Властивості амінокислот

Амінокислоти – безбарвні, кристалічні речовини, переважна більшість яких добре розчинна у воді, важко розчинна в органічних розчинниках;

Амінокислоти – амфотерні сполуки, які містять дві протилежні за властивостями функціональні групи – карбоксильну та амінну. Амінокислоти у водних розчинах та кристалічному стані іонізуються, тобто існують у вигляді біполярних іонів (цвіттеріонів):

HOH

R —CH COOH R---CH----COO^-

NH₂ NH₃⁺

Вцілому такі амінокислоти є електронейтральні.

У кислому середовищі дисоціація СООН-групи пригнічується, молекула амінокислоти набуває при цьому позитивного заряду і реагує як катіон.

У лужному середовищі, під дією іонів ОН^-, іонізація аміногрупи пригнічується, молекула набуває негативного заряду, реагує як катіон.

Значення рН, при якому загальний сумарний заряд амінокислоти дорівнює нулю, має назву ізоелектричної точки. У цьому випадку молекула амінокислоти електронейтральна. Ступінь іонізації карбоксильних груп вища, ніж аміногруп, тому ізоелектрична точка моноамінокарбонових кислот знаходиться при рН = 6.

2 Структура, властивості, класифікація білків

2.1. Структура білків

2.2. Властивості білків

2.3. Класифікація білків

До складу білків входить в основному 20 різних альфа-амінокислот, які сполучені між собою у певній послідовності. У молекулі білка розрізняють такі типи зв’язків:

Білкова молекула характеризується наявністю міцних ковалентних і відносно слабких нековалентних зв'язків:

A) електостатична взаємодія Б) водневі зв'язки

B) взаємодія неполярних бічних ланцюгів, викликана виштовхуванням гідрофобних радикалів у "суху" зону молекулами розчинника

Г) дисульфідні зв'язки

Ковалентні зв'язки в молекулі білка можуть бути двох типів — пептидні та дисульфідні.

Пептидний, або кислотноамідний зв'язок (—СО—NH—) є типовим ковалентним зв'язком за допомогою якого амінокислотні залишки з'єднуються один з одним, утворюючи основу білкової молекули.

Утворена сполука називається пептидом, а зв'язок - пептидним. При сполученні двох амінокислот утворюється дипептид, трьох - трипептид, а багатьох - поліпептид. Пептидний зв'язок міцний, він піддається гідролізу тільки при тривалому кип'ятінні в кислому або лужному середовищі.

Дисульфідні зв’язки мають велике значення у формуванні третинної структури білків. Нестійкі до дії водню. Утворюється внаслідок відщеплення атомів Гідрогену від сульфідних груп двох амінокислотних залишків цистеїну:

Водневі зв’язки

Водневі зв'язки виникають в результаті дипольних взаємодій між ковалентно зв'язаним водневим атомом, що має позитивний заряд, і негативно зарядженим ковалентно зв'язаним атомом - акцептором.

У білків розрізняють чотири рівні структурної організації – первинну, вторинну, третинну й четвертинну.

Первинна: певна послідовність залишків альфа амінокислот у поліпептидних ланцюгах молекул білка.

В торинна: просторова конфігурація поліпептидного ланцюга – спосіб укладання поліпептидного ланцюга в просторі у вигляді α-спіралі або β-складчастого шару. Формується за рахунок утворення водневих зв’язків. Водневий зв'язок формується між аміно та карбоксильною групами, між групами –ОН, між пептидним зв’язком та групою –ОН:

- С- N- H……O -C-NH-

О ………… H O……H H-O

α-спіраль вторинної структури білка правообертальна, водневі зв’язки знаходяться паралельно осі спіралі

β-складчастий шар-поєднання декількох поліпептидних ланцюгів, водневі зв’язки між якими розташовані перпендикулярно осі шару:

Третинна: розміщення поліпептидного ланцюга у вигляді клубків (глобулярні білки) та ниток (фібрилярні) білки.

Ф ібрилярний білок

Глобулярний білок

Цю структуру формують дисульфідні ковалентні зв’язки, ковалентні складноефірні зв’язки:

Н ₂С-СООН +ОН-СН- Н₂О+Н₂С-СООСН-

А також не ковалентні зв’язки:

А)гідрофобні – виникають завдяки міжмолекулярній взаємодії між гідрофобними радикалами. Намагаючись уникнути контакту з водою, ці радикали орієнтуються всередину молекули, що зумовлює її специфічну форму.

Б)Іонні – виникають між негативно зарядженими СОО- та позитивно зарядженими NH₃⁺ групами.

В) водневі зв’язки.

Четвертинна: просторове розміщення декількох поліпептидних ланцюгів. Утворюється завдяки не ковалентним зв’язкам (гемоглобін, білки-ферменти)