Строение и свойства надмолекулярных коллагеновых структур.

Первичной надмолекулярной коллагеновой структурой являются так называемые фибриллы нативного типа.

Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц, называемых тропоколлагеном. Эти субъединицы уложены вдоль фибриллы в виде параллельных пучков по типу "голова к хвосту".

Следующий за фибриллами уровень организации коллагена представлен волокнами.

В формировании волокон, кроме коллагена, принимают участие компоненты основного вещества соединительной ткани – гликозаминогликаны, их проетогликаны, гликопротеиды.

Наиболее полно изучены гликозаминогликаны – линейные полимеры, состоящие из последовательно соединенных дисахаридных единиц, каждая из которых содержит гексозамин и уроновую кислоту или галактозу.

(Химический состав гликозаминогликанов, найденных в разных типах соединительной ткани представлен в таблице 1).

В нативных тканях гликозаминогликаны входят в состав белково-полисахаридных комплексов – протеогликанов, белковый компонент которых имеет аминокислотный состав, резко отличающийся от состава коллагена. В большинстве случаев при взаимодействии с белком гликозаминогликаны присоединяются с помощью О-гликозидной связи к ОН – группе оксиаминокислот, чаще всего серина или треонина.

Эластин.

Другим фибриллярным белком является эластин. К основным типам соединительной ткани, богатой эластином, относятся желтая эластическая ткань связок и эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий.

Основная субъединица фибрилл эластина – тропоэластин – имеет молекулярную массу, равную приблизительно 72.000. Да, и содержит около 800 аминокислотных остатков. Эластин, подобно коллагену, богат глицином и аланином. Тропоэластин отличается от тропоколлагена тем, что содержит много остатков лизина, но мало остатков пролина. Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся как от a-спирали, так и от коллагеновой спирали. Молекула тропоэластина состоит из богатых остатками глицина спиральных участков, разделенных более короткими участками, содержащими остатки пролина и лизина. Спиральные участки растягиваются при натяжении, но возвращаются к исходной длине при снятии нагрузки. Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в формировании ковалентных поперечных связей. Четыре радикала лизина сближаются друг с другом и ферментативным путем превращаются в десмозин, или в сходный по структуре изодесмозин. Так происходит объединение полипептидных цепей тропоэластина в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях.

(А. Ленинджер, том I, стр. 180, рис. 7.16).

Вторичная структура и свойства фибриллярных белков.

Структуры	Характеристики	Примеры
a-спираль с поперечными связями, образованными остатками цистеина.	Прочные нерастворимые защитные структуры различной твердости и гибкости.	Волосы, перья, ногти.
b-конформация.	Мягкие гибкие нити.	Шелк.
Тройная коллагеновая спираль.	Выдерживает высокую нагрузку без растяжения.	Сухожилия, костный матрикс.
Цепи эластина с поперечными связями, образованными остатками десмозина.	Эластичное растяжение в двух измерениях.	Связки.