1.Протеїнази.

Спочатку їх виділяли з тварин. Сьогодні їх все більше заміщують мікробіальні протеїнази. Першим ферментом, який знайшов застосування в промисловості була α-амілаза із Aspergillus orizae. Ці продукти містили значні домішки протеази і їх рекомендували використовувати як засоби, що сприяли травленню. Також на основі протеїназ створюють засоби для замочування білизни. Вперше такі засоби були у продажі вже в 1913 році. В кінці 60-х років приблизно 50 % всіх детергентів, які випускались в Європі і США, вже містили протеази. Ще одна галузь,0 де спостерігався бурний розвиток технологій на основі протеаз – це виробництво сиру. Тут всі зусилля були спрямовані на пошук замінників сичуга телять. Для вироблення протеаз в промисловому масштабі потрібні штами мікроорганізмів, що синтезують позаклітинні протеази з високим виходом.

Протеази поділяють на три групи: серинові, кислі і металопротеази. Серед серинових протеаз на першому місці стоїть субтилізин. Важливим є те, що серинові протеази не гідролізують білки до амінокислот.

В склад металопротеази входить атом металу, звичайно цинку, без якого фермент не активний. В промисловості металопротеази добувають за допомогою Bacillus amiloliquefacies i B.termoproteolyticus. Специфічність дії цих ферментів вища, ніж у серинових протеаз, але їх не можна використовувати як сичуг, так як рівень специфічності в них все ж високий.

Вони використовуються в пивоварінні, при гідролізі білків ячменю, так як серинові протеази інгібуються речовинами солоду. Видалення з їх допомогою солоду запобігає помутнінню пива, яке проходить при взаємодії білків з танінами при охолодженні.

Кислі протеїнази. Вони синтезуються грибами. По своїм властивостям вони схожі на травні ферменти тварин – пепсин і ренін. Застосовують їх для гідролізу білку при виробництві соєвого соусу, в хлібопекарній промисловості, як засоби, які сприяють травленню і т.д.

Деякі кислі протеази можна використовувати в виробництві сиру. Більшість протеаз викликає згортання молока, але сир виходить несмачним із-за глибокого гідролізу казеїну. Субстрат на специфічність кислих протеаз термофільних грибів, Mucor pusillus i M. michei, вужча. Вони схожі на ферменти сичуга і широко застосовуються для сторожування молока. Вже отримана експресія гену реніну телят в мікроорганізмах і тепер кишкова паличка може синтезувати ці ферменти.

Протеази знаходять застосування в обробці шкір при видаленні шерстинок і пом’якшенні. Така обробка робить шкіру м’якшою і еластичнішою.

2.Амілази і амілоглюкозидази.

Використання ферментів в виробництві крохмалю дозволяє контролювати глибину його гідролізу і отримувати продукцію з бажаними властивостями: в’язкістю, осмотичним тиском, стійкістю до кристалізації. Гідроліз каталізується ферментами трьох різновидів: ендоамілазами, екзоамілазами і α-1,6-глюкозидазами.

Ендоамілази – це α-амілази. Які розщеплюють α-1,4-глюкозидні зв’язки амілазі і амілопектині з утворенням олігосахаридів з різної довжини ланцюгами і α-конфігурацією при С₁ атомі глюкози. Для зрідження крохмалю при високій температурі використовують термостабільні α-амілази. Наприклад амілази Bacillus licheniformis температурний оптимум лежить при 92 ºС. Для зрідження крохмаль диспергують у воді при нагріванні, для зменшення в’язкості і для запобігання осіданню крохмалю при охолодженні проводять частковий його гідроліз. При одностадійному розрідженні фермент добавляють на самому початку, до приготування суспензії, яке проводять при 150 ºС на протязі 5 хвилин, після чого гідроліз ведуть 2 години при 95 ºС.

При кисло-ферментному зрідженні фермент після желатинування крохмалю, викликаного нагріванням.

Сиропи, що добувають з крохмалю, містять багато мальтози (40-50%). Знаходять застосування в виробництві карамелі і заморожених десертів.

Екзоамілази розщеплюють α-1,4-глюкозидні зв’язки, α-глюкогенні амілази гідролізують α-1,6-глюкозидні зв’язки в розгалужених молекулах олігосахаридів. Для промислових цілей Глюкоамілази отримують із Aspergillus niger або Risopus sp. Це низько специфічні ферменти, які гідролізують зв’язки α-1,3 і α-1,6 повільніше ніж α-1,4. Вони стабільні в широкому діапазоні рН і більш активні при 75 ºС, хоча частіше функціонують при 65 ºС. В препаратах цих ферментів присутні забруднюючі домішки трансглюкозилази, яка каталізує утворення олігомерів глюкози, що не зброджуються. Це може суттєво понижувати вихід глюкози.

Глюкоамілази застосовуються в основному в виробництві концентрованого сиропу (90-97% D-глюкоза), з якого отримують кристалічну глюкозу. Також вони застосовуються при виробництві сиропів з високою ступінню конверсії (35-43% глюкози, 30-37% мальтози і 8-13 % мальтотріози) для харчової промисловості.

3.Застосування інших ферментів, що важливі для комерції.

Сьогодні ферменти застосовуються найбільш широко для перетворення вуглеводів, які відіграють особливу роль в харчовій і молочній промисловості.

Глюкозоізомераза. Каталізує перетворення глюкози у фруктозу. Комерційні препарати її відомі під фірмовою назвою „Sweetyzyme“ або „Maxazyme”. Їх поява стала поштовхом для розвитку крупного виробництва фруктового соку. При високих концентраціях субстрату і нейтральних рН несолодка глюкоза з виходом 42-47 % ізомеризується ферментом в більш солодку фруктозу. Запатентовано багато способів іммобілізації і використання як самої ізомерази так і клітин, які її містять. Процес іде при 60-65 ºС, при рН 7,0-8,5 в присутності іонів магнію.

ß-галактозидазу (лактазу) застосовують для гідролізу лактози в збираному молоці. Безлактозний продукт, що отримують, іде для харчування тих людей, організм яких не розщеплює лактозу.

Під дією лактази з сахарози отримують глюкозу. На комерційний рівень поставлено ферментативне розділення рацематних сумішей амінокислот і ефірів, які утворюються при хімічному синтезу.

Ряд ферментів грає роль i в медичній діагностиці. Так, холестериноксидаза дозволяє визначити рівень холестерину в сироватці крові,

а уреаза - рівень сечової кислоти. В дослідженнях генної інженерії використовують рестрикційні ендонуклеази, які розрізають ДНК, і лігази, які зшивають розрізані кінці ДНК.

Групі американських дослідників на чолі з Девісом (Медична школа Стенфордського університету) вдалося підвищити вихід лігази

в 500 разів за рахунок введення декількох копій лігазного гену в клітини Е. coli.

Пренатальну діагностику серповидноклітинної анемії можна здійснити, обробляючи рестрикційними ендонуклеазами ДНК зародкових клітин амніотичної рідини замість того, щоб відбирати проби крові зародка. Отримані мікробіологічним шляхом ферменти можуть також знайти важливе значення у виробництві пластмас.