Основные положения теории катализа.

1) Катализ применим для изменения скорости только термодинамически возможных процессов (для каталитических реакций G<0).

2) Катализаторы изменяют механизм реакции, направляя её по пути с меньшей энергией активации, что и приводит к увеличению скорости процесса.

3) Катализатор не влияет на тепловой эффект процесса.

4) Катализатор не влияет на положение химического равновесия, так как в равной степени ускоряет прямую и обратную реакции, сокращая тем самым время достижения равновесия.

5) Катализаторы действуют селективно, т. е. ускоряют одни процессы и не влияют на протекание других.

В зависимости от фазового состояния катализатора и реагентов различают гомогенный и гетерогенный катализ.

При гомогенном катализе катализатор и реагенты находятся в одной фазе.

При гетерогенном катализе катализатор образует отдельную фазу, на поверхности которой протекает каталитическая реакция.

Механизм гомогенного катализа основан на образовании катализатором и реагентами в той же фазе реакционноспособных промежуточных соединений. В результате каталитическая реакция протекает по новому механизму, который складывается из элементарных стадий с меньшими энергиями активации, чем некаталитическая реакция, например (см. рис.1):

в отсутствие катализатора

А  В Е_акт=Е₁

в присутствии катализатора К

А [K]; В

1 стадия А + К  АК Е_акт=Е₂

2 стадия АК  В + К Е_акт=Е₃.

В качестве гомогенных катализаторов используют кислоты, основания, комплексные соединения переходных металлов. Примером гомогенного катализа является ферментативный катализ.

Механизм гетерогенного катализа более сложен и включает несколько последовательных стадий:

В гетерогенном катализе ускоряющее действие катализатора связано с понижением энергии активации, которое происходит за счет образования реагирующими веществами промежуточных поверхностных соединений на активных участках катализатора. Например, энергия активации реакции 2NH₃  N₂ + 3H₂ в присутствии платинового катализатора уменьшается с 330 до 160 кДж/моль.

Катализаторами для гетерогенного катализа служат металлы (Pt, Pd, Ni, Fe, Co), оксиды металлов (Al₂O₃, V₂O₅, MnO₂, Cr₂O₃, MoO₃), сульфиды металлов (MoS₂, CoS).

Кинетика ферментативного катализа

Ферменты – это вещества белковой природы, которые служат катализаторами биохимических процессов.

Особенности действия ферментов по сравнению с обычными катализаторами:

1. проявляют активность в мягких условиях;

2. действуют специфично, т. е. изменяют скорость только определенной реакции или группы реакций;

3. ускорение биохимических процессов под действием ферментов чрезвычайно велико (до 10¹⁰ раз);

4. действуют в узком интервале температур и рН среды.

Ферментативная реакция - это сложная реакция, механизм которой может быть представлен следующей схемой:

1) E + S k1;k-1;>?@ ES

2) ES k2; P + E ,

где S – субстрат - вещество, на которое фермент оказывает каталитическое

действие;

Е – фермент (энзим);

ES – фермент-субстратный комплекс;

Р – продукт;

k_1, k _–1 и k₂ – константы скоростей соответствующих реакций.

Обозначим через [E], [S] и [ES] текущие концентрации фермента, субстрата и фермент-субстратного комплекса, а через [E]₀ и [S]₀ – начальные концентрации фермента и субстрата.

Запишем в соответствии с законом действия масс кинетические уравнения для элементарных стадий ферментативной реакции.

Скорость образования фермент-субстратного комплекса V₁ равна

V₁ = k₁[E][S],

Концентрация субстрата, как правило, гораздо больше, чем концентрация фермента:

[S]>>[E].

Поэтому можно считать, что концентрация субстрата в ходе ферментативной реакции практически не меняется и равна начальной концентрации:

[S] = [S]₀ = const.

Текущая концентрация фермента равна:

[E] = [E]₀ – [ES].

Таким образом, скорость образования фермент-субстратного комплекса определяется уравнением:

V₁ = k₁([E]₀ – [ES])[S]₀.

Скорость распада фермент-субстратного комплекса на фермент и субстрат V_-1 равна:

V_-1 = k_-1[ES].

Скорость распада фермент-субстратного комплекса на фермент и продукт V₂ определяется уравнением:

V₂ = k₂[ES]. (1)

Стадия распада фермент-субстратного комплекса на продукт и фермент является лимитирующей и определяет скорость процесса в целом.

Уравнение (1) не может быть использовано для описания кинетики ферментативной реакции, так как величину [ES] нельзя измерить. Необходимо выразить [ES] через начальные концентрации фермента и субстрата. Для этого допускают, что процесс протекает при стационарном состоянии. Это означает, что [ES] = const, поскольку скорость его образование равна скорости его распада:

V₁ = V_-1 + V₂

Тогда k₁([E]₀ – [ES])[S]₀ = k_-1[ES] + k₂[ES].

Решим полученное уравнение относительно [ES]:

.

Разделив числитель и знаменатель на k₁ и введя обозначение , получим:

_, где K_m – константа Михаэлиса.

Подстановка полученного выражения для концентрации фермент-субстратного комплекса в уравнение (1), дает основное уравнение кинетики ферментативных реакций - уравнение Михаэлиса-Ментен:

_.

Вид кинетического уравнения показывает, что ферментативная реакция имеет 1-ый порядок по ферменту (рис.2а). Порядок реакции по субстрату зависит от его концентрации.

Если концентрация субстрата мала, то K_m>>[S]₀, и уравнение Михаэлиса-Ментен принимает вид:

Т. е., при малых концентрациях S реакция имеет 1-ый порядок по субстрату (рис.12.8)

Е сли концентрация субстрата велика, то K_m<< [S]₀, и уравнение Михаэлиса-Ментен принимает вид:

V = k₂ [E]₀.

Т. е., при высоких концентрациях S реакция имеет нулевой порядок по субстрату. Это означает, что при высокой концентрации субстрата все молекулы фермента связаны в фермент-субстратный комплекс, и дальнейшее увеличение концентрации субстрата не влияет на скорость реакции. Скорость ферментативной реакции принимает максимально возможное в данных условиях значение:

V_max= k₂ [E]₀.

Подставив значение V_max в уравнение Михаэлиса-Ментен, получим:

_.

K_m, k₂ и V_max – основные характеристики ферментативной реакции. Рассмотрим физический смысл величин K_m и k₂.

Решив уравнение Михаэлиса-Ментен относительно K_m, получим: .

Если V=1/2V_max, то K_m=[S]₀. Таким образом, константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции достигает половины максимального значения. Константа Михаэлиса измеряется в моль/л и принимает значения: .

Из уравнения для максимальной скорости ферментативной реакции следует, что

.

Величину k₂ называют молекулярной активностью или числом оборотов фермента. Она численно равна числу молекул субстрата, которое превращается под действием одной молекулы фермента в единицу времени. Константа k₂ измеряется в мин^-1 и принимает значения: .