2. Органические вещества клетки.

Органические соединения в среднем составляют 20-30 % массы клетки живого организма. Наибольшее значение в жизнедеятельности клетки имеют белки, жиры, углеводы, нуклеиновые кислоты и АТФ.

Белки.

Белки – это высокомолекулярные полимерные соединения, мономером которых служат аминокислоты. Полимер – это вещество с очень высокой молекулярной массой, молекула которого состоит из большого количества повторяющихся единиц - мономеров.

Аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания. Общая формула АМК-т:

R

HN – CH – COOH

Аминокислота содержит аминогруппу (-NH₂), которая обладает свойствами основания и карбоксильную группу (-СООН) – кислотная.

R – радикал, у всех аминокислот R разные.

В клетках и тканях встречается свыше 170 аминокислот. В составе белков обнаруживается лишь 26 из них; основными же компонентами можно считать лишь 20 аминокислот.

Растения синтезируют все аминокислоты. Животные только часть. Те аминокислоты, которые не синтезируются организмом называются незаменимыми, поэтому должны поступать в организм в готовом виде, т.е. пищей (н-р: лейцин, изолейцин и др.).

Аминокислоты в белках соединяются друг с другом пептидными связями (NH – CO), которые образуются за счет аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группы другой с выделением молекулы воды:

О Н

Н ₂N – HC –C + N –НС – СООН

R₁ ОН Н R₂

O H

H₂N – HC N – HC – COOH + H₂O

R₁ R₂

Структура белка:

1. Первичная – характеризует порядок чередования аминокислотных остатков в белковых молекулах. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т.е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, данный блок. От первичной структуры зависит все свойства и функции белков. Замена одной единственной АМК-ты в составе молекул белка или изменение их расположение обычно влечет за собой изменения функции белка.

2. Вторичная – упаковка пептидной цепочки в спираль за счет образования водородных связей между –СО – NH – группами.

3. Третичная – свертывание вторичных структур в трехмерное образование шаровидной формы (глобулу), под влиянием гидрофобных, ионных, водородных и дисульфидных связей.

4. Четвертичная – соединение нескольких третичных структур. Фиксируются ионными, водородными и гидрофобными связями. Например, у гемоглобина - его молекула состоит из 4-х полипептидных цепей.

Свойства белков:

Денатурация – разрушение структуры белка, под воздействием неблагоприятных факторов среды (облучения, нагревание, химические вещества, тяжелые металлы). Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольно восстанавливается. Это свойство широко применяется в медицинской и пищевой промышленности, например, для приготовления антибиотиков, сывороток, пищевых концентраций.

Ренатурация – восстановление природной структуры белка и восстановление его функций.