1.4. Простые и сложные белки

Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки. Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические группы. В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

• Гликопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки; гликопротеины, содержащие остатки мукополисахаридов относятся к подклассу протеогликанов. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуютгидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины относится к гликопротеинам. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 % от общей массы молекулы белка, они являются основным компонентом межклеточного матрикса;

• Липопротеины, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеины, образованные белками-аполипопротеинами и связывающимися с ними липидами, используются для транспорта липидов в крови;

• Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в активных центрах ионы меди, марганца, железа и других металлов);

• Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК. К нуклеопротеидам относится хроматин, из которого состоятхромосомы;

• Фосфопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образованиисложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина, треонина и тирозина. Фосфопротеином, в частности, является казеин молока;

• Хромопротеиды, содержащие окрашенные простетические группы различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции: гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем, например, гемоглобин и цитохромы), хлорофиллы, флавопротеиды с флавиновой группой и др.

1.5. Функции белков в организме

Структурная функция

Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин,протеогликаны. Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности). К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная (каталитическая) функция

Наиболее хорошо известная функция белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК.

Регуляторная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон.