Классификация, основанная на функции белков.

По функции, выполняемой в живом организме, белки делятся на следующие классы

1) Ферменты. Это наиболее многочисленная группа белков. Обычно ферменты являются глобулярными белками. Известны и фибриллярные белки, которые являются ферментами, например, миозин.

2) Гормоны - это эндогенные регуляторные белки организма. Например, инсулин - регулирует обмен углеводов, соматотропин - гормон роста. Эти белки в крайне малых концентрациях способны влиять на протекание и направление обменных процессов в организме.

3) Токсины. – экзогенные белки. Эти белки являются чрезвычайно токсичными для высших животных и человека. В очень малых количествах белки-токсины влияют на обменные процессы организма, вызывают пищевые отравления. Например, холерный , дифтерийный токсины, ботулин, змеиные яды.

4) Структурные белки. Эти белки входят в состав клеточных оболочек, кожи, оболочки вирусов. Это главный компонент соединительной ткани сухожилий, хрящей, связок, волос, шерсти. Благодаря этим белкам организм скреплен в единое целое. Примерами структурных белков являются коллагены, эластины, кератины.

Различные мембраны клеток содержат нерастворимые белки, которые в соединении с липидами образуют их структурную основу.

5) Транспортные белки. Это белки, выполняющие роль переносчика в организме. Они переносят молекулы и ионы или между разными органами.

6) Запасные белки – белки необходимые организму на ранних этапах их развития . Это белки семян, например, глиадин пшеницы, зеин кукурузы, казеин молока.

7) Двигательные белки – обязательные компоненты сократительной и двигательной системы. Это белки актин и миозин – два главных элемента сократительной системы мышц. Тубулин ресничек и жгутиков – эти белки обеспечивают возможность двигаться организму или части организма.

8) Защитные белки. Это белки, которые предохраняют организм от разрушения извне или способствуют его выживанию при повреждении. Например, высшие животные в ответ на проникновение в организм чужеродных белков и других высокомолекулярных соединений, вирусов, клеток (антигенов) способны синтезировать через несколько дней специальные белки иммунной защиты – антитела. Эти белки с высокой специфичностью связывают антиген и нейтрализуют его.

9) Белки со специальными функциями. К этой группе белков относятся рецепторы клеток, белки, которые обеспечивают передачу импульсов между нервными клетками, восприятие света. Например, родопсин – фоторецепторный белок клеток (палочек) сетчатки.

Оптические свойства белков.

Оптические свойства белков определяются их аминокислотным составом и пространственным строением. Белки, как правило, поглощают ультрафиолетовое излучение в трех областях:

Первая область спектра, где белки поглощают УФ-излучение – это > 250 нм (с пиком вблизи 280 нм). Поглощение в этой области спектра определяется исключительно присутствием в составе молекулы белка ароматических аминокислот. К ним относятся триптофан, тирозин и фенилаланин. Тирозин в неионизованной форме. Максимум поглощения триптофан и тирозина лежит при 280 нм, фенилаланин имеет более слабое поглощение при 260 нм. Более сильное поглощение белка при 270 нм, чем при 280 нм, свидетельствует о том, что большую часть ароматических остатков в белке составляют остатки фенилаланина.

Вторая область УФ спектра, где белки поглощают – 210-250 нм. Поглощение в этой области определяется присутствием ароматических и других аминокислотных остатков, наличием водородных и других взаимодействий, зависящих от конформации белка, а также содержания a-спиралей.

Белки поглощают УФ-излучение также при длине волны < 210 нм (третья область спектра). Поглощение в этой области определяется, главным образом, поглощением пептидными связями, а также в связи с различными конформационными факторами.

Полоса поглощения тирозиновых остатков претерпевает заметный сдвиг с ростом рН, что обусловлено ионизацией фенольных групп. В случае остатков триптофана такой сдвиг не происходит. Поэтому спектрофотометрический метод может быть использован для оценки числа тирозиновых остатков в белках. Во многих белках полная ионизация тирозинов достигается лишь при денатурации. Следовательно, изменения в спектрах поглощения могут быть использованы для оценки изменений в химическом окружении ароматических остатков и конформационных изменений в белках в целом.

При денатурации белка в области поглощения 250-300 нм наблюдается небольшой сдвиг (порядка 1 нм) в коротковолновую область.

Изменения состояния белка и его хромофоров удобно исследовать путем снятия дифференциальных спектров, т.е. путем прямой регистрации разности поглощения белка при двух различных условиях, например, при изменении рН, добавлении мочевины и т.д. Изменения в дифференциальных спектрах нативных и денатурированных белков обычно в ~ 10 раз выше в области 230 нм, чем в области 280 нм.