- •Лекция 1 Аминокислоты. Белки
- •Аминокислоты в медицине используются в качестве лекарств
- •Аминокислоты объединяют в несколько классов
- •Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка
- •По строению бокового радикала
- •Право- и левовращающие формы аланина
- •Для аминокислот характерна амфотерность
- •Изменение заряда аминокислот при смещении рН раствора в кислую или щелочную сторону. Аминокислоты соединяются пептидной связью
- •Резервная функция
- •Сократительная функция
- •Защитная функция
- •Как формируется молекула белка?
- •Структурная функция
- •Главное в белке - последовательность аминокислот
- •Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала) (пептидные связи выделены желтым фоном, аминокислоты - рамкой)
- •Вторичная структура белка двояка
- •Укладка белка в виде β-складчатого слоя
- •Свертывание белка в глобулу
- •Четвертичная структура белка представлена олигомерами
- •Свойства белков следуют из их строения
- •Амфотерность
- •Влияние рН на заряд белка
- •Изменение заряда белковой цепи при изменении pH Растворимость
- •Растворы белков - коллоидные растворы
- •Как удалить белки из раствора?
- •Денатурация
- •1. Физическая денатурация
- •2. Химическая денатурация
- •Высаливание
- •Классификация по строению
- •Простые белки немногочисленны
- •Альбумины
- •Глобулины
- •Картина электрофореза белков сыворотки крови
- •Гистоны
- •Протамины
- •Коллаген
- •Эластин
- •Роль десмозина в соединении белков
- •Нуклеопротеины отвечают за продолжение жизни клетки
- •Этапы организации хроматина Строение и функции рнк и днк
- •Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида
- •Фосфопротеины - это, как правило, ферменты
- •Способ присоединения фосфата к белку на примере серина и тирозина Фосфорная кислота может выполнять:
- •Изменение конформации белка в фосфорилированном и дефосфорилированном состоянии
- •Липопротеины имеют огромное клиническое значение
- •Выделяют четыре основных класса липопротеинов:
- •У гликопротеинов разнообразные функции
- •Гликопротеины
- •Способы присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются:
- •Протеогликаны
- •Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата
Классификация по строению
В
зависимости от формы
молекулы выделяют
глобулярные и фибриллярные белки.
В глобулярныхбелках
соотношение продольной и поперечной
осей составляет <10 и в большинстве
случаев не более 3-4. Эти белки характеризуются
компактной трехмерной укладкой
полипептидных цепей.
Например: инсулин,альбумин, глобулины плазмы
крови.
Фибриллярные белки имеют соотношение осей более 10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген.
По количеству белковых цепей в одной молекуле выделяют мономерные белки, которые имеют одну субъединицу (протомер) и полимерные белки, имеющие несколько субъединиц. Например, к мономерным белкам относятся альбумины, миоглобин, к полимерным -гемоглобин (4 субъединицы), лактатдегидрогеназа (4 субъединицы), креатинкиназа (2 субъединицы),
По химическому составу все белки подразделяют на простые и сложные. Простые белки содержат в структуре только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Сложные белки, кроме аминокислот, имеют небелковые компоненты (нуклеопротеины,фосфопротеины, металлопротеины, липопротеины, хромопротеины, гликопротеины).
Простые белки немногочисленны
Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в "чистом" виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые.
Альбумины
Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.
Глобулины
Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислыеили нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая, Вельтмана). Часто содержат углеводные компоненты.
При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.
Картина электрофореза белков сыворотки крови
Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны:
Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови от преждевременного разрушения, например, α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин, α2-макроглобулин.
Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин(переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).
γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.
