- •Клеточная теория, химический состав, строение, функции.
- •Роль биогенных элементов в живых организмах
- •Органические вещества
- •Функции углеводов
- •Функции липидов
- •Уровни организации белков
- •Функции белков
- •Виды рнк
- •Сравнительная характеристика днк и рнк
- •Характеристика структур эукариотической клетки
- •Основные различия клеток прокариот и эукариот
- •Основные различия животной и растительной клеток
Уровни организации белков
Уровень |
Характеристика |
Первичная структура |
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Она образуется за счёт ковалентных пептидных связей между аминокислотными остатками. Первичная структура определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы (конформации). Существуют вторичная, третичная и четвертичная пространственные структуры белковой молекулы. |
Вторичная структура |
Образуется укладкой полипептидных цепей в α-спираль или β-структуру. Она поддерживается за счёт водородных связей между атомами водорода групп NH— и атомами кислорода групп СО—. α-спираль формируется в результате скручивания полипептидной цепи в спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Она характерна для глобулярных белков, имеющих сферическую форму глобулы. β-структура представляет собой продольную укладку трёх полипептидных цепей. Она характерна для фибриллярных белков, имеющих вытянутую форму фибриллы. |
Третичная структура |
Образуется при сворачивании спирали в клубок (глобулу, домен). Домены — глобулоподобные образования с гидрофобной сердцевиной и гидрофильным наружным слоем. Третичная структура формируется за счёт связей, образующихся между радикалами (R) аминокислот, за счёт ионных, гидрофобных и дисперсионных взаимодействий, а также за счёт образования дисульфидных (S — S) связей между радикалами цистеина. |
Четвертичная структура |
Характерна для сложных белков, состоящих из двух и более полипептидных цепей (глобул), не связанных ковалентными связями, а также для белков, содержащих небелковые компоненты (ионы металлов, коферменты). Четвертичная структура поддерживается в основном силами межмолекулярного притяжения и в меньшей степени водородными и ионными связями. |
Конфигурация белка зависит от последовательности аминокислот, но на неё могут влиять и конкретные условия, в которых находится белок. Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.
Денатурация может быть обратимой и необратимой. При обратимой денатурации разрушается четвертичная, третичная и вторичная структуры, но благодаря сохранению первичной структуры при возвращении нормальных условий возможна ренатурация белка — восстановление нормальной (нативной) конформации. При необратимой денатурации происходит разрушение первичной структуры белка. Денатурация может быть вызвана высокой температурой (выше 45 °C), обезвоживанием, ионизирующим излучением и другими факторами. Изменение конформации (пространственной структуры) белковой молекулы лежит в основе ряда функций белков (сигнальные, антигенные свойства и др.). По химическому составу различают простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислот (фибриллярные белки, антитела — иммуноглобулины). Сложные белки содержат белковую часть и небелковую — простетические группы. Различают липопротеины (содержат липиды),гликопротеины (углеводы), фосфопротеины (одну или несколько фосфатных групп), металлопротеины(различные металлы), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты). Простетические группы обычно играют важную роль при выполнении белком его биологической функции. Функции белков представлены в таблице.