64. Төменгі сатыдағы өсімдіктер. Қалталы саңырауқұлақтар, оларға сипаттама. Көбею түрлері. Классификациясы.

Төменгі сатыдағы өсімдіктердің вегетативтік денесін таллом, немесе слоевщие деп атайды. Таллом бір клеткалы, калониялы, клеткаланбаған, көпклеткалы болады, бірақ ол ұлпаларға және органдарға бөлінбейді ( сабаққа, жапыраққа, тамырға). Жыныстық жолмен көбею органдары- оогонилері және антеридилері бірклеткалы болады. Түрлерінің саны жағынан және әртүрлі экологиялық- географиялық жағдайларда таралуына қарай төменгі сатылы қсімдіктер бірінші орында тұрады. Саңырауқұлақтар, қыналар, балдырлар. Төменгі сатыдағы өсімдіктер органикалық заттармен де, минералдық заттармен де қоректене алады. Органикалық заттармен тек гетеротрофты организмдер (бактериялардың көпшілігі, саңырауқұлақтар, кілегейлер), ал минералдық заттармен автотрофты организмдер қоректенеді.

Қалталы саңырауқұлақтарға 30 мыңдай түр жатады. Олардың мицелийлері субстратқа еніп жататын, бірнеше бөліктерге бөлінген гифалардан тұрады. Субстраттың бетінде тек жыныстық көбею органдары орналасады.. Қалталы саңырауқұлақтардың түрлерінің көпшілігі сапрофиттер.Олар нег топырақты мекендейді де, өсімдіктердің шірінділерімен қоретенеді. Кейбіреулері өмірлік циклын паразит ретінде бастап , сапрофит ретінде аяқтайды.

Көбеюі.Жыныссыз көбеюі конидиялары арқылы жүзеге асады. Жыныстық көбеюі қарапайым түрлерінде мицелийдің екң жңпшесңнңғ бірігіп кетуі арқылы жүреді. Зигота тыныштық кезеңін басынан өткізбей-ақ, оның диплоидтты ядросы бірден мейоз жолымен, содан соң митоз арқ бөлінеді.Нәтижесінде сегіз гаплоидты аскоспора пайда болады. Жоғары деңгейде жетілген қалталы саңырауқұлақтарда жыныстық көбею органдары болады

65. Аминқышқылдары. Пептидтік байланыстар. Ақуыздардың құрылысының құрылымдық деңгейлері және оларға қатысатын химиялық байланыстар. Глобулалық және фибриллярлық ақуыздар, мысалдар келтіріңіздер.

Аминқышқылдар - молекуласында амин (~NH₂) және карбоксил (-СООН) топтары бар органикалық қосылыстар: H₂N-CH₂-COOH (аминсірке қышқылы (глицин)). Аминқышқылдары табиғатта көп таралған: ақуыздардың, пептидтердің және т.б. физиологиялық белсенді қосылыстардың кұрамына кіреді және бос күйінде де кездеседі. Тіршілік үшін аса маңызды қосылыс ақуыз молекуласы аминқышқылдар қалдықтарынан құралатындықтан, олардың маңызы өте зор. Белок биосинтезіне жиырма шақты а-аминқышқылдары қатысады. 

Белок құрамына әр түрлі 20 аминқышқылы кіреді. Барлық аминқышқылына ортақ химиялық топ: көміртегінің орталық атомымен (α- көміртегі атомы) байланысқан карбоксилді тобы (-СООН) мен амин тобы (NH₂) болса, әрбір аминқышқылына тән ерекше бүйір тізбегі болады.

Аминқышқылдардың бірқатары полярлы емес топқа бірігеді. Осы гидрофобты топ 10 аминқышқылынан тұрады.Оларға R- тобы алифаттық көмірсу болып табылатын бес аминқышқылы (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин), ароматты сақиналы екі аминқышқылы (фениллаланин мен триптофан) және құрамында күкірті бар екі аминқышқылы (метионин, цистеин) жатады. Аталған барлық аминқышқылдарынынң суда ерігіштігі полярлы аминқышқылдарымен салыстырғанда өте төмен, олардың R-тобы сумен байланыспайды. Глициннің сутегі атомы болып табылатын бүйір R-тобы α-аминотоптар мен α-карбоксил топтарының жоғары полярлығына әсер ету мөлшері өте аз. Сондықтан глицинді полярлы емес аминқышқылдар тобына кіргізеді. Пролин басқа аминқышқылдарынан құрылысы жағынан ерекше, ол иминқышқылына жатады. Бес аминқышқылы зарядталмаған, бірақ полярлы полярлы аминқышқылдар тобына бірігеді. Олар : серин, треонин, тирозин, аспарагин және глутамин – рН-тың физиологиялық мәнінде электрлі нейтралды. Олардың бүйір R-тобы су молекуласымен сутегі байланысын түзе алады, сондақтан олар гидрофильді аминқышқылдар тобына кіреді.

Үш аминқышқылы (лизин, аргинин, гистидин) негізгі оң зарядты болып келеді., қалған екеуі –аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылы теріс зарядты қышқыл болып табылады.

Ақуыздардың құрылысы өте күрделі. Ақуыз молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады.

Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Ақуызды құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады.

Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы ақуыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.

Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин, т.с.с. 50-суретте 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы келтірілген.

Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай.

Ақуыздардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO...HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында.

Ақуыздық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады . Үшінші реттік құрылым ақуыздың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.

Ақуыз молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал ақуыз молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір ақуыздарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар ақуызды емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады.

Ақуыздардың мынадай белгілеріне қарап жіктейді:

• күрделілік дәрежесіне (қарапайым және күрделі), қарапайым протеиндер тек қана аминқышқылдары қалдықтарынан тұрады, күрделі протеидтер құрамына ақуызды заттардан басқа қосылыстардың қалдықтары кіреді;

• молекула пішініне (шар тәрізді және жіп тәрізді);

• кейбір еріткіштерде еру қабілетіне қарай (суда еритіндер, әлсіз түз ерітінділерінде еритіндер - альбуминдер, спиртте еритіндер — проламиндер, сұйытылған қышқыл және сілті ерітінділерінде еритіндер глутелиндер);

• атқаратын қызметтеріне қарай (мысалы, корға жиналатын ақуыздар, тірек қызметін атқаратын ақуыздар).

Пептидтік байланыс бір аминқышқылының карбоксил тобы мен келесі аминқышқылының амин тобы арасындағы химиялық байланысы нәтижесінде құрылады. Екі немесе бірнеше амин қышқылдарынан су бөлінгенде, түзілетін заттарды пептидтер деп атайды. Егер пептидтер екі амин қышқылынан түзілсе дипептид, үшеуден түзілсе трипептид, ол көп амин қышқылдарынан түзілсе - полипептид деп аталады. Пептидтік тізбектің құрамына кіретін амин қышқыльның бөлігі, яғни -HN-RCH-СО- (R1, R2, ... Rn бүйірлік тізбектер) амин қышқыл қалдығы деп аталады. Шамалы ұзындықтағы пептидтік тізбектер, құрамында 50-ге дейін амин қышқыл қалдықтары кіретін (молекулалық салмағы 6000 дейін), пептидтер (кейде полипептидтер) деп аталады. Ұзын пептидтік тізбектер немесе бірнеше тізбектен тұратын агрегаттар күрделі құрылымына байланысты ерекше қасиеттерге ие болады; бұлар белоктар болып табылады. Белок молекуласы 50-ден 5000-ға дейін немесе одан да көбірек амин қышқыл қалдықтарынан түзіледі. Бір пептидтік тізбектегі қалдықтардың саны 20-дан 600-ге дейін және одан да көбірек болады. Белок молекуласының құрамына пептидтік тізбектен басқа химиялық құрамы өзгеше, простетиттік топтар деп аталатын компоненттер кіреді. Простетиттік топтың мысалы ретінде гемоглобин молекуласының құрамына кіретін гемді келтіруге болады.

Ақуыз молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады. Біріншісі – шар тәрізді домалақ – глобулярлы ақуыздар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік жасушасының ақуыздары жатады. Екіншісі фибриллярлық (талшық тәріздес) ақуыздар. Бұларға бұлшық ет ақуызы – миозин, актин, сіңір ақуызы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі ақуыздары жатады. Ақуыз молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Ақуыз ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті кышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды.Ақуыздардың екінші және үшінші реттік құрылымдарына жауапты байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.) әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, ақуыздардың кеңістік құрылымдарының қайтымсыз бұзылуы ақуыздың денатурациясы деп аталады. Денатурацияға ұшыраған ақуыз өзінің биологиялық функциясын атқара алмайды (denatuze — табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның өзгеруі, кейбір химиялық әсерлерден, шайқап сілкуден ақуыз денатурацияланады. Жұмыртқаны пісіргенде альбумин ақуызының, сүт ашығанда казеиннің ұюынан, олардың кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты химиялық бұйралаудың, теріні илеудің негізінде де ақуыздардың денатурациялануы жатады.