Амінокислоти

Замінні, які синтезуються Незамінні, які поступають в організм

в організмі тварин (у тому тварин з харчовими продуктами, тобто

числі і людини) синтезуються бактеріями, рослинами і

грибами

Крім 20 основних амінокислот, які зустрічаються майже в усіх білках, існують і додаткові, що є компонентами тільки деяких типів білків. Кожна з них – похідна однієї з 20 основних амінокислот.

Білки

Прості або протеїни Складні або протеїди

У своєму складі містять до їх складу, крім амінокислот,

лише амінокислоти входить також простетична група,

яка має небілкову природу

7

Будова білків:

Завдяки амфотерності амінокислот (містять NH2 – і СООН – групу) між ними може відбуватись взаємодія:

О R2 H2O

׀

R1 – СН – С + H – N – CH – COOH

׀ ОН ׀

NH2 H

О R2

‌‌‌׀׀ ׀

R1 – СН – С – N – CH – COOH

׀ ׀

NH2 H

пептидний зв'язок – зв'язок між NH2 – групою

однієї амінокислоти та СООН – групою іншої.

Утворена сполука називається дипептидом. Молекули білків – поліпептиди.

Структури білків:

Первинна – кількість і послідовність амінокислот, сполучених пептидними зв'язками в ланцюг (поліпептидний ланцюг).

Вторинна – поліпептидний ланцюг скручується у спіраль, яка стабілізується водневими зв'язками.

Третинна – поліпептидні спіралі орієнтуються в просторі у вигляді клубка (глобули), утримуються дисульфідними і гідрофобними зв'язками.

Четвертинна – декілька поліпептидних ланцюгів (глобул) утворюють комплекс за допомогою водневих та інших зв'язків (гемоглобін – чотири поліпептидних ланцюги).

Властивості білків:

Денатурація – порушення специфічної структури білкової молекули (розкручування – втрата вторинної, третинної, четвертинної структур).

Причини: нагрівання, вплив випромінювання, дія кислоти, лугів, концентрованих розчинів солей, важких металів, органічних розчинників.

Ренатурація – повернення молекули білка до природної (нативної) структури. Можлива при збереженні первинної структури.

Деструкція – процес порушення первинної структури білка, тобто руйнування пептидних зв'язків (завжди необоротний).

8

Функції білків:

1. будівельна – входять до складу клітинних мембран, мембран органоїдів (кератин, колаген).

2. транспортна – переносять кисень в крові і м'язах, а також жирні кислоти, жири (гемоглобін, гемоціанін, міоглобін).

3. рухова – скоротливі білки забезпечують рух (міозин).

4. захисна – є важливою частиною імунної системи (антитіла), участь у зсіданні крові (фібриноген).

5. каталітична – прискорюють швидкість хімічних реакцій в клітині (біокаталізатори – ферменти, гормони).

6. сигнальна – мембранні білки сприймають зовнішні впливи і передають сигнал всередину клітини (білки рецепторів).

7. енергетична – розпадаються з виділенням енергії.