Строение коллагена

Молекула коллагена (молекулярная масса около 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм) имеет стержневидную структуру и состоит из трех так называемых цепей (молекулярная масса около 100 тыс.), формирующих правозакрученную тройную спираль таким образом, что один виток спирали цепи содержит три аминокислотных остатка. Три цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль.

Коллаген - один из немногих животных белков, содержащих остатки 3- и 4-гидроксипролина (НО--Pro), а также 5-гидроксилизина (НО--Lys); на них приходится около 21% от всех аминокислотных остатков.

Таблица 3. Содержание аминокислот в коллагене, %.

Аминокислота	Содержание
Заменимые аминокислоты	72,6
Глицин	26
Аланин	9,5
Пролин	15,1
Тирозин	1,0
Серин	3,4
Цистеин + цистин	0
Аспарагиновая кислота	6,3
Глутаминовая кислота	11,3
Незаменимые аминокислоты	27,4
Фенилаланин	2,5
Валин	3,4
Триптофан	0
Лейцин	-
Треонин	2,3
Изолейцин	5,6
Метионин	0,8
Лизин	4,5
Аргинин	7,6
Гистидин	0,7
Сумма всех аминокислот	100

Сумма всех аминокислот, входящих в состав коллагена, составляет 100%. Из этой суммы на долю заменимые аминокислоты приходится 72,6%, а незаменимых - 27,4%.

Содержание заменимых аминокислот больше на 45,2%, чем незаменимых аминокислот, входящих в состав коллагена.

Также видно, что из содержания заменимых аминокислот на долю глицина приходится 26%. Содержание пролина меньше на 10,9%, чем глицина; содержание глутаминовой кислоты меньше на 14,7%, содержание аланина - на 16,5%,а содержание тирозина, серина и аспарагиновой кислоты имеет не значительное содержание по сравнению с содержанием глицина.

Из содержания незаменимых аминокислот на долю аргинина приходится 7,6%. Содержание изолейцина меньше на 2%, чем содержание аргинина; содержание лизина меньше на 3,1%; содержание валина - 4,2%; содержание фенилаланина, треонина, метионина и гистидина мало по сравнению с аргинином. Коллаген характеризуется большим количеством глицина, пролина, а также глутаминовой кислоты.

Уникальная особенность коллагена - многократно повторяющаяся последовательность в цепях триплетов аминокислот глицин--X--Y (X, Y-остаток любой аминокислоты, кроме глицина), создающая конформационную основу для спирализации цепей. Триплетная последовательность составляет около 90% всей цепи и расположена в ее центральной части; концевые участки представлены неспирализованными (не содержащими остаток глицина через каждые 2 аминокислоты) последовательностями (так называемые телопептиды).

Коллаген - гликопротеин и в зависимости от источника содержит на 1000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в основном в виде моно- или дисахаридов. Моносахариды представлены D-галактозой, которая связана с остатком аминокислоты гликозидной связью. В дисахаридах D-глюкоза связана 1-2 - связью с D-галактозой.

Нативный коллаген плохо растворим в воде при рН около 7. При умеренном нагревании в водных растворах коллаген денатурирует с разрывом нековалентных связей - цепи расплетаются, «плавятся» с образованием желатина. При ренатурации цепи могут образовывать димеры (частицы) или тримеры (g-частицы), которые могут образовывать спираль. Внутриклеточным предшественником коллагена в организме является проколлаген (синтезируется в основном в фибробластах), молекулы которого состоят из трех про -цепей с молекулярной массой 140 -180тыс.

Химические признаки коллагена: специфически высокое содержание оксипролина и оксилизина; высокое содержание глицина, пролина, очень малое количество ароматических аминокислот; в нативном состоянии переваривается коллагеназой и не переваривается другими протеазами; обладает специфическими гистологическими свойствами.

Физико - химические признаки: растворяется в горячей воде после обработки кислотами или щелочами в виде желатина или клея, которые осаждаются дубителями; не растворяется в холодной воде.

Физические свойства: специфическая электронномикроскопическая картина поперечной исчерченности; двойное лучепреломление волокон; специфическая рентгенограмма под большими и малыми углами.