- •2. Термостабильность
- •4. Миоглобин
- •2. Устойчивость к изменению рН
- •3. Во внешней мембране митохондрий
- •2. Жирные кислоты
- •3. Водородные
- •2. Аденин
- •1. Аденин
- •3. Аденин
- •1. Аденозин
- •5. Участвует в переносе протонов в межмембранное пространство
- •1.Цитохромоксидаза
- •3. Гексокиназа
- •4. Надф
- •1. Сахароза
- •2. Инсулин
- •1. Глицин
- •5. Серин
- •1. Денатурация
- •1. Надф
- •2) Пероксидаза
- •3) Рибофлавин
- •4) Убихинон (КоQ)
- •3) Надф
- •5) Надф
- •3) Аскорбиновая кислота
- •3) Убихинон
- •3) Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию
- •2) Никотинамида
- •2)В2 ,пантотеновая кислота, в6, h, в9, в12, к;
- •3) Недостаточность витамина a;
- •2)Глюкоза→пвк→ацетил-КоА→цтк→α-кетоглутарат→глу;
- •5)Недостаток витамина с;
- •2)Адреналин ↑;
- •3)Инсулин ↑;
- •2) О2 нужен для окисления накопившегося лактата;
- •3)Жиры окисляются, но не идет синтез атф;
- •4)Панкреатит;
- •2.Лизин
- •3.Аланин
- •3.Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке.
- •4.Комплементарности контактных поверхностей.
- •4.Пространственная структура белка.
- •3.Обратимо связан с белковой частью гемоглобина;
- •1.По мeре присоединения молекул кислорода к протомерам гемоглобина;
- •1.Сукцинатдегидрогеназа
- •5.Цитохромоксидаза
- •1.Сахароза
- •4.Повышение уровня цАмф в клетке и активацию гликогенфосфорилазы;
- •2.Служит основным источником атф для клеток мышц при длительном голодании;
- •3.Ацетил – КоА;
- •5.Малат.
- •1.Первичной структурой;
- •2.Молекулярной массой;
- •5.Вторичной структурой.
3) Надф
4) КоQ
5) Метилкобаламин
181. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты происходит при участии мультиферментного комплекса:
1) Синтетазы жирных кислот
2) Дыхательной цепи
3) Пируватдегидрогеназы
4) Малатдегидрогеназы
5) Глутатионредуктазы
182. Пепсин - фермент, осуществляющий разрыв пептидных химических связей с присоединением воды, относится к классу:
1) Трансфераз
2) Изомераз
3) Оксидоредуктаз
4) Лигаз
5) Гидролаз
183. Коферментной формой фолиевой кислоты (витамина В9) является:
1) НАД
2) Тетрагидрофолиевая кислота
3) ФАД
4) ФМН
5) 5-дезоксиаденозилкобаламина
184. Цианиды блокируют действие фермента цитохромоксидазы, соединяясь с ионами железа в составе активного центра. Назовите вид ингибирования
фермента:
1) Конкурентное
2) Неконкурентное
3) Аллостерическое
4) Обратимое
5) Необратимое
185. В каких реакциях принимает участие коферментная форма витамина В6 -ПАЛФ?
1) Карбоксилирования
2) Изомеризации
3) Трансаминирования
4) Ацилирования
5) Гидроксилирования
186. Витамин В2 представлен в организме в виде коферментной формы:
1) Тиаминдифосфата
2) ФАД
3) Биоцитина
4) Пиридоксальфосфата
5) Надф
187. Убихинон (КоQ) как кофермент 1 группы принимает участие в процессе:
1) Синтеза жирных кислот
2) Тканевого дыхания
3) Окислительного декарбоксилирования кетокислот
4) Трансаминирования
5) Гидроксилирования аминокислот
188. В состав ферментов цикла трикарбонових кислот Кребса - пиридиновых дегидрогеназ входит кофермент:
1) Пиридоксальфосфат
2) Токоферол
3) Аскорбиновая кислота
4) 5-дезоксиаденозилкобаламин
5) НАД
189. Биоцитин - коферментная форма витамина Н принимает участие в процессе:
1) Окислительного декарбоксилирования кетокислот
2) Образование ЩУК из ПВК
3) Синтеза АТФ
4) Тканевого дыхания
5) Трансаминирования аминокислот
190. Простетическая группа сложного фермента - это:
1) Небелковая часть фермента, нековалентно связаная с апоферментом
2) Белковый домен
3)Небелковая часть фермента, ковалентно связаная с апоферментом
4) Апофермент- белковая часть фермента
5) Аллостерический центр
191. Переносит остатки карбоновых кислот (ацилы) кофермент ІІ группы:
1) Пиридоксальфосфат
2) КоА-SH
3) КоQ
4) Тиаминдифосфат
5) Метилкобаламин
192. Кофактор - это:
1) Гидрофобный центр фермента
2) Белковая часть сложного фермента
3) Небелковая часть сложного фермента
4) Аллостерический центр
5) Адсорбционный центр
193. Протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), расщепляющие белки, относятся к классу:
1) Гидролаз
2) Изомераз
3) Трансфераз
4) Оксидоредуктаз
5) Синтетаз
194. Ферменты имеют белковую природу, потому что состоят из:
1) Нуклеотидов
2) Моносахаридов
3) Жирных кислот
4) Аминокислот
5) Глицерина
195. Коферменты НАД и ФАД входят в состав ферментов класса:
1) Гидролаз
2) Изомераз
3) Лиаз
4) Трансфераз
5) Оксидоредуктаз
196. Белковую природу ферментов доказывают все свойства, кроме:
1) Гидролиза до аминокислот
2) Положительной биуретовой реакции
3) Денатурации при нагревании
4) Амфотерности
5) Положительной реакции с реактивом Фелинга
197. Общим свойством, характерным для коферментов НАД и ФМН, является:
1) Наличие терминальных -SH групп
2) Способность присоединять и отдавать электроны
3) Коэффициент фосфорилирования
4) Наличие изоаллоксазинового кольца
5) Наличие в структуре пиридинового кольца
198. В состав ферментов входит коэнзим А, который принимает участие в реакциях:
1) Гидролиза
2) Ацилирования
3) Изомеризации
4) Декарбоксилирования
5) Трансметилирования
199. Как кофермент гем входит в состав всех перечисленных ферментов, кроме:
1) Пероксидазы
2) Каталазы
3) Цитохромов
4) Цитохромоксидазы
5) Амилазы
200. По химической природе нуклеотидом является кофермент:
1) Гем
2) Глутатион
