- •Т.В. Нужна, ю.О. Лесишина біологічна хімія
- •Т.В. Нужна, ю.О. Лесишина біологічна хімія
- •Номера завдань для виконання контрольної роботи
- •Теоретичний матеріал для самостійної роботи студентів та виконання лабораторного практикуму
- •I.1. Визначення та елементарний склад білків.
- •I.2. Біологічні функції амінокислот, пептидів і білків.
- •I.3. Хімічна та біологічна класифікація амінокислот, що надходять до складу природних білків.
- •I.4. Структура білків.
- •1. Методи виділення та очищення білків.
- •2. Молекулярна маса.
- •3. Амфотерність.
- •I.5. Властивості білків.
- •4. Розчинність.
- •5. Денатурація білків.
- •I.6. Класифікація білків.
- •Лабораторна робота № 1 кольорові реакції на білки
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 2 реакції осадження білків
- •1. Реакції оборотного осадження білків.
- •2. Реакції необоротного осадження білків.
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота №3. Будова нуклеопротеїдів дріжджів.
- •Контрольні питання
- •Ферменти
- •II.2. Властивості ферментів
- •1. Специфічність дії.
- •2. Висока каталітична активність.
- •3. Термолабільність.
- •4. Вплив рН середовища.
- •5. Оборотність дії ферментів.
- •6. Вплив активаторів та інгібіторів на дію ферментів.
- •III.4. Класифікація ферментів.
- •Лабораторна робота № 4 специфічність та термолабільність дії ферментів
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 5 оксидоредуктази рослинного походження
- •Контрольні питання
- •1. Прості ліпіди.
- •2. Складні ліпіди.
- •Лабораторна робота № 6 розчинення та емульгування жиру
- •Контрольні питання
- •Лабораторна робота № 7 перетравлення жиру ліпазою підшлункового соку
- •Контрольні питання
- •Завдання для виконання контрольної роботи
- •I завдання.
- •II завдання.
- •III завдання
- •IV завдання.
- •Література
- •Навчальне видання
- •Нужна Тетяна Валеріївна, канд. Хім. Наук, доцент,
- •Лесишина Юлія Остапівна, канд. Хім. Наук, доцент
- •Біологічна хімія
- •Зведений план 2013 р., позиція №
- •83050, М. Донецьк, вул. Щорса, 31.
- •83023, М.Донецьк, вул. Харитонова, 10.
II.2. Властивості ферментів
1. Специфічність дії.
Одна з унікальних властивостей ферментів є їх висока специфічність у відношенні їх дії на субстрат. (Субстрат — це речовина, на яку направлена дія ферменту). Розрізняють таки види специфічності дії ферментів:
1. Абсолютна специфічність:
Має місто тоді, коли фермент діє на одну речовину та здійснює каталіз тільки однієї реакції. Наприклад, уреаза прискорює реакцію гідролітичного розщеплення сечовини, але зовсім не діє на її похідні, наприклад, метил сечовину.
Фермент аргіназа каталізує реакцію гідролізу тільки амінокислоти аргініну.
2. Абсолютна групова специфічність.
Є ферменти, дія яких прилаштована до визначеного типу реакції, наприклад, ферменти дегідрогенази. Всі вони каталізують реакцію відщеплення водню, але в залежності від субстрату проявляється специфічність дії окремих дегідрогеназ. Реакцію дегідрування (окислення) молочної кислоти прискорює лактатдегідрогеназа.
Дегідрування яблучної кислоти здійснюється в присутності ферменту малатдегідрогенази.
Реакцію дегідрування янтарної кислоти прискорює сукциндегідрогеназа.:
3. Відносна групова специфічність.
Є ферменти, дія яких специфічна відносно типу хімічного зв'язку. Відносна групова специфічність демонструється в тому, що фермент “впізнає” один тип зв'язку. Наприклад, пепсин (головний фермент шлункового соку) здійснює гідроліз пептидного зв'язку між ароматичною та кислою амінокислотами в будь-яких білках, а ліпаза здійснює гідроліз складноефірного зв'язку в будь-яких жирах та нейтральних триацилгліцеридах.
4. Оптична активність.
Проявляється тільки у випадку оптично активних речовин. Фермент діє тільки у відношенні до одного оптичного ізомеру (оптичного антиподу). Якщо у реакційній суміші (суміш однакових кількостей правообертаючого та лівообертаючого ізомеру), то розщепленню піддається тільки половина субстрату. Але в останні роки виявлено ферменти рацемази, які з однаковим успіхом можуть діяти на обидві оптичні форми даної речовини.
2. Висока каталітична активність.
Ферменти проявляють каталітичну активність в дуже малій кількості. Наприклад, фермент пероксидаза, що прискорює окислення органічних субстратів за участю гідроген пероксиду, проявляє свою активність при розведенні однієї частини ферменту у 500 млн. часток води.
Фермент, знаходячись у невеликій кількості, може здійснювати реакцію з великою кількістю субстрату. Наприклад, 1 моль сахарази може за 1 сек. каталізувати реакцію гідролізу 1000 молей сахарози, 2г кристалічного пепсину може розщепити 50000г денатурованого яєчного білка або звурджити 100000 л молока.
3. Термолабільність.
Властивість ферментів залежати від температури називається термолабільністю. Температура, при якій фермент найбільш активний, називається температурним оптимумом. Для більшості ферментів температурний оптимум складає 40°С. При температурі більш 50°С різко збільшується денатурація ферментного білка, при цьому знижується його каталітична активність. При температурі більш 80°С фермент повністю інактивується внаслідок денатурації білка.
При температурі нижче 0°С ферменти не руйнуються, але активність їх спадає майже до “0”, при підвищенні температури до оптимуму активність наростає.
Таким чином, залежність активності більшості ферментів від температури графічно має дзвіноподібну кривізну. На горі її — оптимальна температура, а із зниженням та підвищенням активність ферменту зменшується.