2.3. Структура хвостовых фибрилл.

У Т4 три типа фибриллярных белков: длинные хвостовые фибриллы, короткие хвостовые фибриллы и бакендбврды.

Длинные фибриллы (1400 А длиной и около 40 А в диаметре) участвуют в первичной адсорбции. Каждая фибрилла состоит из ригидной прорксимальной части (ген 34) и дистальной части (гены 36 и 37). Эти части связываются с gp 35, который формирует шарнирный участок и взаимодействуют с gp34 и gp36. Белки, формирующие длинные хвостовые фибриллы, являются гомотримерами, за исключением gp35, который является мономером. N-конец gp34 формирует выступ, присоединяющийся к базальной пластинке, а С-конец gp37 присоединяется к липополисахаридному рецептору клетки-хозяина. Фаг кодирует 2 важных для фибрилл шаперона : gp38 присоединяется к концу gp37 и ответственен за распознавание рецептора, а шаперон gp57А необходим для сборки коротких фибрилл. Другие белки – gp63 и gpwac участвуют в прикреплении длинных фибрилл к базальной пластинке.

Короткая хвостовая фибрилла представляет собой булавовидную молекулу около 340 А длиной, состоящую из тримера gp12 (527 АК). Прикрепляется к базальной пластинке тонким N-концом, в то время, как глобулярный с-конец присоединяется к к ЛПС рецептору бактериальной клетки. На С-конце также содержит связанный ион цинка, что как считается, способствует стабильности белка gp12.

2.4. Базальная пластинка – контрольный центр инфекции.

Белки базальной пластинки:

Gp9 – структурный белок, связывается с проксимальной частью длинных хвостовых фибрилл, что обеспечивается с помощью шаперона gp63. После того, как длинная фибрилла прикрепляется к ЛПС рецепторам клетки, gp9 инициирует транзицию базальной пластинки в 6-тиконечную звезду с последующим сокращением хвостового чехла и инъекцией фаговой ДНК в клетку. Gp9 также играет стабилизирующую роль, предотвращая абортивный запуска базальной пластинки. Другая функция gp9 – позволять хвостовым фибриллам двигаться вверх и вниз (фиксирует угол их колебания). При низком рН фибриллы поднимаются высоко вверх, близко к чехлу и не могут опуститься вниз, соответственно взаимодействовать с клеткой. Белок представляет собой триммер. Состоит из трех доменов: N-го, среднего и С-концевого с различной укладкой цепи.

Белок gp11. Требуется для прикрепления коротких хвостовых фибрилл к базальной пластинке и локализуется на вершинах гексагонального ободка базальной пластинки.

Формирует эквимолярный комплекс с белком gp10: (gp10)₃-(gp11)₃. Является гомотримером. Состоит из трех доменов.

Gp8 белок. Структурный белок базальнопластиночного клина. Димер (каждый содержит по 2 домена). Присоединяется к комплексу (gp10)₃-(gp11)₃- gp7, создавая сайт прикрепления для gp6. Мутации в gp8 могут послиять на выбор хозяина (другого штамма кишечной палочки).

Gp5 и gp27 – структурные белки центральной втулки базальной пластинки.

Gp5 – тример. Каждая молекула содержит лизоцимный домен, необходимый для переваривания пептидогликана на начальных этапах инфекции (сходство gp5 с растворенным в цитоплазме лизоцимом – 40%; предполагается их общее эволюционное происхождение). На начальных этапах фаговый лизоцим не активен.

Три мономера gp27 складываются в полый цилиндр и охватывают N-концы тримера gp5. Внутренний и внешний диаметр полого цилиндра gp27 соответсвуют размерам хвостового стержня, служа расширением стержня и формируя канал для инъекции фаговой ДНК.

Шипы базальной пластинки (6 шипов): связанные с белками gp7, gp 8, gp10, gp11.