По способности организма синтезировать из предшественников

Незаменимые Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан

Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат

Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды

Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.

Кетогенные: лейцин, лизин.

Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Редкие (нестандартные) аминокислоты

В белках живых организмов встречается небольшое число редких аминокислот. Они представляют собой производные некоторых стандартных аминокислот. Например, гидроксипролин — это производное пролина, входящее в состав коллагена; кроме гидроксипролина в коллагене содержится еще одна редкая аминокислота — гидроксилизин, являющаяся производным лизина.

В триплетном коде ДНК нет кодонов для этих редких аминокислот; редкие аминокислоты образуются путем модификации соответствующих исходных аминокислот уже после того, как эти последние войдут в состав полипептидной цепи.

12)Активирование аминокислот и перенос их на молекулы т-рнк. Роль кодаз, или аминоацил-т-рнк-синтеза к подготовке аминокислот к участию в биосинтезе белка на рибосоме.

Первым этапом биосинтеза белка является активация аминокислот в присутствии АТФ, ионов Mg2+ и ферментов, известных как аминоацил-тРНК-синтетазы (аминокислота: тРНК-лигазы), с образованием связанного с ферментом аминоациладенилата, или активированной аминокислоты. Тот же фермент, синтетаза, катализирует затем перенос аминокислоты с аминоациладенилата на специфичную молекулу тРНК. В молекуле аминоацил-тРНК аминокислота присоединена к тРНК сложноэфирной связью через 2‘- или 3'-оксигрупп концевого (3'-) остатка аденозина. Для каждой существующей в природе аминокислоты, по-видимому, есть только одна аминоацил-тРНК-синтетаза, хотя для данной аминокислоты в некоторых случаях известно несколько тРНК. В целом эту реакцию можно представить в виде двухэтапного процесса, изображенного на рисунке 6.1.

Активация аминокислот, синтез аминоацил-тРНК

Для процесса биосинтеза белка характерна абсолютная специфичность включения нужных аминокислот в соответствующий участок полипептидной цепи. Аминоацил-тРНК-синтетаза должна различать потенциальные аминокислоты-субстраты и многочисленные виды тРНК в клетке, легко представать себе, какие сложности возникают при различении таких сходных по строению аминокислот, как аланин и глицин, изолейцин и валин. Было выдвинуто предположение о существовании процесса "редактирования", с помощью которого аминоацил-тРНК-синтетаза выбирает необходимые аминокислоты для активации и переноса на тРНК. Этот процесс происходит в активном центре фермента, где отбор по молекулярному размеру и химическим свойствам позволяет различать очень сходные аминокислоты.

Нет данных о том, что при физиологических условиях аминоацил-тРНК-синтетазы могут ошибочно присоединять сосуществующие в природе аминокислоты не к той тРНК, и это свидетельствует в пользу существования подобного процесса редактирования. Действительно, некоторые растения содержат аналоги природных аминокислот, но аминоацил-тРНК-синтетазы этих растений различают такие аминокислоты при активации, в то время как соответствующие синтетазы растений, не содержащих аминокислот-аналогов, лишены такого дискриминирующего механизма и могут активировать аналог, а в некоторых случаях — даже присоединять сложноэфирной связью к тРНК. Примерами аналогов природных аминокислот, различаемых синтетазами растения-хозяина, являются азетидин-карбоновая кислота, аналог пролина, которая содержится в значительных количествах в тканях Polygomtum multiflorum (соломонова печать); канаванин, аналог аргинина, обнаруженный у Canavaita ensiformis, и мимозин, природный аналог фенилаланина, выделенный из тканей Mimosa и Leucaena (рис. 6.2).

Активация аминокислот, синтез аминоацил-тРНК

Как только молекула тРНК нагружена нужной аминокислотой, она готова к выполнению своей роли молекулы-адаптора, расставляющего аминокислоты синтезируемого пептида по местам, т.e. в том порядке, который определяется мРНК в полисомном комплексе. Кроме того, после образования пептидной связи молекула тРНК удерживает растущую полипептидную цепь на рибосомах.