Неорганические вещества, входящие в состав клетки

Вода. Содержание колеблется в широких пределах: в клетках эмали зубов вода составляет по массе около 10%, а в клетках развивающегося зародыша — более 90 %. В среднем в многоклеточном организме вода составляет около 80 % массы тела.

Свойства воды

растворитель для полярных веществ реакции гидролиза хорошая теплопроводность большая тепло­емкость

Минеральные соли.

Большая часть неорганических веществ клетки находится в виде солей — либо в ионном состоянии, либо в виде твердой нерастворимой соли. Среди первых большое значение имеют катионы К⁺ Na⁺, Са²⁺

Буферность - способность клетки поддерживать слабощелочную реакцию своего содержимого на постоянном уровне.

Внутри клетки буферность обеспечивается главным образом анионами Н₂РО₄^- и HPO₄^2-.

Во внеклеточной жидкости и в крови роль буфера играют Н₂СО₃ (угольная кислота) и НСО₃^- (гидрокаобонаты).

ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА

Органические соединения составляют в среднем 20—30 % массы клетки живого организма.

К ним относятся биологические полимеры:

- белки

- нуклеиновые кислоты

- углеводы

- жиры

- ряд небольших молекул — гормоны, пигменты, аминокислоты, простые сахара, нуклеотиды и т.д.

Белки.

Белки — это высокомолекулярные полимерные соединения, мономером которых служат аминокислоты.

Молекула каждой аминокислоты содержит специфическую часть (боковую группу - R) - аминокислотный остаток и неспецифическую часть.

Цепи аминокислот называются пептидами.

Белки - это пептиды, но большей длины (полипептиды).

Белками считают пептиды, цепь которых включает более 50 аминокислотных остатков

Аминокислоты соединяются между собой пептидной связью.

Пептидная связь возникает при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия аминогруппы (– NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты.

Схема пептидной связи

Четыре уровня структурной организации:

Первичная структура	последовательность аминокислот в полипептидной цепи (ковалентная структура).
Вторичная струк­тура	Характеризует различные типы регулярных структур, встречающихся во многих белках: спиральные структуры (α-спирали), образованные единичной полипептидной цепью складчатые слои (β-структуры), образованные двумя или не­сколькими участками цепи Эти структуры стабилизированы водородными связями, образованными между — СО- и —NH- группами пептидных связей в спирали.

третичная структура	характеризует пространственную укладку молекул белка, если она образована одной полипептидной цепью. Удержание третичной структуры возможно благодаря связям между радикалами аминокислотных остатков (дисульфидные (S—S), водородные мостики и др.) Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть шарообразной (глобулярной) или нитевидной (фибриллярной). Дисульфидные (S—S) связи не определяют характер свертывания полипептидной цепи, но стабилизируют третичную структуру после завершения процесса свертывания. Такие связи образуются самопроизвольно, когда соответствующие—SH-группы оказываются рядом.	сворачивание спирали в более тесное образование за счет дополнительного «сшивания» слабыми связями
Четвертичная структура	характеризует пространственное взаиморасположение субъединиц белка в том случае, если он состоит более чем из одной полипептидной цепи.

Денатурация белка - нарушение структурной организации белков (утрата структуры, присущей данной белковой молекуле) в результате изменения физических условий, в том числе изменение рН, температуры или обработка водными растворами некоторых неорганических веществ.

Ренатурация белка - воссоздание струк­туры белка и его функциональной активности при восстанов­лении нормальных условий среды полностью.