1.2 Классификация аминокислот

Существует несколько видов классификаций аминокислот, входящих в состав белка.

В основу первой классификации положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

- алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, лизин;

- гидроксилсодержащие – серин, треонин;

- серосодержащие – цистеин, метионин;

- ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан;

- гетероциклические – пролин, гистидин;

Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот. Различают:

- неполярные (гидрофобные) аминокислоты, у которых в радикале есть неполярные связи между атомами С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин;

- полярные незаряженные (гидрофильные) аминокислоты, у которых в радикале есть полярные связи между атомами С–О, С–N, О–Н, S–H, таких аминокислот пять: серин, треонин, метионин, аспарагин, глутамин;

- полярные отрицательно заряженные аминокислоты, у которых в радикале есть группы, которые в водной среде при рН=7 несут отрицательный заряд, таких аминокислот четыре: тирозин, цистеин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;

- полярные положительно заряженные аминокислоты, у которых в радикале есть группы, которые в водной среде при рН=7 несут положительный заряд, таких аминокислот три: лизин, аргинин, гистидин.

Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке, как кератин (волосы, ногти).

Аминокислоты	Принятые однобуквенные обозначения и символы				Изоэлектрическая точка, рI		Среднее содержание в белках, %
	Англ.	символ	Русск.
1	2	3	4		5		6
1 Неполярные R-группы
Глицин	GLy	G		Гли		5,97		7,5
Аланин	ALa	A		Ала		6,02		9,0
Валин	VaL	V		Вал		5,97		6,9
Лейцин	Leu	L		Лей		5,97		7,5
Изолейцин	Lie	I		Иле		5,97		4,6
Пролин	Pro	P		Про		6,10		4,6
Фенилаланин	Phe	F		Фен		5,98		3,5
Триптофан	Trp	W		Трп		5,88		1,1
2 Полярные, незаряженные R-группы
Серин	Ser	S		Сер		5,68		7,1
Треонин	Thr	T		Тре		6,53		6,0
Метионин	Met	M		Мет		5,75		1,7
Аспарагин	Asn	N		Асн		5,41		4,4
Глутамин	GLn	Q		Глн		5,65		3,9
3 Отрицательно заряженные R-группы
Тирозин	Tyr	Y		Тир		5,65		3,5
Цистеин	Cys	C		Цис		5,02		2,8
Аспарагиновая к-та	Asp	D		Асп		2,97		5,5
Глутаминовая к-та	GLy	E		Глу		3,22		6,2
4 Положительно заряженные R-группы
Лизин	Lys	K		Лиз		9,74		7,0
Аргинин	Arg	R		Арг		10,76		4,7
Гистидин	His	N		Гис		7,59		2,1

Таблица 2 – Классификация аминокислот на основе полярности R-групп

Третий вид классификации основан на количестве аминных и карбоксильных групп аминокислот. Они делятся на моноаминамонокар-боновые, содержащие по одной карбоксильной и амино- группе; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна амино-группа); диаминомонокарбоновые (две амино- и одна карбоксильная группа).

Четвертый вид классификации основан на способности аминокислот синтезироваться в организме человека и животных. Все аминокислоты делятся на заменимые, незаменимые и частично незаменимые.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных, они обязательно должны поступать с белками пищи. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, триптофан, метионин, лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые – синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому должны поступать с белками пищи. Такими аминокислотами являются аргинин, гистидин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.