТФ первоначально запасается в напряженной конформации белка (когда АДФ и неорганический фосфат остаются связанные с ним). Переходя поочередно в то или другое из этих соединений, миозиновая головка в результате случайных движений может приблизиться к соседней субъединице актина и слабо связаться с ней; это приводит к освобождению неорганического фосфата, что в свою очередь ведет к прочному связыванию головки с актиновым филаментом. В этом состоянии головка претерпевает конформационное изменение, которое и производит элементарный силовой акт, участвующий в подтягивании всего толстого филамента. В конце этого рабочего хода происходит отделение АДФ от головки, а затем присоединение к ней новой молекулы АТФ, отделяющее головку от актинового филамента и возвращающее ее в первоначальное состояние. Далее гидролиз связанного АТФ подготавливает миозиновую головку к следующему циклу.

34. Роль Са²⁺ в активации сокращения поперечнополосатых мышц.

При повышении уровня Са тропонин С заставляет тропонин I отцепиться от актина, таким образом позволяя тропомиозину слегка изменить свое положение, и участок взаимодействия головок миозина с актином освобождается.