Les questions pour le colloque «La biochimie des protéines et des enzymes»

1. L’objet et les objectifs de la chimie biologique et clinique. La notion de réactions biochimiques.

2. Les acides aminés sont des monomères structuraux des protéines. La caractéristique générale, la classification (polaires, non polaires, polaires non chargés), les caractères.

3. La spécificité de la structure primaire de protéine. Les particularités de la formation de la liaison peptidiques. Le rôle déterminant de la structure primaire dans la formation des niveaux plus hauts de l’organisation de la molécule protéique.

4. La structure secondaire des protéines. Les liaisons stabilisantes de la structure secondaire. L’α-spirale. Les facteurs qui troublent la spiralisation. Les feuillets -plissés, les particularités de la composition conformationnelle.

5. La structure tertiaire des protéines. Les liaisons qui stabilisent la structure tertiaire (covalentes, ioniques, hydrophobes, hydrogènes, de Van der Waals).

6. La structure quaternaire des protéines. La notion de monomères et d’oligomères. La dépendance des propriétés des protéines de leur confirmation. L’interaction de la structure et des fonctions.

7. La notion de «protéine native». La notion de protéines allostériques.

8. Les fonctions essentielles des protéines simples et complexes dans l’organisme: structurale, catalytique, réceptrice, régulatrice, de transport, protéctrice, contractile et d’autres.

9. La composition des protéine dans les tissus et dans les organes. La taille de la molécule protéique. Les méthodes de la détermination de la masse moléculaire des protéines (la filtration sur gel, l’ultracentrifugation, l’électrophorèse sur disque).

10. La solubilité des protéines dans l’eau. La dépendance de la solubilité de la composition des acides aminés dans les protéines. Les caractères physico-chimiques des solutions aqueuses des protéines. La notion de point isoélectrique.

11. La dénaturation et la rénaturation des protéines. Les agents dénaturants (physiques et chimiques). L’utilisation du phénomène de dénaturation dans la clinique. La réaction de sédimentation des protéines dans les solutions aqueuses. Le relargage des protéines. La réversibilité du processus. L’utilisation du relargage en médecine.

12. Des protéines simples. Les principes de leur classification. Des protéines globulaires. Les fonctions des albumines et des globulines du plasma du sang. Les praticularités de la composition et la fonction des histones et des protamines. Des protéines fibreuses (la myosine, le collagène, l’élastine, la kératine).

13. Des protéines complexes, leur classification. Les métalloprotéines et leurs fonctions dans l’organisme.

14. L’hémoglobine А, la structure et la fonction. Les formes allostériques de l’hémoglobine. L’hémoglobinopathie. La structure, la ressemblance structurale et la différence des molécules de l’hémoglobine et de la myoglobine.

15. Les protéines essentielles du système immunitaire. Les anticorps. Т-récepteurs et les protéines du complexe principal de l’histocompatibilité.

16. Les acides nucléiques: ADN et ARN, les structures primaire et secondaire. La spécificité typologique des acides nucléiques. Les nucléoprotéines, la structure et les fonctions.

17. La nature chimique, la structure et les fonctions des enzymes, la caractéristique des cofacteurs et des coenzymes, leur rôle dans la catalyse.

18. La notion de centres actifs des enzymes. Un centre allostérique. Des enzymes allostériques.

19. Les isoenzymes. Des systèmes enzymatiques multimoléculaires. Les unités de l’activité enzymatique.

20. Le mécanisme de l’action des enzymes.

21. La classification des enzymes. Les exemples.

22. La cinétique des réactions enzymatiques. La connexion du substrat avec l’enzyme. La notion de constante de Michaelis. L’équation de Michaelis-Menten.

23. La régulation de l’activité des enzymes. Les activateurs et les inhibiteurs des enzymes. Les types d’inhibition des enzymes: réversible et irréversible; compétitive et non compétitive.

24. L’influence du рН et de la température sur la vitesse des réactions enzymatiques. La spécificité de l’action des enzymes.

25.L’importance des enzymes pour la régulation du métabolisme. L’utilisation des enzymes en médecine.