11. Строение саркомера (электронная микроскопия). Молекулярная организация актиновых миофиламентов.

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (Z-линиями) и включаю­щий A- диск и две половины I-дисков - по одной половине с каждой стороны. В расслабленной мышце длина саркомера составляет около 2-3 мкм, а ширина его участков выражается соот­ношением Н : А : I = 1 : 3 : 2; при сокращении мышцы саркомер уко­рачивается до 1.5 мкм. Миофибрилла типичного мышечного волокна человека длиной около 5 см насчитывает порядка 20 тыс. последова­тельно расположенных саркомеров.

Структура саркомера представлена упорядоченной системой тол­стых и тонких белковых нитей (миофиламентов). Толстые нити (диа­метром около 10-12 нм и длиной 1.5-1.6 мкм) связаны с мезофрагмой и сосредоточены в A-диске, а тонкие (диаметром 7-8 нм и длиной 1 мкм) прикреплены к телофрагмам, образуют I-диски и частично про­никают в A-диски между толстыми нитями (более светлый участок А- диска, свободный от тонких волокон, называется полоской Н). В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению сарко­мера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в уз­лах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.

Под электронным микроскопом в области саркомера были идентифицированы продольные нити, или микрофламенты, двух типов - тонкие и толстые. Толстые микрофиламенты локализуются в средней части саркомера (в его А-полосе), построены они из белка миозина. Тонкие микрофиламенты расположены в И-полосе и частично заходят между толстыми микрофиламентов в А-диске зоны Н. Одним концом они прикрепляются к телофрагме, а другой конец у них свободный, в то время как в толстых филаментов оба конца свободны. Тонкие микрофиламенты построены из белка актина, а также тропомиозином и тропонина. Диаметр тонких микрофиламентов 5 нм, длина -1 мкм. Толстые миозиновые микрофиламенты имеют диаметр 10-15 нм и длину 1,5 мкм. Количественное отношение миозинових нитей к актиновых 1:2 (т.е. на один миозиновои микрофиламенты приходится два актиновых).

Актиновые филаменты, скомпанованы из двух актиновых нитей, представляющих собой как бы бусинки глобулярных молекул актина. Тонкие нити имеют активные центры, расположенные друг от друга на расстоянии 40 нм, к которым могут прикрепляться головки миозина. Кроме актина в тонких нитях имеются и другие белки - тропомиозин, тропонины (I, T, C). Тропониновый комплекс располагается над активными центрами, прикрывая их, что препятствует соединению актина с миозином

Тонкие нити (миофиламенты) содержат сократимый белок актин (на него приходится 20% белков миофибриллы) и два регуляторных белка - тропонин (около 2%) и тропомиозин (около 7%). Последние формируют функционально единый тропонин-тропомиозиновый комп­лекс.

Актин в мономерной форме представлен полярными глобулярными субъединицами диаметром 4-5 нм (G-актин), которые имеют активные центры, способные связываться с молекулами миозина. G-актин агреги­рует с образованием полимерного фибриллярного актина (F-актина), молекула которого имеет вид двух скрученных нитей толщиной 7 нм и вариабельной длины