Литература:

1. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия. – М.: Медицина, 1985, глава 15.

2. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия. – М.: Медицина, 1990, глава 10.

3. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии. Под ред. Н.А. Тюкавкиной. М.: Медицина, 1985. с – 163-179.

Хронометраж 3-х часового занятия:

1. Организационный момент – 2 мин;

2. Опрос – 40 мин;

3. Пояснения к выполнению работы – 25 мин;

4. Выполнение и оформление работы – 30 мин;

5. Изложение нового материала – 45 мин

6. Проверка работ и задание на дом – 3 мин.

Занятие № 14

Тема: α-аминокислоты

Время: 3 часа

Цель темы: Сформировать знания о строении и свойствах важнейших α-аминокислот, как химическую основу для дальнейшего изучения динамической биохимии в части аминокислот; выявить влияние природы заместителя и пространственного строения молекул на реакционную способность.

Исходный уровень:

1. Стереоизомерия. Асимметрический атом углерода.

2. Реакции среды водных растворов. Водородный показатель.

3. Кислотность и основность органических соединений.

4. Водородная связь.

5. Реакции нуклеофильного замещения в карбоксильной группе. Получение амидов кислот и их гидролиз.

6. Химические свойства аминогруппы. Основность и нуклеофильность аминогруппы.

7. Окисление тиолов и восстановление дисульфидов.

Студент должен знать:

1. Классификацию α-аминокислот.

2. В какой форме α-аминокислоты существуют в различных средах.

3. Химические свойства аминокислот.

Студент должен уметь:

1.Давать названия аминокислотам и их производным.

2. Качественно определять аминокислоты в смеси с другими веществами.

3. Писать реакции взаимодействия аминокислот с ацилирующими и алкилирующими реагентами, с формальдегидом, азотистой кислотой, нингидрином.

Теоретическая часть

Многообразные пептиды и белки состоят из остатков α-аминокислот. Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них обнаружены лишь в определенном сообществе или даже в одном организме. Среди них выделяется группа из 20 наиболее важных α-аминокислот.

α-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения. Они обязательно содержат карбоксильную группу и аминогруппу, находящиеся у одного и того же атома углерода.

Основным источником α-аминокислот для живого организма служат пищевые белки. Многие α-аминокислоты синтезируются в организме, некоторые же необходимые для синтеза белков α-аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми: Валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан. При некоторых, чаще всего врожденных, заболеваниях перечень незаменимых кислот расширяется. Например, при фенилкетонурии человеческий организм не синтезирует еще одну α-аминокислоту – тирозин, который в организме здоровых людей получается при гидроксилировании фенилаланина.

α-Аминокислоты классифицируют несколькими способами в зависимости от признака, положенного в основу их деления на группы.

Одним из классификационных признаков служит химическая природа радикала R. По этому признаку α-аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

Внутри группы алифатических кислот выделяют нейтральные (одна NH₂- и одна COOH-группы), основные (две NH₂- и одна COOH-группы) и кислые (одна NH₂- и две COOH-группы) аминокислоты.

В зависимости от характера бокового радикала α-аминокислоты делятся на две группы: с неполярными (гидрофобными) и полярными (гидрофильными) радикалами. К первой группе относятся α-аминокислоты с алифитическим (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин) и ароматическим (фенилаланин, триптофан) боковыми радикалами. Ко второй группе принадлежат α-аминокислоты, у которых в радикале имеются полярные функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные) или не способные переходить в ионное состояние (неионогенные) в условиях организма. Например, в тирозине гидроксильная группа ионогенная (имеет фенольный характер), в серине – неионогенная (имеет спиртовую природу).

Амфотреность α-аминокислот обусловлена наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (СООН) и основного (NH₂) характера. Поэтому α-аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и кислотами.

α-Аминокислоты как гетерофункциональные соединения вступают в реакции, характерные для карбоксильной группы и аминогруппы. Некоторые химические свойства α-аминокислот обусловлены наличием функциональных групп в радикале.